Estrutura e função
• Petídeos e proteínas são formados a partir da polimerização de aminoácidos
• A reação de polimerização é uma reação de condensação, ocorre com perda de
uma molécula de água formando a ligação peptídica.
Formação da ligação peptídica
Muitos hormônios possuem estrutura peptídica ou
protéica.
A insulina, hormônio importante no controle dos níveis
de açúcar no sangue é uma proteína com 51
aminoácidos.
Várias enzimas que participam no processo digestivo,
também são proteínas.
Proteínas dão sustentação aos dentes (colágeno) e
protegem o organismo (anticorpos).
Biomoléculas grandes (polímeros) formadas por vários aminoácidos
ligados através da ligação peptídica.
Polímeros com até 50 aminoácidos são chamados peptídeos.
Polímeros com mais de 50 aminoácidos são classificados como
proteínas.
1- estrutura primária – corresponde à seqüência de aminoácidos.
2- estrutura secundária – forma em espiral (alfa-hélice) ou folha beta pregueada –
ambas estabilizadas por pontes de hidrogênio entre a carbonila de uma ligação e o
hidrogênio do grupo imido (NH) da 3ª ligação seguinte.
3- estrutura terciária – dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma, se
enovelando e formando uma estrutura mais compacta. Contribuem: interações
eletrostáticas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes de dissulfeto.
4- estrutura quaternária – apresentada apenas por algunas proteínas, constitui o
grau de polimerização de unidades protéicas, formando dímeros, trímeros,
tretâmeros. Estabilizada pelas mesmas forças da estrutura terciária. Em alguns casos,
há contribuição de cátions metálicos.
A cadeia polipeptídica de um
oligopeptídeo e de proteínas
assume uma estrutura
tridimensional a partir de
arranjos regulares de
aminoácidos próximos uns aos
outros na seqüência.
Alfa-hélice e folha beta são
exemplos de estruturas
secundárias normalmente
encontradas em proteínas.
Tais estruturas são estabilizadas
por várias pontes de hidrogênio.
Estabilização
por pontes de
hidrogênio
Ligação por ponte de
hidrogênio
Alfa-hélice
Folha beta pregueada
A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. Por
exemplo, proteínas globulares em solução aquosa são compactas, com uma alta densidade de
átomos no centro da molécula protéica. Cadeias laterais hidrofóbicas estão normalmente
localizadas no interior da molécula, enquanto grupamentos polares (hidrofílicos) são
geralmente encontrados na superfície da proteína.
Diversas interações podem contribuir para formar a estrutura terciária:
1) Interação hidrofóbica
2) Pontes de hidrogênio
3) Interações eletrostáticas
4) Pontes de dissulfeto
Muitas proteínas consistem em uma única
cadeia polipeptídica (proteínas
monoméricas).
Algumas, porém, consistem em duas ou
mais cadeias polipeptídicas que podem ser
estruturalmente idênticas ou totalmente
diferentes. O arranjo destas subunidades
polipeptídicas é denominado estrutura
quaternária da proteína. Podem gerar
estruturas diméricas, triméricas ou
multiméricas.
A estrutura da hemoglobina apresentada acima é composta de quatro
moléculas protéicas. Duas subunidades alfa e duas subunidades beta.
As quatro moléculas são unidas por interações hidrofóbicas, o que
mantém esta proteína ativa através da estrutura quaternária.
 A estrutura do cabelo. A unidade
estrutural básica é uma cadeia
polipeptídica de alfa-queratina.
 O cabelo pode ser esticado até duas
vezes seu comprimento.
A forma beta da queratina, encontrada
na seda e teias de aranha, contém
estrutura em folha beta.
É flexível mas não se estica.
Desnaturação é um processo associado à perda da estrutura
tridimensional nativa de uma proteína. Resulta no desdobramento e
desorganização da estrutura.
Agentes que podem causar a desnaturação são:
1) Temperatura
2) Variações de pH (pela adição de ácidos ou bases fortes)
3) Variações na polaridade do solvente (adição de solventes apolares)
4) Detergentes, sais (aumento da força iônica), metais pesados (Hg, Pb), uréia.
5) Agitação mecânica
Pode ser promovida por enzimas (proteases) ou por tratamento
com ácido clorídrico 6 mol/L a 120ºC durante 12 horas.
 Consiste no rompimento das ligações peptídicas.
 Através da hidrólise, há liberação dos aminoácidos que podem ser
utilizados novamente na síntese protéica.
 A digestão de proteínas envolve a hidrólise enzimática. No
estômago, por exemplo, as proteínas ingeridas no bolo alimentar são
desnaturadas devido ao pH do meio e hidrolisadas pela ação de
enzimas como a pepsina.
 A hidrólise de proteínas ingeridas na alimentação é importante para
que se obtenham os aminoácidos essenciais: fenilalanina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina - os
quais nosso organismo não consegue sintetizar - mas precisa para a
síntese de novas proteínas.
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Enzimas: aceleram as reações.
Transporte: Hemoglobina, lipoproteínas
Nutrição: ovoalbumina, caseina, ferritina
Contração: actina, miosina
Estrutural: colágeno, elastina, queratina
Defesa: imunoglobulinas (anticorpos)
Regulação: hormônios e repressores
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Composição: proteínas simples e conjugadas
Conformação: proteínas globulares e fibrosas
Proteínas simples: formadas apenas de aminoácidos (albuminas
e globulinas).
Conjugadas: apresentam uma porção não-protéica
Proteína conjugada
Grupo prostético
glicoproteína
carboidrato
lipoproteína
lipídio
nucleoproteína
Ácido nucléico
metaloproteína
metal
Globulares: aquelas cuja cadeia polipeptídica
se dobrou consideravelmente, assumindo a
forma esférica ou globular.
 Fibrosas: podem ser divididas em 3 classes:
1. Alfa hélice de passo direito (queratina da
pele, cabelo e unhas)
2. Folha beta-pregueada (seda)
3. Hélice tripla (colágeno)
Tais proteínas são insolúveis, característica
necessária para suas funções biológicas.
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