Aula: 20
Temática: Funções bioquímicas das proteínas – parte II
Na aula de hoje continuaremos a estudar as funções bioquímicas das
proteínas. Boa aula!
1) Mediadores e reguladores metabólicos (continuação):
- Estrutura das Enzimas: Certas enzimas são compostas exclusivamente de
proteínas, como é o caso das enzimas digestivas, pepsina e tripsina. Outras
enzimas contêm, além da parte protéica, uma não-protéica, sendo, portanto
formada de proteínas conjugadas. Se a parte não-protéica é metade orgânica
facilmente separável da enzima, ela é denominada coenzima. No caso de ser
firmemente ligada à proteína, ela será denominada de grupo prostético.
Muitas das coenzimas são relacionadas às vitaminas, compostos muito ativos
que precisam ser incluídos na dieta. A ação destas vitaminas é essencialmente
catalítica, como é o caso das enzimas.
A atividade ENZIMATICA pode ser estudada em sistemas livres de células e
sob condições controladas. Adicionando-se a enzima (E) a um substrato (S),
aumenta-se a velocidade do aparecimento de um produto (P) (figura 1). Isto
significa que, em cada intervalo de tempo, se formarão quantidades
proporcionalmente maiores
de
(P) quando a
enzima
está
presente.
Aumentando-se a quantidade de enzima, obtemos uma velocidade inicial maior
desde que (S) esteja presente em quantidade suficiente e que a quantidade de
(P) não afete desfavoravelmente a reação. No caso das reações metabólicas, a
velocidade da reação não-catalisada é praticamente nula. Duas exceções a
esta regra são a decomposição de H2O2 em e água e a de H2CO3 em CO2 e
água.
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Fig. 1 - Efeito da adição de enzima sobre a velocidade de formação de produtos a partir de um
substrato.
- Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática:
Existem vários fatores físicos e químicos, além da quantidade de enzima
presente, que afetam a velocidade das reações enzimáticas (fig.2), como pH,
temperatura, concentração de substrato, concentração de qualquer ativador
presente, concentração de qualquer inibidor presente.
O efeito da concentração de íons hidrogênio sobre a velocidade das reações
enzimáticas é bastante complicado, por afetar o pH; obtêm-se tipos diferentes
de comportamento com as diferentes enzimas e certamente no caso de
substratos diferentes para uma mesma enzima. Na maioria dos casos observase um máximo de atividade em função do pH. Valores extremos de pH causam
destruição irreversível de muitas enzimas.
O efeito da temperatura sobre muitas enzimas é bem conhecido. Como no
caso do pH, as enzimas que atuam sobre os diferentes substratos variam muito
quanto a seu ótimo de temperatura. Para a maioria das enzimas de mamíferos
este ótimo está em torno de 37oC. Acima desta temperatura observa-se que
elas perdem atividade rapidamente e são destruídas. As bactérias e algas que
vivem em fontes térmicas possuem enzimas ativas em temperaturas bem
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maiores que 40oC. No outro extremo temos as enzimas das bactérias árticas,
com ótimos de temperatura em torno de Oo C.
Se a concentração do reagente ou substrato é aumentada, conservando-se
constantes as demais condições, observa-se que a atividade enzimática
alcança um máximo, além do qual não se obtém efeito adicional mesmo que se
aumente a concentração do substrato. Assume-se que a velocidade de
formação do complexo enzima-substrato é limitada pela quantidade de enzimas
presentes.
Se a quantidade do substrato é baixa (menor que a quantidade de enzimas),
todas as enzimas estarão complexadas (ES), sendo a velocidade da reação
(formação de produtos) proporcional a concentração de substrato. Quando a
concentração de substrato é muito alta, a enzima torna-se saturada com o
substrato e praticamente toda a enzima se encontra na forma de complexo
enzima-substrato. Portanto, um aumento na concentração de substrato não
pode causar maior aumento na concentração de ES.
Certas substâncias são capazes de ativar as reações enzimáticas. Tal ativação
pode ser o resultado da ação de um íon inorgânico, como potássio ou sódio,
sobre a velocidade da reação. Outro exemplo disso é o caso de certos
reagentes capazes de converter a enzima em formas mais ativa graças a uma
transformação química sutil. Muitas coenzimas e grupos prostéticos são
naturalmente agentes ativadores. Já os inibidores têm efeito oposto.
Muitos venenos animais exercem sua ação inibindo enzimas. A ação
de muitas drogas também pode ser explicada pela inibição de certas enzimas.
Assim, por exemplo, os antibióticos inibem uma série de enzimas essenciais ao
crescimento bacteriano: a penicilina inibe a formação da parede bacteriana das
bactérias que lhe são sensíveis.
- Especificidade Enzimática: muitas enzimas apresentam grande especificidade
para seus substratos, que é uma característica distintiva dos catalisadores
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inorgânicos, muito menos seletivos quanto ao substrato. O grau de
especificidade varia muito entre as enzimas, por exemplo, a urease, só ataca a
uréia, já as enzimas esterases, atacam ésteres resultantes dos mais variados
ácidos graxos. Podemos agrupar arbitrariamente os vários casos de
especificidade enzimática da seguinte maneira:
1. Especificidade absoluta: quando a enzima atua somente sobre um
determinado substrato;
2. Especificidade de grupo: quando a enzima atua sobre moléculas que
possuem determinado grupo funcional;
3. Especificidade de reação ou de ligação: quando catalisam determinado tipo
de reação ou atacam determinado tipo de ligação química sem levar em
consideração os tipos de grupos químicos;
4. Especificidade estereoquímica: a maioria das enzimas exibe especificidade
estereoquímica em alto grau. Somente um dos isômeros ópticos é atacado pela
enzima.
A inibição enzimática pode ser competitiva, ou não-competitiva. A inibição
competitiva ocorre quando o centro ativo da enzima não apresenta uma alta
especificidade e se acopla a outra substância e não ao substrato (um inibidor).
Esse tipo de competição pode ser revertido com o aumento da quantidade de
substrato.
Na inibição não-competitiva, o inibidor não se liga ao “sítio ativo”, mas em um
local distinto, provocando mudança na conformação da proteína enzimática,
exercendo efeito sobre o sítio ativo, de forma que este não possa mais receber
o substrato. Neste caso a inibição depende da quantidade do inibidor e não da
concentração do substrato.
Outro tipo de inibição enzimática ocorre quando as substâncias capazes de
fazer ligações covalentes com pontos situados no sítio ativo ou próximo a este,
impedem a formação do complexo enzima-substrato.
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A inibição de enzimas é o princípio de muitos medicamentos que irão
atuar sobre microrganismos patogênicos e também de alguns venenos. Na
próxima aula continuaremos a ver as funções das proteínas. Um forte abraço e
até lá!
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