Estrutura e Função de
Proteínas
Proteínas
São as macromoléculas mais abundantes,
fazendo parte da estrutura de todas as
células.
 São instrumentos moleculares da
informação gênica.

DNA
RNA
Proteína

Apresentam uma variedade enorme, e
desempenham diferentes funções
biológicas.
Funções de Proteínas
Estrutura (colágeno, queratina);
 Transporte (hemoglobina, albumina);
 Defesa (Imunoglobulinas);
 Sinalização (receptores de hormônios);
 Catálise enzimática (enzimas hepáticas);
 Movimento (contração muscular);
 Combustíveis (gliconeogênese).

Aminoácidos

São as unidades
monoméricas das
proteínas
Todos os aminoácidos possuem
um grupo carboxil, um grupo
amino, um Hidrogênio e um
Grupamento Lateral ligados a
um Carbono α (α-aminoácidos)
Classificação dos aminoácidos pelo grupamento R
Identificação dos carbonos nos aminoácidos
Propriedades gerais dos
aminoácidos

Em pH neutro os aminoácidos são dipolares, ou “zwitterions”:
grupo amino protonado – NH3+ (íon amônio)
grupo carboxil desprotonado – COO- (íon carboxilato)
pK=2
pK=9-10
Estereoisomeria nos aminoácidos
Exceção:
Aminoácidos
Proteinogênicos
Aas não-proteinogênicos
Peptídeos sintéticos
-O aspartame é um dipeptídeo metilado sintético.
Ligação Peptídica
Cadeia Polipeptídica
Determinação da sequência de
aminoácidos de uma proteína
DNA (genes)
Transcrição
RNA mensageiro
Tradução
Proteína
Estrutura de Proteína

A sequência de
aminoácidos em uma
proteína é chamada
estrutura primária.
Estrutura secundária

Arranjo espacial local dos aminoácidos
dentro de uma cadeia polipeptídica.
α-hélice
Folhas β
Curvaturas β
α- hélice
Folhas β
Curvaturas β
Estrutura Terciária

É o arranjo tridimensional total dos aminoácidos
na cadeia polipeptídica.
Similaridade de sequência x estrutura
Doença da vaca louca - Príon
As PrPs estão classificadas em dois grupos, de acordo
com sua conformação.
PrPc – forma celular da proteína prion normal (fig. a).
PrPsc – forma scrapie com conformação diferente da
proteína celular (fig. b).
A proteína infecciosa é capaz de mudar a forma da
proteína celular irreversivelmente.
Estrutura Quaternária

Algumas proteínas são formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica, ou subunidades, que podem ser idênticas
ou diferentes. O arranjo das subunidades de uma
proteína em complexos tridimensionais constitui a
estrutura quaternária.
Dobramento Protéico
Interação hidrofóbica

É a principal força que governa a estrutura de uma proteína.
Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para
diminuir o contato com a água.
Mioglobina
Hidrofóbicos
Polares
Carregados
Cargas na superfície da RNA pol II
Negativo em vermelho
Neutro em branco
Positivo em azul
Se o DNA é uma molécula
negativa, onde na RNA
polimerase o DNA vai ligar?
Cramer et al., 2001
Interações químicas x Estrutura
A
B
Interações diversas (eletrostática e coordenação por
metais em A e B, respectivamente).
Dobramento Protéico
Clara ► Albumina
Calor
Albumina desnaturada
Dobramento Protéico
Chaperonas x dobramento protéico
Hsp70
Chaperonas x dobramento protéico
Chaperoninas (Hsp60)
Desnaturação


Alteração drástica na estrutura tridimensional nativa de
uma proteína levando a alterações nas propriedades
físico-químicas e perda de função biológica.
Pode ser causada por calor, ácidos ou bases fortes,
solventes orgânicos, etc.
Desnaturação pelo calor
Clara ► Albumina
Calor
Albumina desnaturada
Desnaturação por alteração do pH
Caseína desnaturada
Coalho
Agentes Desnaturantes

Muitos hormônios, antibióticos,
antitumorais e antivirais são peptídios.
Devem ser estocados em baixas temperaturas e não
devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.
Bioquímica do permanente
e da chapinha!