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5 – Enzimas
a) Conceito
- O que são enzimas?
São moléculas catalíticas protéicas (exceto algumas que são RNA)
- Moléculas que aumentam a velocidade de reações sem se alterarem neste processo.
- Catalisam os eventos metabólicos
- Possuem substratos específicos e precisam da sua conformação protéica natural para
funcionar
b) Nomenclatura das enzimas

Nome recomendado: sufixo ase
- Prefixo que designa o substrato: glicosidase, urease
- Prefixo que designa a reação: lactato desidrogenase, catalase

Nome sistemático: sufixo ase
- Nome complexo que descreve a reação: D-gliceraldeído 3 fosfato: NAD Oxiredutase
c) Propriedades das Enzimas
- Possuem sítios ativos
Formados por aminoácidos
São superfícies tridimencionais complementares ao substrato
E + S <======> ES <======> EP <======> E + P
- Eficiência catalítica
As reações catalisadas por enzimas são mais rápidas
Capacidade de transformar 100 a 1000 moléculas de substrato por segundo
- Especificidade
São altamente específicas aos substratos e às reações químicas
- Co-fatores e co-enzimas
Algumas enzimas precisam se associar a um co-fator não protéico, chamado de
grupo prostético
Podem ser minerais (ferro, zinco) ou moléculas orgânicas (vitaminas)
Holoenzima = enzima + coenzima ou íons metálicos
Apoenzima = parte protéica da enzima
- Regulação
Podem ser ativadas ou inibidas de acordo com a necessidade da célula
São modificadas por fosforilação, glicosilação, etc...
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- Localização na célula
Muitas estão dentro de organelas específicas
d) Classificação das Enzimas
- Divididas em seis classes de acordo com a função que exerce
e) Mecanismo de ação
Sua ação ocorre em condições ideais de pH, temperatura e em ambiente aquoso

Velocidade de reação
- O catalisador aumenta a velocidade de reação, sem alterar o equilíbrio da reação

Energia de ativação
- As moléculas possuem energias livres próprias e diferentes entre si
- Por exemplo:
S <===> P
O substrato e o produto possuem suas energias livres próprias, sendo o estado
fundamental
Como a reação é reversível, existe um nível energético que favorece a reação nos
dois sentidos, chamada de estado de transição, momento em que a reação ocorre
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A diferença energética entre o estado fundamental e o estado de transição é chamada
de Energia de Ativação
Se a energia de ativação é alta a reação ocorre mais lentamente
As enzimas (catalisadores) diminuem a energia de ativação, acelerando a reação, à
custa da energia de ligação liberada das ligações entre a enzima e o substrato
A mesma enzima catalisa a reação nos dois sentidos e ela não é gasta no processo
O aumento da temperatura também diminui a energia de ativação e logo aumentam a
velocidade da reação

Conceito de Chave e Fechadura
- É um conceito errado
- Os substratos não se encaixam perfeitamente nas enzimas
- A enzima deve ser complementar ao estado de transição da reação
- No estado de transição há o aumento das ligações entre o substrato e a enzima,
aumentando a energia livre, diminuindo a energia de ativação e aumentando a
velocidade.
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f) Cinética Enzimática
- Estuda a velocidade da reação e como ela se modifica em resposta às alterações do meio

Concentração do substrato
- Aumenta a velocidade da reação até atingir a velocidade máxima (Vmax.)
E + S <===> ES <===> E + P
- O patamar é alcançado quando praticamente todas as enzimas estão no estado ES
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
Constante de Michaelis-Menten (Km)
- O Km é característico de um substrato e uma enzima e representa a concentração
necessária de substrato para saturar 50% das enzimas e atingir metade da Vm
- O Km reflete o grau de afinidade entre a enzima e o substrato
Baixo Km representa afinidade elevada
Alto Km representa afinidade baixa
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
Temperatura
- A temperatura aumenta a velocidade até atingir um pico de velocidade
- Neste momento a energia de ativação necessária foi atingida porque existem muitas
moléculas liberando energia
- Se a temperatura subir demais causa desnaturação e inativação da enzima, e a velocidade
decai

pH
- A concentração de H+ altera a velocidade por causar ionização do sítio ativo
- A reação pode requerer grupos químicos específicos no sítio ionizado ou não ionizado
Ex. Grupo amino protonado ( - NH3+) em pH alcalino está desprotonado
- pH ótimo – cada enzima possui um pH ótimo, que dependerá do seu local de atuação
Ex. pepsina – pH = 2
- Desnaturação protéica – ocorre com extremos de pH
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g) Inibição enzimática
- Inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação


Inibição reversível
Inibição irreversível

Inibição competitiva – o inibidor se liga reversivelmente ao sítio que seria ocupado
pelo substrato e compete por ele
A velocidade diminui, mas pode ser aumentada se aumentar a quantidade de substrato
O Km aumenta, pois mais substrato será necessário para chegar na Vmax.

Inibição não competitiva – o inibidor e o substrato se ligam em diferentes sítios na
enzima
Se liga na enzima ou no complexo ES, impedindo que a reação ocorra
A velocidade diminui e não adianta aumentar a quantidade de substrato
O Km não se altera, pois o substrato se liga a enzima com a mesma afinidade
h) Regulação enzimática
- A regulação da velocidade das reações permite ao organismo regular suas diferentes funções

Sítios de ligação alostéricos
- Enzimas alostéricas são reguladas por efetores, que se ligam em sítios diferentes do
sítio ativo do substrato
- O efetor pode ser negativo ou positivo
- Ele modifica sua afinidade ou modifica a capacidade catalítica da enzima

Modificação covalente
- Adição ou remoção de grupos fosfato, de serina, treonina ou tirosina
- A enzima pode se tornar mais ou menos ativa

Indução e repressão da síntese
- Controle feito pelas células
- São aquelas que atuam em fases do desenvolvimento ou em condições fisiológicas
específicas
- É mais lenta (horas ou dias) do que a condição alostérica (segundos ou minutos)