Proteínas
&
Enzimas
Definição
São polímeros cujas unidades constituintes fundamentais
são os L-aminoácidos.
Os aminoácidos são unidos covalentemente uns aos outros
por uma ligação: denominada de ligação peptídica.
Reação de condensação entre o grupo amina de um
aminoácido e um grupo carboxílico de outro aminoácido,
com a eliminação de moléculas de água.
DIFERENTES RADICAIS = DIFERENTES AMINOÁCIDOS
H2O
H2O
H2O
H2O
Sentido de crescimento da cadeia polipeptídica
Correspondem a cerca de 50% ou mais do peso seco de
uma célula.
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples:
Repetições de 20 unidades básicas: os aminoácidos
As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação
de milhares de moléculas de aminoácidos. As suas
macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde
alguns milhares até vários milhões.
TRADUÇÃO
(SÍNTESE PROTÉICA)
As proteínas diferem umas das outras:
1. Ordem dos aminoácidos: Definidas pelo DNA;
2. Tipo de aminoácidos: 20 diferentes (dependem do
radical);
3. Número de aminoácidos: de milhares a milhões.
Fontes
As principais fontes de proteína animal são: Carnes,
Ovos e Laticínios. Já as melhores fontes de proteína
vegetal são: Feijões, Lentilhas,Soja e Amendoim.
Importância
A importância das proteínas, entretanto, está
relacionada com suas funções no organismo, e não com
sua quantidade.
Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas.
Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito
pequenas.
Funções
PROTEÍNAS
ANTICORPOS - DEFESA
PROTEÍNAS
ESTRUTURAL
ESTRUTURAL
MOVIMENTO
RESERVA
ACTINA
MIOSINA
Funções: estrutural
as proteínas podem
ser agrupadas
em várias categorias
de
1) Função
- participam
da estrutura
dos tecidos.
acordo com a sua função.
Exemplos:
- Colágeno: pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina e Miosina: abundantes nos músculos (contração
muscular).
- Queratina: na pele, no cabelo e nas unhas.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue,
relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade
do plasma (porção líquida do sangue).
2) Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As
enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das
reações biológicas.
3) Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo
são de natureza protéica.
4) Função de defesa - existem células no organismo
capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são
chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o
organismo produz proteínas de defesa, denominados
anticorpos. Reação altamente específica.
5) Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de
aminoácidos. Ex: vitelo, do ovo, altamente rico em
proteínas.
6) Coagulação sangüínea - vários são os fatores da
coagulação que possuem natureza protéica, como por
exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
7) Transporte e armazenamento- pode-se citar como
exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo
transporte de oxigênio no sangue.
8) Movimento coordenado – São proteínas capazes de
contraírem-se, mudarem de forma ou de se
deslocarem no meio ambiente. Proteínas musculares
responsáveis pela contração e relaxamento muscular
são denominadas de actina e a miosina.
Propriedades Físico-Químicas das Proteínas
Refletem a composição e nível de organização dos aminoácidos
1) NATUREZA ANFOTÉRICA- (ácido ou base) - transporte iônico;
2) CAPACIDADE TAMPÃO - envolve o grupo imidizol da HIS (pK = 6.1)
3) SOLUBILIDADE - várias, mas característica para cada proteína
- no ponto isoelétrico (pI), carga 0
- mais baixa polaridade
-mais baixo potencial para interagir com água
- precipitação máxima
- pode transportar cátions
1) a 3) não trabalham independentemente um do outro.
4) FORMA - muito importante
- ex: a enzima reconhece o substrato específico
Classificação
Existem diferentes tipos de proteínas e nenhum sistema
verdadeiramente satisfatório.
As proteínas podem ser classificadas de acordo com, a
função que exercem no interior de um organismo vivo, como
a forma (conformação) que apresentam, de acordo com a
composição ou produto de hidrólise e quanto ao número de
cadeias polipeptídicas.
Classificação
Forma
Globulares -colágeno, queratina, miosina
Fibrosas - enzimas, hemoglobina, anticorpos
Composição ou produto de hidrólise
Proteínas Simples - constituídas unicamente por
aminoácidos.
Proteínas Conjugadas – apresentam além de
aminoácidos, uma porção denominada de grupo
prostético
(íons
metálicos
ou
coenzimas).
Glicoproteínas, lipoproteínas.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais
complexas.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
A organização estrutural das proteínas refere-se à sua
organização tridimensional que é observada desde a
sequência de aminoácidos, seu enovelamento, até a
associação das cadeias polipeptídicas. Estes níveis
organizacionais das proteínas são descritos em quatro
níveis estruturais de complexidade crescente:
Estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.
