COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS
Os seres vivos são constituídos de compostos orgânicos e inorgânicos, diferentes dos
seres não vivos, que apenas apresentam 1 ou 2 compostos inorgânicos em sua formação.
SUBSTÂNCIAS INORGÂNICAS:
INORGÂNICAS são estruturas simples e com poucos átomos.
Ex.: H2O e sais minerais.
H2O: solvente universal. Funções principais:
-
Solvente de líquidos corpóreos;
-
Meio de transporte de moléculas;
-
Regulação térmica
-
Ação lubrificante;
-
Reações de hidrólise;
-
Matéria-prima para a realização da fotossíntese.
SAIS MINERAIS:
MINERAIS atua na regulação do equilíbrio corporal.
Macronutrientes: o corpo precisa em quantidades acima de 100 mg/dia. Ex.: Fosfato de
cálcio – rigidez dos ossos.
Micronutrientes: o corpo precisa em quantidades abaixo de 100 mg/dia. Ex.:Iodo – para o
bom funcionamento da tireóide. Ferro – constituição da hemoglobina.
SUBSTÂNCIAS ORGÂNICAS:
ORGÂNICAS apresentam sempre o carbono em sua composição.
GLICÍDIOS / CARBOIDRATOS
CARBOIDRATOS, são carbonos hidratados.
C + H2O = CH2O
Tais moléculas são estoques de energia para uso imediato no metabolismo celular.
Além da função energética, os glicídios podem ter função estrutural.
Na Natureza, a formação de carboidratos ocorre através da Fotossíntese:
CO2 + H2O = CH2O + 2O
MONOSSACARÍDEOS: glicídios simples que possuem apenas uma unidade e
obedecem à fórmula geral (Cn(H2O)n); o valor de n pode variar de 3 a 7.
Ex.: Ribose, Desoxirribose, glicose, frutose, galactose...
DISSACARÍDEO: união de 2 monossacarídeos;
Ex.: Sacarose (glicose + frutose) – Lactose (glicose + galactose)
POLISSACARÍDEOS: união de muitos monossacarídeos.
Ex.: Amido (+ de 1.400 moléculas de glicose) – Celulose (4.000 mol. de glicose) –
Glicogênio (30.000 mol. de glicose).
LIPÍDIOS
São substâncias conhecidas por gorduras, óleos e ceras.
Obs.: A molécula lipídica tem o dobro de energia do que a glicídica (glicose). Porém
elas são metabolizadas somente em segundo momento.
Temos cinco tipos de lipídios:
GLICERÍDEO: são os óleos e as gorduras. Importante fonte de energia utilizados
pelos animais em momentos de necessidade. Em regiões muito frias, as gorduras são
importantes no isolamento térmico da pele.
CERÍDEOS: são as ceras. É muito comum em plantas, formando uma camada que
impermeabiliza a superfície das folhas, o que impede a perda de água por evaporação
ou transpiração das plantas.
ESTERÓIDES: formam os hormônios e o colesterol. Os hormônios de origem
esteróide são a progesterona e o estrógeno (hormônios femininos) e a testosterona
(hormônio masculino).
CAROTENÓIDES: lipídios de cor avermelhada ou amarela. O caroteno é importante
nos processos relacionados à visão.
FOSFOLIPÍDIOS: importante componente das membranas celulares.
PROTEÍNAS
Conjunto de aminoácidos que adquirem função importante de:
• Formar a estrutura dos tecidos;
• Enzimática;
• Hormonal;
• Mecanismos imunológicos;
• Transporte de gases no sangue.
AMINOÁCIDO (aa)
Grupo
Amina
Grupo
Ácido
Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH) e um grupo
amina ligados a um átomo de carbono. Nesses mesmo carbono ficam ligados ainda
um átomo de hidrogênio e um radical (R).
Nota - O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de
aminoácido encontrado na matéria viva.
Síntese e classificação: existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que
fazem parte das proteínas e peptídeos.
Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários
para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles,
sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:
- Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
- Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ligação Peptídica
Ocorre o desprendimento de 1 molécula de água
Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:
Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações
peptídicas.
Secundário - representado por dobras na cadeia, que são estabilizadas por pontes
de hidrogênio.
Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem,
então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.
Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de
pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina
(tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos quatro níveis
de organização molecular de uma proteína:
Nota - A forma das proteínas é um fator
muito importante em sua atividade, pois se
ela é alterada, a proteína torna-se inativa.
Esse processo de alteração da forma da
proteína é denominado desnaturação,
podendo ser provocado por altas
temperaturas, alterações de pH e outros
fatores.
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das
estruturas secundária e terciária de uma proteína.
Nota - uma proteína difere de outra:
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610
aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína
B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em
número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a
mais.
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de
sua molécula, aminoácidos como valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e
arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma
seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina,
isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C
haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.
3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em
determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina,
leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos,
mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína,
metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são
diferentes.
4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados
formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o
são.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos
e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de
examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes.
Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres
vivos.
ENZIMAS
São proteínas que funcionam como catalisadores biológicos.
Cada reação química precisa de uma enzima específica para executá-la.
Mas para isso a enzima precisa entrar em contato com o substrato para acelerar
a velocidade da reação.
“Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é enzima.”
A enzima diminui a energia de ativação.
Sítio Ativo: região de uma molécula enzimática onde o substrato se liga e é
quimicamente modificado.
Catalisador: é uma substância que acelera as reações químicas sem que ela própria
sofra modificações; isto significa que pode ser utilizada repetidamente.
E + S
ES
E + P
Essa reação é em geral reversível. O complexo ES (Enzima-Substrato) é
intermediário. As enzimas aceleram a reação até alcançarem um equilíbrio.
CHAVE-FECHADURA = admite que o sítio ativo possuía um “molde rígido”. Mas isso
logo caiu em desuso. Linus Pauling admitiu que isso ocorria no “estado de transição”
(ES)
ENCAIXE INDUZIDO = admite a flexibilidade do sítio ativo. Molda-se completamente
ao substrato. Esse sistema é energeticamente mais eficiente.
FATORES QUE INFLUENCIAM A REAÇÃO ENZIMÁTICA:
1. Temperatura – a velocidade da reação aumenta até que a temperatura ótima
(36,5ºC a 37ºC) seja atingida.
2. pH – a maioria das enzimas atinge a velocidade máxima em meio neutro (pH em
torno de 7). Se for muito baixo ou muito alto, ocorre a desnaturação ou inativação
da enzima.
3. Concentração de Substrato – acelera até o momento em que ocorre o ponto de
saturação, isto é, todas as molecular tenham reagido com o substrato.
NOMENCLATURA ENZIMÁTICA:
A denominação das enzimas é feita acrescentando-se o sufixo ASE ao nome do
substrato ou ao nome da reação que ela promove.
Exemplo: maltose + ase = maltase
Algumas exceções: pepsina, tripsina, ptialina, trombina e outras......
Este usam a regra antiga.
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• Inibição Irreversível – ocorre a inibição da enzima.
1. Competitiva – substratos competem pelo sítio ativo.
2. Não Competitiva – o inibidor causa a deformação do sítio ativo, inativando-o.
• Inibição Reversível ou Feedback – Toda vez que ocorre síntese excessiva de um
produto na célula, o próprio excedente impede, temporariamente, a atividade da
enzima inicial.
A
E1
B
E2
C
E3
D