ENZIMAS E METABOLISMO
Metabolismo Celular – é o conjunto de todas as reacções químicas celulares
acompanhadas de transferência de energia.
ANABOLISMO – conjunto de reacções químicas que
conduzem à biossíntese de moléculas complexas a
partir de moléculas mais simples. As reacções de
anabolismo
dizem-se
endoenergéticas
ou
endergónicas, porque há consumo de energia. São
reacções de síntese.
Metabolismo
Celular
CATABOLISMO
–
conjunto
de
reacções
de
degradação de moléculas complexas em moléculas
mais simples. Dizem-se reacções exoenergéticas ou
exergónicas pois são reacções em que há libertação
de energia. São reacções de análise.
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Energia de activação
Legenda da Figura – Os rea-
gentes absorvem energia
de activação atingindo o
estado de transição. As setas a vermelho assinalam
a ruptura das ligações químicas, permitindo a formação dos Produtos.
Para que uma reacção química se inicie têm de ocorrer colisões entre os
átomos das moléculas envolvidas. Ou seja, as moléculas têm de estar em
movimento, têm de possuir alguma energia Cinética.
Muitas vezes é necessário fornecer certa quantidade de energia ao
sistema, aquecendo-o, por exemplo, de modo a aumentar as colisões entre as
moléculas. Esta energia que é necessário fornecer ao sistema para se iniciar
uma reacção química é designada por ENERGIA de ACTIVAÇÃO.
Reacções Metabólicas
Enzima1
⇓
Substrato
Enzima2
⇓
P1
Enzima3
⇓
................
P2
Produto
final
As reacções metabólicas são sequenciais, sendo cada uma catalisada
por uma enzima. Às enzimas que funcionam em cooperação neste conjunto de
reacções denomina-se CADEIA ENZIMÁTICA, e a sequência de reacções é
considerada VIA METABÓLICA. Nesta, os produtos intermédios servem de
substrato à reacção seguinte até se obter o produto final.
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Variação da Energia ao Longo de uma Reacção
I – Reacção Exoenergética
ou catabólica
Legenda:
II – Reacção Endoenergética
ou anabólica
X – Energia de activação
Y – Energia libertada durante a reacção
Z – Energia absorvida durante a reacção
Actuação Enzimática – Significado Biológico
Decomposição do amido em laboratório
Variação da energia ao
Longo da reacção:
1 – Cozimento de amido apenas
2 – Cozimento de amido + ácido
clorídrico
3 – Cozimento de amido + saliva
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Interpretação da experiência: “Decomposição do amido em laboratório”
O amido é um polissacarídeo cujas moléculas são muito estáveis nas
condições normais de temperatura e pressão.
No laboratório a sua decomposição por hidrólise em maltose (açúcar
redutor) é muito lenta. No entanto, torna-se mais fácil a uma temperatura
elevada e adicionando um catalisador inorgânico, neste caso o ácido
clorídrico.
A velocidade da reacção aumenta ainda consideravelmente, em
presença de saliva. Na saliva existe uma enzima, a amilase salivar, que
catalisa a hidrólise do amido, permitindo que ela ocorra a uma temperatura de
37 °C, a temperatura do corpo humano.
Amilase
(C6H10O5)n + n/2 H2O
Amido
+
==>
n/2 C12H22O11
Água
Maltose
N.B. - As enzimas actuam como biocatalisadores cuja
presença faz diminuir a energia
necessária para o início da reacção.
de
activação
Legenda:
•
A - Energia de activação (Ea) requerida para a ocorrência da reacção Sem Enzima.
•
B - Energia de activação (Ea) requerida para a ocorrência da mesma reacção na
presença de Enzima.
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As enzimas possibilitam a rapidez necessária à realização das reacções
químicas metabólicas nas condições de temperatura intracelulares.
