Proteínas
Nutrição Humana
Jean Márcia Oliveira Mascarenhas
Conceito
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São compostos quaternários de carbono (C),
hidrogênio (H), oxigênio (O) e (N) e nitrogênio.
São constituídas por dois grupos funcionais: o
grupo amina (R-NH-) e o grupo carboxila (R-CO), derivados dos aminoácidos (aa) através dos
quais se estabelecem as ligações peptídicas que
formam os aa.
Estrutura
Função
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Estrutural ou plástica
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e
elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das
cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras
musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio
(presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.
Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um
organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina
seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno
tamanho).
Defesa
Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo,
especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e
outras substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela
coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de
cortes e machucados.
Função
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Energética
Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as
proteínas.
Enzimática
Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas
como, por exemplo, as lípases. As enzimas não reagem, são
reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.
As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A
função da enzima depende diretamente de sua estrutura.
Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais
de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um
tipo diferente de reação química.
Condutoras de gases
O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do
gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e
hemocianina.
Exemplos
Tirosina – precursor da melanina,
epinefrina
 Arginina e Histidina – síntese na uréia
 Glicina – combina a compostos tóxicos
trasnformando-os em não tóxicos
 Histidina – síntese da histamina
 Glutamina síntese do Ác. Glutâmico
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Produção Endógena e Exógena
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Se classificam:
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Essenciais
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Não essenciais

Condicionalmente Essenciais
Classificação
Não Polar: Compõem o núcleo
hidrofóbico das proteínas
Polar: Estabilizam e contribuem
para a estrutura terciária
Outras classificações
Simples (por hidrólise produz apenas aa)
→albuminas, globulinas e gluteínas
 Conjugadas → lipoproteínas, glicopreteínas
 Globulares (fluidos e tecidos)→ caseína,
ovoalbumina, globulinas
 Fibrosas →queratina, fibrina, miosina,
colágeno →gelatina

Digestão e absorção
Inicia-se no estomago, pepsina
 Enzimas proteolíticas e pancreáticas
 Diptídeos e tripeptídeos em aa
 A maior parte da proteína da dieta é absorvida como aa
 Para 90 a 100g da dieta + 60 a 70g endógena + 2g
plasma + 6 a 12 das fezes = 150 a 200g/dia
 Segundo RDA , pessoas saudáveis devem ingerir 45g
proteínas de alto vb (valor biológico) e 65g proteínas de
baixo vb
 Perde-se em média 5g pela pele, 25g pelo sangue, 70g
pelo trato intestinal e 75g tecido muscular por dia
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Metabolismo Protéico
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“Turnover protéico”
Para síntese é necessários a presença de todos os aa
Todos os essenciais devem estar presentes
A síntese é controlada em cada célula de DNA
E a ligação entre os aa ocorre com a ajuda do RNA
Quando falta fontes de energia a proteína poder ser utilizada
através de gliconeogênese
Poucas são as fontes de Proteínas que possuem todos os aa
Segundo dados dos EUA 65% das fontes de proteínas na
dietas são de origem animal, 35% vegetal (grãos) e 5%
frutas e hortaliças
Formas de desnaturação
Geralmente leva a perda de sua função
 Calor – o aumento da temperatura favorece vibrações
no interior da molécula e a energia destas vibrações
pode se tornar grande o suficiente para desfazer a
estrutura terciária.
 Extremos de pH – ocorre alteração das cargas da
proteína e as interações eletrostáticas se reduzem de
modo drástico.
 Detergentes – tendem a desfazer interações
hidrofóbicas, como por exemplo o dodecil sulfato de
sódio (SDS).
 Outros reagentes – (uréia, hidrocloreto de guanidina)
formam pontes de hidrogênio com a proteína, as quais
são mais fortes do que aquelas dentro da proteína.
Também podem desfazer interações hidrofóbicas.
 Solventes orgânicos (acetona e etanol)- agem
primariamente pela ruptura das interações hidrofóbicas
que fazem estável algumas proteínas.
Influência do processamento
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1 – Tratamentos térmicos (desnaturação de
enzimas)
2 – Acidez ou alcalinidade elevada
3 – Oxigênio
4 –Luz
5 – Atividade de água
Altas temp. em curtos tempo são menos
prejudiciais que baixas temp. por longos
períodos
O Excesso e Falta
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Produz efeitos negativos,
toxicidade, imbalanço
DP (kwashiorkor), DC
(Marasmo), DPC
Existe em toda parte do mundo
Infância e adolescência
Populações menos favorecida
Provoca baixa quantidade de N
na urina, edema, perda da
massa muscular, queda da
imunidade, elevação das
infecções que demanda mais
proteínas
Principais Proteínas Alérgenas
nos Alimentos
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Glutén (Prolaminas e gluteínas) → (trigo,
aveia, centeio, cevada, malte); A principal
fração do glutén →Gliadina, Doença
Celíaca►Linfoma céls. T
Leite (caseínas beta-globulinas, alfalactoalbuminas);
Peixe → devido a contaminação por
bactérias, resulta em histamina;
Soja (lecitina) → P34 alergênica
Nozes/castanhas/amendoins →aflotoxinas
→Aspergillus Flavus e Parasiticus
Crustáceos e frutos do mar →parasita
Anisakis simplex
Ovos → ovoalbumina presente na clara