Estrutura
primária
Resíduos de aa’s
Mais simples;
Mais importante;
Determina a
estrutura
terciária.
Estrutura
secudária
-hélice
Estrutura é dada
pela forma como
os aminoácidos
da seqüência
peptídica se
organizam em
seu arranjo
espacial
Estrutura
terciária
Dobramento
da cadeia polipeptídica
Arranjo tridimensional
de todos os aa.
Manutenção da
estrutura:
Interação dos radicais
dos aa e pelas
interações com os
grupos prostéticos
Estrutura
quaternária
Diferentes cadeias
polipeptídicas
Compostas por
duas ou mais
cadeias
polipeptídicas,
entrelaçadas em
estrutura terciária
Estrutura Primária
Estrutura Secundária
-hélice
Estrutura Terciária
Folha-β
Estrutura Quaternária
As ligações estabilizantes da estrutura secundária são:
1.
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: interação ou atração
entre: - O da carboxila de um aa e H do grupo amino de
outro/ - O da carboxila de um aa e H do grupo carboxila
de outro.
2. Ligação Iônica: atração entre as cadeias laterais dos aa
ácidos e aa básicos.
3. Ligação hidrófobica ou apolar: interação de radicais
apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa
constituintes da molécula.
4. Ligação ou ponte dissulfeto: união de grupos –SH dos aa
chamados de cisteína.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as
pontes de H.
- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto
S-S.
Estrutura Terciária
• O que determina a estrutura terciária são as cadeias
laterais dos aminoácidos
▫ Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que
perturbam a estrutura secundária helicoidal,
provocando a dobra ou looping da proteína.
• Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína
agrupam-se no interior da proteína dobrada
• Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios“ são
propriedades da estrutura terciária
Estrutura Quaternária
As forças que mantém este tipo de ligação podem ser
pontes de H, atrações eletrostáticas, interações
hidrofóbicas, pontes S-S entre cisteínas de cadeias
diferentes.
DESNATURAÇÃO
Ocorre quando a proteínas perde a sua forma original,
ocasionada principalmente pela ruptura de ligações
internas entre os aminoácidos, responsáveis por manter
as estruturas secundária e terciária da cadeia.
Dessa forma, a função biológica da proteína pode ser
prejudicada.
Destrói a natureza colóide da proteína;
Torna as proteínas incapazes de interagir com a água;
Forma precipitados;
Insolubilidade (permanente, temporária)
FATORES RESPONSÁVEIS PELA DESNATURAÇÃO:
Aumento de temperatura;
Alteração da acidez (pH) do meio;
Substituição de um aminoácido;
Agentes desnaturantes são os que provocam a
desorganização.
São eles:
- agentes físicos (calor, radiações Ultra Violeta, alta
pressão e ultra som)
- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes,
metais pesados e uréia)
A
proteína desnaturada
alterações:
apresenta
as
seguintes
a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser
cristalizadas ou auto-organizadas.
b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de
grupos químicos que estavam encobertos por
estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e,
conseqüente precipitação.
c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas,
antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por
enzimas hidrolíticas.
Métodos para a determinação da estrutura de proteínas
1. Cristalografia de raios-X (experimental) modelo estático.
2. Ressonância magnética nuclear – RMN (experimental) modelo
dinâmico.
3. modelagem molecular por homologia (teórico) baseado
em conhecimento prévio
4. ab initio (teórico) totalmente teórico com algumas
restrições.
Um programa que seja capaz de predizer a estrutura
terciária de uma proteína, tendo como informação apenas a
seqüência dos resíduos de aminoácidos e suas interações
fisico-químicas, entre si e com o meio.
Enzimas
Conceito Clássico: Catalisadores que participam
de todas as reações bioquímicas nos organismos
vivos regulando suas rotas metabólicas.
Conceito moderno: Catalisadores biológicos
(maioria protéica) de alta enantioseletividade
capazes de realizar reações sob condições
reacionais brandas.
Atuam
como
catalisadores
extremamente poderosos.
celulares
Aceleram a velocidade de uma reação, sem no
entanto participar dela como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste
conjunto complexo de reações.
São consideradas as unidades
metabolismo celular.
funcionais do
Principais funções: viabilizar a atividade das células,
clivando moléculas ou ligando-as para formar novos
compostos.
Todas as enzimas são proteínas, com exceção de um
pequeno grupo de RNA que possui propriedades
catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS.
As enzimas devem manter sua estrutura íntegra para
que sua atividade não seja perdida.
Fatores que afetam as proteínas também são capazes
de afetar a estrutura das enzimas.
