15/3/2011
Proteínas
Estrutura & Propriedades
Proteínas são polímeros de
aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos
• Aminoácidos são ácidos fracos
• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o
pH
• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto
isoelétrico)
• A polaridade e a carga determinam a localização e os
tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em
uma cadeia polipeptídica.
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Proteínas são polímeros de
aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos
• Aminoácidos são ácidos fracos
• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o
pH
• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto
isoelétrico)
• A polaridade e a carga determinam a localização e os
tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em
uma cadeia polipeptídica.
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pI=pH onde a carga é neutra
A carga é neutra quando a soma
das cargas positivas é igual a das
negativas.
Proteínas são polímeros de
aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos
• Aminoácidos são ácidos fracos
• A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o
pH
• O pH onde a carga é neutra é conhecida como pI (ponto
isoelétrico)
• A polaridade e a carga determinam a localização e os
tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em
uma cadeia polipeptídica.
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Estrutura de Proteínas
A descrição da estrutura das proteínas é dividida em quatro níveis
de organização:
- Estrutura Primária
- Estrutura Secundária
- Estrutura Terciária
- Estrutura Quaternária
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Estrutura Primária
Estrutura Primária
• Se refere a sequência de aminoácidos ao
longo da cadeia polipeptídica;
• A ligação que une os aminoácidos é
conhecida como ligação peptídica;
• Por convenção a estrutura primária e
escrita na direção amino terminal
carboxi terminal
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Ligação Peptídica
A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação
O caráter parcial de dupla ligação faz
com que não haja possibilidade de
rotação em torno da ligação peptídica.
Assim sendo, os quatro
átomos dos grupamentos que
participam da ligação
peptídica ficam dispostos em
um plano rígido
Cadeia polipeptídica é
constituída por unidades
planares (unidades
peptídicas), unidas entre si
com uma articulação
flexível: o carbono α.
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Cadeia Polipeptídica
Cadeia Lateral
Cadeia Principal
Cadeia Lateral
Peptídeos
• Dipeptídeo, tripeptídeo...
• Até 30 aa: oligopeptídeos ou peptídeos
• Acima de 30 aa: polipeptídeos
• Proteínas (normalmente mais de 50 aa)
- podem ser formadas por uma ou mais
cadeias polipeptídicas
- possuem uma conformação espacial
definida e característica.
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Estrutura Secundária
Estrutura Secundária
A estrutura secundária e definida como:
a conformação local do esqueleto de
ligações peptídicas.
Conformação=Arranjo espacial dos átomos de uma proteína
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Existem 2 estruturas secundárias regulares predominantes
-hélice
Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
follha- pregueada
Interação entre segmentos de uma
mesma cadeia ou de cadeias diferentes
Pontes de Hidrogênio
oxigênio e hidrogênio das
unidades peptídicas
Cadeias Laterais estão
projetadas para fora do eixo
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Pontes de Hidrogênio
oxigênio e hidrogênio das
unidades peptídicas
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Estruturas Secundárias Não Repetitivas
• Alças ou Voltas.
Voltas
-
Ocorre com frequência quando uma cadeia polipeptídica faz uma volta abrupta.
Envolve 4 resíduos de aa.
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Estrutura Terciária
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Estrutura Terciária
• A estrutura terciária descreve o arranjo
tridimensional da cadeia principal da
proteína, incluindo a disposição espacial
das cadeias laterais dos aminoácidos.
• Neste nível de organização segmentos
distantes podem se aproximar e interagir.
Forças que estabilizam a estrutura terciária
A estrutura tridimensional das
proteínas é mantida por ligações
fracas como pontes de H, ligações
iônicas e interações hidrofóbicas.
A exceção é a ponte de dissulfeto
(-S-S-) que, apesar de covalente,
é importante na manutenção da
conformação nativa de proteínas.
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Estrutura
Função
As propriedades bioquímicas e biológicas
de uma proteína são determinadas pelo
arranjo tridimensional de sua cadeia, isto
é, pela sua estrutura terciária.
Estrutura Nativa e Desnaturação
• Em condições fisiológicas a proteína adquire
uma estrutura terciária bem definida e
necessária à sua função, que é conhecida como
estrutura nativa.
• O desarranjo da estrutura terciária leva à perda
de função da proteína, processo que é
genericamente chamado de desnaturação.
(agentes desnaturantes: temperatura, pH, solventes, detergentes,
etc.)
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Substituição de aminoácidos e
alteração de função
Anemia Falciforme
Substituição de Glu
Val da cadeia
da Hb
Agregação de Hb
Agregados formam um precipitado fibroso
que distorcem a forma das hemácias
Estrutura Quaternária
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Estrutura Quaternária
• Descreve a estrutura tridimensional de
proteínas multiméricas (com mais de uma
cadeia polipeptídica ou subunidade)
• As subunidades podem ser iguais ou
diferentes
Exemplo: Hemoglobina: tetrâmero
Formado por 4 cadeias polipeptídicas iguais duas a duas,
chamadas alfa e beta.
Hemoglobina
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