Introdução a Estrutura de Proteínas
1. Introdução
„
Relação Estrutura x Função da Proteína;
„
Dogma de Anfinsen:
“Toda a informação para a estrutura tridimensional
de uma proteína está na sua seqüência de
aminoácidos”
„
Configuração X Conformação;
„
Seqüências de Aminoácidos similares nem sempre
dão origem a estruturas protéicas semelhantes;
„
Importância da Estrutura de uma proteína em sua
função biológica.
2. Visão Geral da Estrutura de Proteínas
„
Teoricamente, uma seqüência de aminoácidos pode
assumir milhares de conformações espaciais diferentes;
„
Dentre as inúmeras conformações teoricamente possíveis,
geralmente apenas uma predomina:
Conformação Tridimensional mais estável
„
Proteínas Nativas ou proteínas no estado nativo:
…
Proteínas que estão no seu estado funcional.
2.1. Níveis de Arquitetura das Proteínas
„
4 Níveis Estruturais podem ser considerados:
Estrutura Primária:
…
Seqüências de todos os aminoácidos ligados por ligações
peptídicas e a localização das pontes dissulfeto;
…
O arranjo espacial relativo dos aminoácidos interligado não é
especificado.
Estrutura Secundária:
…
Arranjos regulares no espaço de resíduos de aminoácidos
adjacentes em uma cadeia polipeptídica;
…
Arranjos mais comuns: hélice α e folha β.
Estrutura Terciária:
…
Relações espaciais
polipeptídeo;
…
É a estrutura 3-D completa do polipeptídeo.
entre
todos
os
aminoácidos
em
Estrutura Quaternária:
…
Relações espaciais entre as diferentes subunidades ou
cadeias polipeptídicas;
…
Ocorre em proteínas com mais de uma cadeia polipeptidíca.
2.2. Forças que Estabilizam a Estrutura Proteíca
„
Importância das Interações Fracas na manutenção da
estrutura proteíca;
„
Principais tipos de interações importantes:
„
„
…
Pontes de Hidrogênio;
…
Interações Hidrofóbicas.
Princípios da maioria dos padrões estruturais:
…
Resíduos hidrofóbicos devem estar protegidos no interior da
proteína, longe das moléculas de água;
…
O número de pontes de hidrogênio deve ser maximizado.
Processo de Desnaturação:
…
Quebrar as interações fracas formadas na estrutura da
proteína.
„
O processo de Desnaturação:
…
Pode ser reversível ou irreversível;
…
Não atinge a estrutura primária:
„
„
Formada por ligações covalentes fortes e mais difíceis de
serem quebradas.
Calor, pH e agentes desnaturantes .
„
Estrutura e Características da Ligação Peptídica:
…
Os 4 átomos estão em um único plano, em uma configuração
tipo trans;
…
Ligação C-N não gira livremente e por isso tem um caráter de
dupla ligação;
…
Rotação é permitida entre as ligações simples do átomo Cα;
…
Ângulos φ e ψ;
„
Gráfico de Ramachandran:
3. Estrutura Secundária
„
Estruturas secundárias mais comuns:
…
Hélice α;
…
Folha β;
Hélice α:
…
A estrutura da Hélice α é estabilizada por uma ponte de
hidrogênio entre o átomo de H anexado ao átomo de N
eletronegativo de cada ligação peptídica e o átomo
eletronegativo de O da carbonila no 4º aminoácido na
extremidade N-Terminal;
…
Toda ligação peptídica participa dessas pontes de hidrogênio.
„
Folha β:
…
As pontes de H podem ser intra-cadeias
e inter-cadeias, entre as ligações
peptídicas de cadeias de polipeptídeos
adjacentes;
…
Pode ser paralela ou anti-paralela;
…
Tem a configuração plana, parecendo
uma folha.
Com relação a estrutura secundária, as proteínas podem ser
classificadas em:
„
„
Proteínas Fibrosas:
…
Cadeias Polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas;
…
Desempenham importantes papéis estruturais na anatomia e
fisiologia dos vertebrados, fornecendo suporte, proteção e
forma.
Proteínas Globulares:
…
Cadeias Polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica;
…
Mais estruturalmente complexas;
…
Vários tipos de estrutura secundária;
…
Papéis biológicos mais complexos.
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