Ao contrário dos catalisadores inorgânicos que actuam sobre qualquer
substância, uma enzima, catalisador biológico, apenas actua sobre um
determinado tipo de moléculas. A substância sobre a qual actua uma enzima
designa-se por substrato. O amido é o substrato sobre o qual actua
cataliticamente a amilase. Em muitos casos, cada enzima actua apenas sobre
um determinado substrato. A amilase, por exemplo, tem acção de catálise
exclusivamente na hidrólise do amido (Especificidade Absoluta). No entanto,
outras enzimas actuam sobre vários substratos que são semelhantes entre si
(Especificidade relativa). São exemplos as lípases que actuam sobre vários
lípidos e as proteases que actuam sobre as proteínas.
Ligação Enzima-Substrato
As enzimas são moléculas proteicas globulares de grandes
dimensões comparadas com as dimensões da maioria dos substratos
A configuração espacial de uma enzima determina a existência de uma
região, o centro activo, complementar da configuração espacial de todo ou
parte do substrato.
E + S
Enzima
Æ
Substrato
ES
Æ
Complexo
Enzima/Substrato
E + P
Enzima
Produto
Figura – Acção de uma enzima.
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A
nível
do
centro
activo
da
enzima
estabelecem-se
ligações
intermoleculares com a molécula de substrato, formando-se o complexo
enzima-substrato. Assim a molécula é activada, verificando-se rapidamente
mudanças químicas. O estabelecimento de ligações entre a enzima e o
substrato é transitório. Ao terminar a reacção libertam-se os produtos
formados, ficando a enzima intacta. Essa molécula enzimática pode então
actuar sobre outra molécula de substrato, repetindo-se o ciclo até que todo o
substrato esteja transformado.
As enzimas são biocatalisadores que intervêm nas reacções sem se
gastarem. Num pequeno intervalo de tempo, uma só molécula pode
catalisar vários milhões de reacções.
Variação da Concentração dos intervenientes durante
uma reacção enzimática
Este gráfico torna evidentes as relações existentes entre o substrato, a
enzima e o produto, ao longo de uma reacção enzimática.
Observa-se inicialmente uma grande concentração de substrato relativamente à de enzima livre. As moléculas do substrato vão ligar-se a
moléculas enzimáticas formando-se complexos enzima-substrato. Assim,
enquanto que a concentração de substrato e de enzima livre diminuem, a
concentração do complexo enzima-substrato vai aumentando. À medida que as
moléculas enzimáticas catalisam a reacção, vão-se constituindo moléculas de
produto verificando-se então que a sua concentração no meio vai aumentando.
Após esta fase inicial, verifica-se uma estabilização das concentrações
de enzima livre [E] e de complexo enzima-substrato [ES], o que traduz que a
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velocidade de formação de [ES] é igual à velocidade da separação da enzima e
do produto. A partir do momento em que a concentração do substrato atinge
valores baixos, a concentração da enzima livre aumenta ligeiramente.
Cada enzima só actua sobre determinado substrato ou então sobre um
conjunto de substratos que têm algo em comum.
Modelos de Acção Enzimática
Enzima
Substrato
Complexo
Enzima–Substrato
A – Modelo Chave – Fechadura
Enzima Substrato
Complexo
Enzima-substrato
B – Modelo de encaixe induzido
Modelo chave - fechadura - Emil Fischer (início do século XX) baseando-se
na especificidade da acção enzimática, admitiu que o centro activo de uma
enzima tinha uma determinada estrutura onde apenas podia "encaixar" um tipo
de substrato com forma complementar desse centro activo. O nome por que é
conhecido este modelo deve-se à semelhança com uma chave que apenas
funciona em determinada fechadura.
O substrato corresponderia à chave e o centro activo da enzima
à
fechadura.
Modelo de encaixe induzido - Koshland (1959) propôs uma modificação ao
modelo de Fischer, considerado um modelo muito estático e rígido.
Segundo Koshland, existe uma interacção mais dinâmica entre a enzima e o
substrato. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da
molécula enzimática de modo que os aminoácidos do centro activo se
"moldem", formando um centro activo complementar do substrato. Esta
mudança torna-se possível visto o centro activo de uma enzima não ser rígido.
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Por comparação, o substrato actua como uma mão que, ao penetrar na luva
vai provocar a alteração da sua forma.
Este modelo é mais dinâmico, e permite explicar a actividade de certas
enzimas que actuam sobre diversos substratos que o modelo de Fischer não
explica.
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