Autor: Carlos
Disciplina/matéria: química/Bioquímica
Assunto: proteinas
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PROTEÍNAS
01 - CONCEITO GERAL
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e
importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São
encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais
sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas
espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica
diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas
proteínas.
são formadas por
aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação
peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com
o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da
formação de uma amida.
Pertencem à classe dos peptídeos, pois
São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega
"proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem
cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70%
da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas
estão presentes.
a
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com
suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas
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conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em
porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas,
ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.
02 - COMPOSIÇÃO
carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase
todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos
adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso
molecular é extremamente elevado.
Todas contêm
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são
construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos,
arranjados em várias seqüências específicas.
03 - FUNÇÃO
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções
na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
3.2 - Dinâmicas –
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Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e
contração, por exemplo;
3.1 - Estruturais –
Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem
a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
04 - CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
4.1 - Quanto a Composição:
4.1.1. - Proteínas Simples
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4.3.1 Proteínas Fibrosas
Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes
aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas
geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A
esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do
tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do
tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos
moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos
músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma
estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por
múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.
Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
4.3.2 - Proteínas Globulares
4.1.2. - Proteínas Conjugadas
De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas.
São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos
moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta
categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.
Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico,
denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas,
lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
4.2 - Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
4.2.1 - Proteínas Monoméricas
Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
4.2.2. - Proteínas Oligoméricas
Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas
de estrutura e função mais complexas.
4.3 - Quanto à Forma:
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6.1 - Estrutura Primária
Esquemas de proteínas globulares e fibrosas
05 - PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou
em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas
diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.
Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos
em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e
geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os
segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados
"segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento
bioquímico da proteína.
06
ORGANIZAÇÃO
PROTEÍNAS
ESTRUTURAL
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que
podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em
complexidade:
DAS
- Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial
da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em
uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de contas", com uma extremidade "amino
terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é
destruída por hidrólise química ou enzimática das
ligações peptídicas, com liberação de peptídeos
menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.
6.2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na seqüência
primária da proteína.
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- É o último nível de organização das proteínas fibrosas,
mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações
entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e
carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de
forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre
carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um
segmento da molécula.
6.3 - Estrutura Terciária
- Dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos distantes entre si na
seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a
proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares,
mais complexas estrutural e
funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar
em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes
ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e
de estrutura tridimensional de uma proteína.
6.4 - Estrutura Quaternária
- Surge apenas nas proteínas
oligoméricas.
- Dada pela distribuição
espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as
subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém
unidas por forças covalentes, como
pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
proteína.
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
- São as unidades fundamentais das proteínas.
- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em
seqüência de apenas 20 aminoácidos.
- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns
aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de
proteínas.
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Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas
(existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral
representada na figura abaixo:
ESTRUTURA QUÍMICA GERAL
O transporte de oxigênio pela proteína hemoglobina.
- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em
comum, tais como:
A presença de um carbono central, quase sempre
assimétrico.
As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas pela seqüência de vários
aminoácidos, unidos por ligações peptídicas (cadeia polipeptídica).
Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila,
um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.
Desempenha diversas funções no organismo, sendo: estrutural, hormonal, enzimática,
imunológico, nutritivo e transporte citoplasmático.
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de
"R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a
cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma
série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e
grau de ionização em solução aquosa.
Dependendo da capacidade metabólica, alguns seres vivos, como por exemplo, os
vegetais (seres autotróficos), conseguem sintetizar todos os polipeptídeos necessários
ao equilibrado funcionamento do organismo. No entanto os animais (seres
heterotróficos), requerem os nutrientes essenciais através de o hábito alimentar,
suprindo as restrições metabólicas.
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