Metabolismo das Proteínas
Curso de Especialização Nutrição Enteral e Parenteral PUCRS
Profas. Ana Maria Feoli e Sônia Alscher
Proteínas
Macromoléculas resultantes da
condensação de moléculas de
-aminoácidos através de
ligação peptídica.
COOH N- C - H
3
R
Aminoácidos
• Unidades fundamentais das proteínas
• Apresentam pelo menos um grupo
carboxílico e um grupo amino
• Aminoácidos
geral:
têm
como
COO H N - C - H
3
R
fórmula
Alanina
COO
H - C - CH3
NH3
+
Ligações Peptídicas
Estrutura das Proteínas
Aminoácidos
Dipeptídios
Polipetídios
Ligações peptídicas são mais estáveis –
hidrólise requer condições extremas.
No organismo, ligações peptídicas são
clivadas por enzimas como proteases ou
peptidases.
Desnaturação Protéica
Estrutura = Função
Alteração extrema da estrutura
tridimensional e perda da função
• Calor;
• pH extremo;
• Detergentes.
Hemoglobina
Proteínas
Funções:
• Crescimento e manutenção;
• Enzimas;
• Hormônios;
• Anticorpos;
• Energia;
• Componentes estruturais.
Classificação das proteínas de acordo com sua
função biológica
Classe
Enzimas
Exemplo
Tripsina, Lipase, Amilase
Proteínas Transportadoras
Hemoglobina, lipoproteínas
Proteínas contráteis ou de movimento
Actina, Miosina
Proteínas estruturais
Queratina, Colágeno, Elastina
Proteínas de defesa
Anticorpos, toxina botulínica
Hormônios
Insulina, Hormônio do crescimento
Proteínas nutritivas ou de reservas
Albumina (ovo)
Caseína (leite)
DESTINO DOS AA APÓS A
DIGESTÃO
• Síntese de proteínas;
• Síntese de peptídios menores (glutationa);
• Substâncias nitrogenadas (heme, neurotransmissores,
hormônios);
• Energia (somente em momentos de catabolismo).
Além disso....
IMPORTANTE:
Excesso de Proteína
Triglicerídios
Glicogênio
Caso não ocorra aumento das necessidades
protéicas.
Aminoácidos Essenciais
Não biossintetizados no organismo
Devem ser ingeridos com dieta
CH3 - CH - CH - COOH
CH3
NH2
Valina
CH3 - CH - CH2 - CH - COOH
CH3
Leucina
NH2
Essenciais
Fenilalanina
Triptofano
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Treonina
Lisina
Dieta
Condicionalmente
Essenciais
Glicina
Prolina
Tirosina
Serina
Cisteína e Cistina
Taurina
Arginina
Histidina
Glutamina
Não essenciais
Alanina
Ácidos Aspártico
Ácido Glutâmico
Asparagina
Certas condições clínicas
Taurina
Cisteína – Crianças prematuras
Sintetizados no
organismo
Proteínas do alimento: Qualidade,
Consumo e Necessidade
• Qualidade – depende do conteúdo de
aminoácidos;
• Aminoácido essencial e não essencial;
• Proteína completa;
• Aminoácido limitante - Aquele que falta (não
disponível por dieta ou catabolismo intenso) na
estrutura da proteína a ser construída.
Necessidades Nutricionais de
Proteínas
• 10 –15% de proteínas/dia
RELAÇÃO KCAL/g DE N
• Normal e s/ estresse: 200-300:1
• Estresse moderado: 150:1
• Estresse severo: 100:1
• Reflete a proporção entre kcal e ptn a
fim de que esta seja utilizada apenas
para fins de construção tecidual, sem
desperdício de aa em gliconeogênese
6,25g de ptn = 1 g de nitrogênio
Cálculo
• Cal: N relação de 150:1
• Requisito calórico total/ 150= g N
• g de nitrogênio X 6,25 = g ptn
Qualidade das proteínas
Albumina = 100%
Proteína Padrão
PAVB
Contém todos os
aa essenciais
PBVB
Deficiência de um
ou mais aa
essenciais
• Arroz
Rico em metionina
Pobre em lisina
Aa limitante
• Feijão Rico em lisina
Pobre em metionina
Aa limitante
EQUILÍBRIO DINÂMICO DAS
PROTEÍNAS
• EXCESSO AA: não é armazenado nem
excretado: transforma-se em precursores
do CK - piruvato, oxaloacetato, acetoglutarato
produção de energia
Proteínas Corporais
• “Pool” de aminoácidos - Aas liberados
das proteínas da dieta;
+/- 100 g de aa/dia;
• Exemplo: Homem 70 kg (12 kg ptn)
pool pequeno!
Turnover de Proteína – Proteínas
corporais estão constantemente
sendo sintetizadas e degradadas.
