2ª maior
abundância nos
seres vivos
Diferentes
funções
± 3.000 tipos
Diferenças
 tipo de aminoácidos
Alimentação
Número de aminoácidos
Sequência dos aminoácidos
Macromoléculas
orgânicas
Estrutura
Essenciais
Naturais
Conjunto
Polímeros
PROTEÍNAS
Ligação peptídica
5 grupos
• Estruturais
• Hormonais
• Nutritivas
• Enzimas
de
Monômeros
2= dipeptídeo
3= tripeptídeo
4 ou + =
polipeptídeo 
proteína
Radical,
diferencia os
aminoácidos
• Imunoglobulinas
Fatores que influenciam
sua atuação:
água
Temperatura
pH
Concentração de susbtrato
União do C da carboxila do aminoácido 1
com N da amina do aminoácido 2, com
liberação de uma molécula de água
Aminoácidos
PROTEÍNAS
5 grupos
Construção
• Estruturais
Sustentação
Impermabilização
Proteína
Função
Ocorrência
Colágeno
Resistência
Cartilagem, ossos e tendões
Actina e miosina
Contração muscular
Tecido muscular
Albumina
Viscosidade
Plasma sanguíneo
Controle/ regulação de atividades dos órgãos
• Hormonais
Ex: Pâncreas Insulina  Metabolismo do açúcar
Fonte de aminoácidos  produção de proteínas
• Nutritivas
Fonte de energia  1g de proteína = 4 calorias
• Enzimas
• Imunoglobulinas
Substrato
Enzima
Catalisadoras de reações químicas
Lipídeos
Lipase
Aceleração de reações específicas
Proteína
Protease
Substrato + ASE = nome da enzima
Sacarose
Sacarase
Maltose
maltase
Ação imunológica  Anticorpos  Defesa contra antígenos (agentes estranhos/ invasores)
Passiva
Naturalmente
adquirida
Placenta (mãe  Bebê)
Leite materno
Ativa
Imunização
Artificialmente
adquirida
Naturalmente
adquirida
Artificialmente
adquirida
Soro (Ex: soro
anti-ofídico)
Contato com
antígeno
Vacina
Estrutura das proteínas
•Primária
Apenas ligações peptídicas
•Secundária
Pontes de hidrogênio entre os
aminoácidos da estrutura
primária
•Terciária
Dobramento da estrutura
secundária
•Quaternária
União de duas ou mais
cadeias polipeptídicas