Introdução a Estrutura de Proteínas
1. Introdução

Relação Estrutura x Função da Proteína;

Dogma de Anfinsen:
“Toda a informação para a estrutura tridimensional
de uma proteína está na sua seqüência de
aminoácidos”

Configuração X Conformação;

Seqüências de Aminoácidos similares nem sempre
dão origem a estruturas protéicas semelhantes;

Importância da Estrutura de uma proteína em sua
função biológica.
2. Visão Geral da Estrutura de Proteínas

Teoricamente, uma seqüência de aminoácidos pode
assumir milhares de conformações espaciais diferentes;

Dentre as inúmeras conformações teoricamente possíveis,
geralmente apenas uma predomina:
Conformação Tridimensional mais estável

Proteínas Nativas ou proteínas no estado nativo:

Proteínas que estão no seu estado funcional.
2.1. Níveis de Arquitetura das Proteínas

4 Níveis Estruturais podem ser considerados:
Estrutura Primária:

Seqüências de todos os aminoácidos ligados por ligações
peptídicas e a localização das pontes dissulfeto;

O arranjo espacial relativo dos aminoácidos interligado não é
especificado.
Estrutura Secundária:

Arranjos regulares no espaço de resíduos de aminoácidos
adjacentes em uma cadeia polipeptídica;

Arranjos mais comuns: hélice α e folha β.
Estrutura Terciária:

Relações espaciais
polipeptídeo;

É a estrutura 3-D completa do polipeptídeo.
entre
todos
os
aminoácidos
em
Estrutura Quaternária:

Relações espaciais entre as diferentes subunidades ou
cadeias polipeptídicas;

Ocorre em proteínas com mais de uma cadeia polipeptidíca.
2.2. Forças que Estabilizam a Estrutura Proteíca

Importância das Interações Fracas na manutenção da
estrutura proteíca;

Principais tipos de interações importantes:



Pontes de Hidrogênio;

Interações Hidrofóbicas.
Princípios da maioria dos padrões estruturais:

Resíduos hidrofóbicos devem estar protegidos no interior da
proteína, longe das moléculas de água;

O número de pontes de hidrogênio deve ser maximizado.
Processo de Desnaturação:

Quebrar as interações fracas formadas na estrutura da
proteína.

O processo de Desnaturação:

Pode ser reversível ou irreversível;

Não atinge a estrutura primária:


Formada por ligações covalentes fortes e mais difíceis de
serem quebradas.
Calor, pH e agentes desnaturantes .

Estrutura e Características da Ligação Peptídica:

Os 4 átomos estão em um único plano, em uma configuração
tipo trans;

Ligação C-N não gira livremente e por isso tem um caráter de
dupla ligação;

Rotação é permitida entre as ligações simples do átomo Cα;

Ângulos φ e ψ;

Gráfico de Ramachandran:
3. Estrutura Secundária

Estruturas secundárias mais comuns:

Hélice α;

Folha β;
Hélice α:

A estrutura da Hélice α é estabilizada por uma ponte de
hidrogênio entre o átomo de H anexado ao átomo de N
eletronegativo de cada ligação peptídica e o átomo
eletronegativo de O da carbonila no 4º aminoácido na
extremidade N-Terminal;

Toda ligação peptídica participa dessas pontes de hidrogênio.

Folha β:

As pontes de H podem ser intra-cadeias
e inter-cadeias, entre as ligações
peptídicas de cadeias de polipeptídeos
adjacentes;

Pode ser paralela ou anti-paralela;

Tem a configuração plana, parecendo
uma folha.
Com relação a estrutura secundária, as proteínas podem ser
classificadas em:


Proteínas Fibrosas:

Cadeias Polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas;

Desempenham importantes papéis estruturais na anatomia e
fisiologia dos vertebrados, fornecendo suporte, proteção e
forma.
Proteínas Globulares:

Cadeias Polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica;

Mais estruturalmente complexas;

Vários tipos de estrutura secundária;

Papéis biológicos mais complexos.