Para exercer sua função catalisadora, a enzima depende
da estrutura terciária (ou quaternária) para interagir
com as moléculas dos substratos e assim convertê-las
nos produtos, com a diminuição da energia necessária
para levar estes substratos ao estado de ativação
energética caracterizado por uma molécula em transição
entre o substrato e o produto.
Apresentam como características: alto grau de
especificidade, acelerando a velocidade das reações
(108 a 1011 + rápida), são econômicas e reduzem a
energia de ativação, não apresentam toxicidade e
funcionam
em
condições
favoráveis
de
pH,
temperatura, polaridade do solvente e força iônica.
Enzimas – Proteína
Classificação proteínas
Proteínas globulares
Proteínas fibrosas
Estrutura das proteínas
Primária
Secundária
Terciária
ENZIMAS
Proteínas globulares
Estrutura terciária
Quaternária
Proteínas com alto
peso molecular,
maioria entre 15 a
1000 Kilo Daltons
Unit (KD)
Conceitos Importantes
Cofatores: Componentes químicos adicionais requeridos
para ativar algumas enzimas, que podem ser um ou mais
íons inorgânicos. Ex.: Sais minerais, íons, vitaminas.
Coenzimas: Moléculas orgânicas complexas que possuem a
mesma função de um cofator. Ex.: NAD, FAD, ATP.
Grupo Prostético: Coenzima ou íon metálico que está
covalentemente ligado à parte protéica da enzima.
Holoenzima: Enzima completa, cataliticamente ativa, unida à
sua coenzima e/ou cofator.
Apoenzima ou Apoproteína: É a parte exclusivamente
protéica da enzima.
Zimogênios - são precursores inativos de proteínas que
precisam ser clivados em um ponto específico para dar
origem a proteínas funcionais.
Conceitos Importantes
Sítio Catalítico ou Sítio ativo - Região
da
molécula
enzimática que participa da reação com o substrato.
Energia livre de ativação: é a energia que deve ser
quebrada para que as reações ocorram (passem do estado
de transição).
Estado de transição do Substrato: Alto conteúdo
energético, instável e tende a voltar ao estado inicial ou
ser transformado em produto. É o substrato ligado à
enzima – complexo ES.
Velocidade de reação: Quantidade
transformado por unidade de tempo.
de
substrato
Enzimas - Estrutura
Estrutura
Enzimática
Holoenzima
Proteína
Ribozimas
Apoenzima ou
Apoproteína
RNA
Se covalente
Grupo
Prostético
Cofator
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica
Coenzima
Características Gerais
* Alto grau de especificidade pelo substrato;
* São produtos naturais biológicos;
* Reações baratas e seguras;
* Não são consumidas na reação;
* São altamente eficientes, acelerando a velocidade das
reações (108 a 1011 + rápida);
* São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
* Não são tóxicas;
* Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade
do solvente e força iônica;
* Agem em baixas concentrações;
* Funcionam em soluções aquosas.
Comparação das enzimas com catalisadores químicos
Característica
Enzimas
Catalisadores Químicos
alta
baixa
Natureza da estrutura
complexa
simples
Sensibilidade à T e pH
alta
baixa
suaves
drástica (geralmente)
alto
moderado
Natureza do processo
batelada
contínuo
Consumo de energia
baixo
alto
Formação de subprodutos
baixa
alta
difícil/cara
simples
alta
baixa
sim
não
Estabilidade do preparado
baixa
alta
Energia de Ativação
baixa
alta
alta
baixa
Especificidade ao substrato
Condições de reação (T, P e pH)
Custo de obtenção
purificação)
(isolamento
e
Separação catalisador/ produtos
Atividade
Catalítica
ambiente)
(temperatura
Presença de cofatores
Velocidade de reação
Nomenclatura
1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional
de Bioquímica (IUB)  nomear e classificar.
Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o
tipo de reação catalisada: ex.:
ATP + D-Glicose
ADP + D-Glicose-6-fosfato
IUB - ATP:glicose fosfotransferase
E.C. 2.7.1.1
2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases (quinase)
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza
grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo
fosfato
Nome trivial - Hexoquinase
1 ° dígito – classe
2 ° dígito - subclasse
3 ° dígito – sub-subclasse
4 ° dígito - indica o substrato
Classificação
Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldeído ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxofre
3.Hidrolases (reações de hidrólise)
3.1.ésteres
3.2.ligações glicosídicas
3.4.ligações peptídicas
3.5.outras ligações C-N
3.6.anidridos ácidos
Classificação
Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás carbônico)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para
formar isômeros)
5.1.racemases
6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da
ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
Catalisadores
Não alteram o estado de equilíbrio
•Abaixam a energia de ativação (a energia empregada para
para que as reações ocorram )
•Keq não é afetada pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global.
