PROTEÍNAS
 Biomoléculas mais importantes
dos seres vivos.
 Constituintes das membranas
celulares das organelas e da
membrana plasmática.
 São POLÍMEROS de alto peso
molecular.
 POLÍMEROS são
macromoléculas formadas pela
reunião de unidades menores
chamadas MONÔMEROS, que no
caso das proteínas são os
chamados AMINOÁCIDOS (aa).
AMINOÁCIDOS
• São compostos bifuncionais, pois apresentam um caráter ácido e um básico.
hidrogênio
FÓRMULA
GERAL
É o RADICAL que
diferenciará do
ponto de vista físico,
químico e biológico,
o tipo de
aminoácido.
Grupo CARBOXILA
RADICAL R
(Ácido)
Grupo AMINA
(Básico)
LISINA
VALINA
HISTIDINA
Existem 20 tipos de AMINOÁCIDOS na natureza.
São eles:
 ALANINA
 METIONINA
 ARGININA
 FENILALANINA
 ASPARAGINA
 TREONINA
 ÁCIDO ASPÁRTICO
 TRIPTOFANO
 CISTEÍNA
VALINA
 ÁCIDO GLUTÂMICO
 HISTIDINA
 GLUTAMINA
 ISOLEUCINA
 GLICINA
 LEUCINA
 PROLINA
 LISINA
SERINA
 TIROSINA
Obs: Os nove
aminoácidos
coloridos não são
produzidos pelo
nosso organismo.
São chamados de
ESSENCIAIS.
DIETA
ALIMENTAR
LIGAÇÃO
PEPTÍDICA
É
a ligação que acontece entre dois AMINOÁCIDOS.
GRUPO
AMINA
+
GRUPO
CARBOXILA
Desidratação
H2O
Ligação peptídica
2 aminoácidos = Dipeptídio
Leu
Lis
3 aminoácidos = Tripeptídio
Trip
arg
cis
proteína = Polipeptídio
As proteínas no mínimo têm,
aproximadamente, 70 aa.
VARIEDADES DE PROTEÍNAS = Sequência, número e tipos de aminoácidos
Trip
arg
cis
Leu
Lis
Lis
arg
cis
Leu
Trip
PROTEÍNAS
DIFERENTES
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
É a estrutura que demonstra a
seqüência, o número e os
tipos de aminoácidos da
cadeia protéica
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Exemplo: Polipeptíteo OCITOCINA
Hormônio responsável pelas
contrações uterinas
O
NH2
gli
leu
pro
cis
asp
gln
ileu
tir
cis
C
OH
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
Proteína enrolada
em forma de dupla
hélice. Essa forma
em espiral é
mantida pelas
pontes de
hidrogênio.
ESTRUTURA
TERCIÁRIA
É quando a hélice
dobra-se sobre si
mesma, adquirindo uma
forma própria no
espaço.
ESTRUTURA
QUATERNÁRIA
Ocorre quando duas
ou mais estruturas
terciárias iguais ou
diferentes se
associam.
proteína fibrosa
proteína globular
proteína fibrosa
(colágeno)
proteína globular
(mioglobina)
PROTEÍNAS
CONJUGADAS
São aquelas que possuem substâncias de natureza não protéica
(grupo prostético) ligadas a parte protéica (apoproteína).
Exemplos:
 Glicoproteínas: o grupo prostético é o açúcar.
 lipoproteínas: o grupo prostético é um lipídeo.
Hemeproteínas: o grupo prostético é um grupo heme.
• Glicoproteínas
• Lipoproteínas
• Hemeproteínas
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:
I - ESTRUTURAL: Estão presentes nas membranas, organelas,
fluidos e líquidos corporais. Exemplos:
COLÁGENO: nos tendões, cartilagens e matriz óssea.
Elasticidade e resistência à tração.
QUERATINA: nas unhas, garras, cascos, bico, carapaças, pelos,
penas e cornos. Evita desidratação, defesa, etc...
ACTINA e MIOSINA: em músculos. Contratilidade.
HEMOGLOBINA: nas hemácias. Transporte de gases.
MIOGLOBINA: nas fibras musculares esqueléticas. Armazenar
O2 para a respiração celular do músculo.
ALBUMINA: no plasma sanguíneo. Viscosidade e pressão
osmótica ao sangue. Reserva nutritiva (ovos).
FIBROÍNA: nos fios de seda das teias das aranhas. Elasticidade
e resistência.
• Colágeno
• Queratina
• Actina e Miosina
• Hemoglobina
• Mioglobina
• Albumina
• Fibroína
II – HORMONAL: Há vários hormônios de natureza protéica
Exemplos:
 INSULINA: produzida no pâncreas, controla a taxa de
glicose no sangue, facilitando sua entrada nas células.
 OXITOCINA: responsável pelas contrações uterinas.
 SOMATOTROFINA: controla O CRESCIMENTO
• Hormônio do crescimento
III – DEFESA: Como exemplos podemos citar os ANTICORPOS,
VENENOS de serpentes, as TOXINAS bacterianas.
• Anticorpos
• Venenos
• Toxinas bacterianas
Ex.: tétano
IV – CATÁLISE: promovida pelas ENZIMAS
(catalizadores biológicos)
São moléculas de natureza protéica que funcionam como CATALISADORES
BIOLÓGICOS, ou seja, geralmente aumentam a velocidade das reações
químicas que ocorrem no interior das células dos animais. Como a catálise
ocorre sem intervenção dos reagentes, as enzimas não se consomem ao
longo do processo.
DIMINUEM A ENERGIA DE
ATIVAÇÃO
ENTRE OS REAGENTES
Nomenclatura: sufixo ASE
Exemplos: Protease (proteínas)
Amilase (amido)
APOENZIMA (proteína) +COENZIMA (núcleo prostético) = ENZIMA ATIVA
(holoenzima)
• Muitas vitaminas e sais minerais agem como
coenzimas ou cofatores
FATORES QUE
INFLUENCIAM NAS
REAÇÕES ENZIMÁTICAS
As enzimas são bastante específicas,
decompondo ou compondo apenas certas
substâncias em certas condições de:
•Temperatura]
•pH
• Concentração do substrato (substância
na qual a enzima atua).
1. TEMPERATURA: as enzimas
são sensíveis a variações de
temperatura (termolábeis).
Apresentam uma faixa de
temperatura ótima para a sua
atividade. A maioria desnatura
acima de 40-41graus Celsius
Temperaturas elevadas podem
destruir as proteínas, isto é
desnaturá-las. Essa destruição
pode ser reversível ou
irreversível.
2. pH: as enzimas são sensíveis à variação de pH. O valor do pH varia de
enzima para enzima.
Por exemplo: pepsina do estômago = pH ótimo de 1,5 e 3,0 (muito ácido)
tripsina do intestino = pH ótimo de 8,0 e 8,5 (alcalino)
3 – CONCENTRAÇÃO DO
SUBSTRATO:
Quando aumentamos a
concentração do substrato,
a velocidade tende a um
limite determinante de
acordo com a quantidade
de enzimas no sistema. A
partir desse ponto nenhuma
influência terá o substrato
sobre a velocidade, pois
todos os sítios ativos das
enzimas já se encontraram
ocupadas.