300-400 g ptn corporal/dia
Velocidade do Turnover
• Varia entre as proteínas
• Exemplo: proteínas digestivas
(minutos) x colágeno (dias)
MEIA-VIDA
• Grupo A: Ptns rapidamente sintetizadas,
vida finita e rapidamente degradadas.
Albumina (20 dias), Hemoglobina (120 dias)
• Grupo B: Rapidamente sintetizadas e
degradadas. Enzimas que regulam as vias
metabólicas.
• Grupo C: tem meia vida longa. Colágeno
Balanço Nitrogenado
Nitrogênio Consumido = Nitrogênio Excretado
• Balanço Nitrogenado POSITIVO:
Ingestão MAIOR excreção
Exemplos: crianças, gestantes, recuperação de
doenças.
• Balanço Nitrogenado NEGATIVO:
Ingestão MENOR excreção
Exemplos: Estresse fisiológico (trauma, sepse,
queimaduras.
Metabolismo dos Aas depende:
Suprimento de nutrientes:
•Jejum noturno;
•Dieta balanceada;
•Dieta hiperproteica.
Demanda de Aas:
•Estresse cirúrgico;
•Sepse;
•Trauma;
•Queimaduras.
Resposta Hormonal x Dieta:
•Insulina
•Glucagon
Estresse Fisiológico
•Glicocorticóides
•Epinefrina
Estado Alimentado
Metabolismo dos Aminoácidos no Estado
Alimentado
Gliconeogênese
Jejum
Glucagon
CICLO GLICOSE-ALANINA
• Alanina exportada do músculo ao fígado
• Transaminação: alanina
fígado: gliconeogênese
piruvato, no
Aminoácidos Cetogênicos
Aas que produzem Acetil CoA ou corpos cetônicos
Aminoácidos Glicogênicos
TRANSAMINAÇÃO
• Possibilita a desaminação, separando o
grupo amino (NH3) do esqueleto
carbonado (intermediários metabólicos);
• Transferência do seu grupo amino para o
respectivo alfa-cetoácido;
• Geralmente: aceptor é alfacetoglutarato, convertido a glutamato;
• PIRIDOXAL (vit B6): co-fator.
Reação de Transaminação
Transaminação: Principal processo de remoção do nitrogênio dos aas.
TRANSAMINAÇÃO
• Outros aceptores de NH3: oxaloacetato,
formando aspartato
• No músculo: piruvato, formando alanina
• AMINOTRANFERASES:
TGO
TGP
Ciclo da Uréia
Adulto Normal
Balanço Nitrogenado
Principal Composto Excretor de Nitrogênio – Uréia
Uréia – Produzida no fígado
Excretada pelo rim (urina)
CICLO DA URÉIA
• Formada no fígado;
• Conduzida por glutamina ao rim;
• Excretada no rim;
• Catabolismo: esgotamento da reservas
de alfa-cetoglutarato e glutamato.
Ciclo da uréia
Regulação do Ciclo da Uréia
Fígado tem alta capacidade de converter Nitrogênio
dos aas em uréia (prevenção efeitos tóxicos da
amônia)
Ciclo da uréia regulado pela disponibilidade
de substrato.
+ Aas
----------------- + Ciclo da uréia
A indução do ciclo da uréia ocorre em
resposta a condições que requerem um
aumento do metabolismo das proteínas.
Dieta hiperprotéica
Jejum prolongado
Tópicos Especiais
Aminoácidos de Cadeia
Ramificada (AACR)
• Leucina, isoleucina e valina
• Utilizados pelas células musculares
• Cetogênicos - dão em Acetil-coA
Aminoácidos de Cadeia
Ramificada (AACR)
• Aumento da taxa de síntese protéica no
músculo
• Encefalopatia hepática: competição pelos
sítios de absorção com os aa aromáticos
(tirosina, fenilalanina e triptofano)
GLUTAMINA
• Condicionalmente essencial no
estresse;
• Mais de 60% do pool de aa livres
no músculo;
• 20% do pool sangüíneo de aa;
• Durante patologias, exportada
pelo músculo intensamente.
GLUTAMINA
• Gliconeogênese
• Substrato energético dos
enterócitos e sistema
imunológico;
• “Escoamento” e falta de
glutamina em condição de
estresse.
ARGININA
• Metabólito intermediário
no ciclo da uréia;
• Produção de NO;
• Imunoestimulantes;
• Cicatrização de feridas.
CISTEÍNA - aa condicionalmente
essencial
• Precursora da glutationa (GSH)
• GSH - Tripeptídeo: cisteína, glutamato, glicina
• Antioxidante central do corpo
• Ptn do soro do leite (lactalbumina) é fonte rica em
cisteína (2,3%), comparada com caseína (0,3%)