•G não é afetada pela enzima.
Energia de ativação sem enzima
Diferença entre
a energia livre
de S e P
S
Energia de ativação com
enzima
P
Caminho da Reação
Enzimas - Componentes da reação
E+S
ES
P+E
Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO da enzima
Enzimas - Sítio Ativo
Região da molécula enzimática que participa da
reação com o substrato.
Pode possuir componentes não protéicos: cofatores.
Possui aminoácidos auxiliares e de contato.
Porção protéica
APOENZIMA
Cofator
Ativador:Íons inorgânicos que
condicionam a ação catalítica
das enzimas. Fe²+
Coenzima: molécula orgânica
complexa.NAD+
HOLOENZIMA
Grupamento
Grupamento
prostético
prostético
cofator faz parte da enzima
Ligação Enzima - Substrato
Interação específica do substrato com as cadeias laterais dos
aminoácidos do sítio ativo
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das
enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera que a
enzima possui sítio ativo complementar ao substrato.
Ligação Enzima - Substrato
Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato
sofrem uma mudança conformacional para o encaixe. O
substrato é distorcido para a conformação exata do estado
de transição.
Atividade enzimática
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.
Influência do pH
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iônica;
- natureza química do tampão;
- concentração de íons metálicos contaminantes;
- concentração de substratos ou cofatores da enzima;
- concentração da enzima.
ENZIMA
pH ÓTIMO
Pepsina
1,5
Tripsina
7,7
Catalasa
7,6
Arginasa
9,7
Fumarasa
7,8
Influência da Temperatura
  temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das
reações químicas;
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação
térmica.
 Enzima  temperatura
ótima para que atinja sua
atividade máxima, é a
temperatura máxima na qual
a
enzima
possui
uma
atividade constante por um
período de tempo.
Enzimas
Influência da [E]
 Velocidade de transformação do Substrato em Produto é
 quantidade de Enzima.
 Presença de inibidores na solução de enzima;
- Presença de substâncias tóxicas;
- Presença de um ativador que dissocia a enzima;
- Limitações impostas pelo método de análise.
 Recomenda-se:
- Enzimas com alto grau de pureza;
- Substratos puros;
- Métodos de análise confiável.
Cinética Enzimática
 Cinética Enzimática
 Determinar as constantes de afinidade do
Substrato e dos inibidores;
 Conhecer as condições ótimas da catálise;
 Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
 Determinar a função de uma determinada enzima
em uma rota metabólica.
Regulação da atividade enzimática
• Um organismo deve poder regular as
atividades catalíticas de suas enzimas para
que ele possa coordenar seus processos
metabólicos, responder às mudanças no meio,
crescer e diferenciar-se, tudo de maneira
ordenada.
Regulação da atividade enzimática
Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:
1. Controle da disponibilidade da enzima.
▫
A quantidade de uma enzima em uma célula
depende
velocidade de síntese
velocidade de degradação.
Cada uma dessas velocidades é diretamente
controlada pela célula e está sujeita a mudanças
drásticas em períodos que vão de minutos (em
bactérias) até horas (em organismos superiores).
Regulação da atividade enzimática
2.Controle da atividade da enzima.
▫
A atividade pode ser regulada por meio de
alterações estruturais que influenciem a
afinidade da ligação do substrato à enzima.
▫
A afinidade de ligação do Substrato a uma
Enzima pode, variar também com a ligação de
pequenas
moléculas,
chamadas
efetores
alostéricos que podem tanto aumentar como
diminuir a atividade.
Regulação da atividade enzimática
• Algumas enzimas podem
reguladas, atuando assim
metabolismo celular. Esta
na coordenação dos
metabólicos pela célula.
ter suas atividades
como moduladoras do
modulação é essencial
inúmeros processos
Substrato
inicial
A
C
B
Enzima a1
Enzima b
D
Enzima c
E
Enzima d
Produto
final
Mecanismos de controle
Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima a
Regulação da atividade enzimática
Substrato
inicial
A
C
B
Enzima a1
Enzima b
D
Enzima c
E
Enzima d
Produto
final
Mecanismos de controle
Retroinibição: O produto final E, inibe a ação das enzimas a
Substrato
inicial
A
C
B
Enzima a1
Enzima b
Mecanismos de controle
D
Enzima c
E
Enzima d
Produto
final
Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais conveniente, a síntese de
todas as enzimas é reprimida
Enzimas
Inibição Enzimática
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma
reação enzimática.
