2ª maior
abundância nos
seres vivos
Diferentes
funções
± 3.000 tipos
Diferenças
 tipo de aminoácidos
Alimentação
Número de aminoácidos
Sequência dos aminoácidos
Macromoléculas
orgânicas
Estrutura
Essenciais
Naturais
Conjunto
Polímeros
PROTEÍNAS
Ligação peptídica
5 grupos
• Estruturais
• Hormonais
• Nutritivas
• Enzimas
de
Monômeros
2= dipeptídeo
3= tripeptídeo
4 ou + =
polipeptídeo 
proteína
Radical,
diferencia os
aminoácidos
• Imunoglobulinas
Fatores que influenciam
sua atuação:
água
Temperatura
pH
Concentração de susbtrato
União do C da carboxila do aminoácido 1
com N da amina do aminoácido 2, com
liberação de uma molécula de água
Aminoácidos
PROTEÍNAS
5 grupos
Construção
• Estruturais
Sustentação
Impermabilização
Proteína
Função
Ocorrência
Colágeno
Resistência
Cartilagem, ossos e tendões
Actina e miosina
Contração muscular
Tecido muscular
Albumina
Viscosidade
Plasma sanguíneo
Controle/ regulação de atividades dos órgãos
• Hormonais
Ex: Pâncreas Insulina  Metabolismo do açúcar
Fonte de aminoácidos  produção de proteínas
• Nutritivas
Fonte de energia  1g de proteína = 4 calorias
• Enzimas
• Imunoglobulinas
Substrato
Enzima
Catalisadoras de reações químicas
Lipídeos
Lipase
Aceleração de reações específicas
Proteína
Protease
Substrato + ASE = nome da enzima
Sacarose
Sacarase
Maltose
maltase
Ação imunológica  Anticorpos  Defesa contra antígenos (agentes estranhos/ invasores)
Passiva
Naturalmente
adquirida
Placenta (mãe  Bebê)
Leite materno
Ativa
Imunização
Artificialmente
adquirida
Naturalmente
adquirida
Artificialmente
adquirida
Soro (Ex: soro
anti-ofídico)
Contato com
antígeno
Vacina
Estrutura das proteínas
•Primária
Apenas ligações peptídicas
Filamento linear
•Secundária
Pontes de hidrogênio entre os
aminoácidos da estrutura
primária
•Terciária
Dobramento da
estrutura secundária
Apenas estas formas
apresentam função
•Quaternária
União de duas ou mais
cadeias polipeptídicas
Desnaturação de proteínas
Processo ou reação química que causa
deformações na forma final da proteína
(terciária ou quaternária) impedindo-a de
realizar suas funções.
Principais agentes causadores:
* pH
desnaturação
Ex: leite ---------------- queijos, iogurtes
* Temperatura
desnaturação
Ex: clara do ovo ---------------- mudança de textura
calor
Aceleradores/
catalisadores de
reações químicas
BIOCATALISADORES
OU
Podem ser utilizadas
inúmeras vezes
consecutivas
ENZIMAS
Especificidade
Encaixe (chave-fechadura)
Enzima => substrato
E + S ↔ [ES] ↔ E + P
Nomenclatura
Inibidores de ação
enzimática
Substrato + ASE
T: > T = > velocidade até ponto ótimo
Substrato
Enzima
Lipídeos
Lipase
Proteína
Protease
Sacarose
Sacarase
Maltose
maltase
pH: > velocidade no ponto ótimo
Substrato: > concentração = maior
velocidade até ponto de saturação
Caso específico  HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Inativa
Ativa
Enzimas, metais ou outras
moléculas, que ligadas à apoenzima,
tornam o conjunto ativo
Maiores moléculas dos seres vivos
Controle dos processos vitais das células
Código genético de cada ser vivo
ÁCIDOS
NUCLEICOS
cloroplasto
Núcleo e alguns organóides membranosos
mitocôndria
Nucleotídeos
DNA
RNA
Ácido
desoxirribonucleioco
Ácido ribonucleioco
Fosfato + pentose + base nitrogenada
Unidos por ligação
química entre
pentose e fosfato
Polinucleotídeo