INIBIDORES
REVERSÍVEIS
COMPETITIVOS
INCOMPETITIVOS
IRREVERSÍVEIS
NÃO COMPETITIVOS
Inibição Enzimática
Inibidores reversíveis: são substâncias que se ligam as
enzima para inibí-las mas podem ser liberados e reverter o
processo de inibição.
Inibidor competitivo: liga-se ao sítio catalítico e bloqueia
o acesso do substrato, este processo pode ser revertido
com o aumento da concentração do substrato.
Inibidores não-competitivos: ocorrem quando há ligação
do inibidor a outro sítio diferente daquele que se liga ao
substrato, ou seja, que não sendo o sítio catalítico, inibe a
enzima pela mudança na sua conformação e dessa forma o
aumento da concentração não reverte o processo.
Inibidores incompetitivos: somente liga-se ao sítio
inibidor após a ligação do substrato ao sítio catalítico,
bloqueando a formação do produto final.
Inibidores Irreversíveis: são substâncias que causam
inibição e esta, não pode ser revertida, geralmente
envolve a formação ou quebra de ligações covalentes na
enzima.
Enzimas regulatórias
Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações
enzimáticas;
 Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em
resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras
(pequenos metabólicos ou cofatores).
Enzimas Imobilizadas
Vantagens da utilização de enzimas imobilizadas
- As enzimas podem ser reutilizadas
- Os processos químicos podem ser continuamente operados e
prontamente controlados
- Os produtos podem ser facilmente separados
- Os problemas com elfuentes e manipulações de materiais são
minimizados
- A reprodutibilidade do procedimento analítico pode ser
aumentada
- Em alguns casos, as propriedades enzimáticas (atividade e
estabilidade operacionais) podem ser alteradas
Enzimas Imobilizadas
 Aplicações de Enzimas Imobilizadas
 Aplicações analíticas:
 Facilita automatização das cadeias de dosagem e
simplifica as manipulações.
 Biossensores:
 Imobilização de colinesterase e anticorpos
sobre cristal piezelétrico utilizadas na
detecção de pesticidas organofosforados;
 Reatores para análise cromatográfica;
 Kits para titulações e imunoensaios.
Enzimas Imobilizadas

Indústria de alimentos:
 Glicose isomerase fixada para a produção de xaropes
com alto teor de frutose;
 Celulase  Conversão de celulose em açúcares solúveis;
 Imobilização de fermento de pão (Sacharomices
cerevisae)  álcoois enantiomericamente puros.

Uso Industrial:
 Fonte para produção de penicilinas sintéticas.
Aplicações
Tratamento de efluentes
 Preocupação ambiental desencadeou uma procura por
outras alternativas, as chamadas "tecnologias limpas“.
 Enzimas  substituir muitos componentes químicos
utilizados nos processos industriais atuais.
Aplicações
 Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes.
Enzima e fonte
Poluentes e efluentes
Azorredutase (Pseudomonas luteola)
Indústria de tinta
Catalase (Baccilus sp.)
Remoção de H2O2 presente em efluentes de
branqueamento de tecidos
-glicosidase e Manganês peroxidase
Remoção de corantes azo na industria de alimentos e
da industria têxtil
Polifosfatase e Fosfotransferase
Remoção de fosfato biológico de efluentes
Protease pronase (Pseudomonas aeruginosa)
Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de efluentes,
para reutilização da água
Naftaleno-dioxigenase
Remoção de naftaleno
Lipase (Penicillium P4)
Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo de oliva
(Candida rugosa)
Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes avícolas
(pâncreas de porco)
Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes da
indústria de derivados lácteos
Aplicações
Indústria de álcool; detergentes; têxtil, papel e
celulose
Curtumes;
Produção de ácido cítrico, ácido glutâmico, insulina,
vacinas, esteróides, vitaminas e antibióticos;
Biorremediação: de polímeros, de hidrocarbonetos e
clorados.
Peroxidases e lacases - Provenientes de alguns fungos, têm
a capacidade de descolorir os corantes têxteis, mediante a
polimerização ou degradação destes.
Hidrolases – usadas na transformação de poluentes, tais
como, carbofuranos e carbamatos ou paration.
Carboidrases, despolimerases, proteases fosfatases,
produzidas por vários microrganismos, podem ser
adequadas para a transformação de materiais insolúveis,
tais como, carboidratos, plásticos e proteínas.
Referências Bibliográficas
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NELSON, David L.; COX, Michal M. Princípios de bioquímica de
Lehninger. 5. ed. Porto Alegre : Artmed, 2011.
RAO,M.A.; SCELZA,R.; SCOTTI, R.; GIANFREDA, L. Role of enzymes in
the remediation of Polluted environments, Journal Soil Science Plant
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