Lei de Biossegurança (nº 8.974 / 1995), regulamentada pelo Decreto nº 1.752:
estabelece e impõe condições de segurança para as pesquisas nessa área e
regulamenta as atividades de biotecnologia.
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Algumas funções das proteínas
ATP
Luciferina
luciferil adenilato + PPi
Luciferase
luciferil adenilato + O2 ----> oxiluciferina + AMP + luz
Hemoglobina (eritrócitos)
Queratina (cabelo, chifres, lãs e penas)
Funções das proteínas
- Estrutural
- Transporte de gases
- Defesa ou imunológica
- Enzimática
- Hormonal
…. Energética
Enzimas: aumentam a velocidades de reações químicas;
Anticorpos: substâncias fundamentais nos mecanismos de
defesa;
Hormônios: como insulina e glucagon, que atuam no
metabolismo dos açúcares.
Estrutura e Função
Macromoléculas formadas essencialmente por carbono (C),
oxigênio (O), nitrogênio (N) e hidrogênio (H), podendo
apresentar enxofre também (S);
Em menor proporção podem ainda apresentar cobre, ferro,
zinco e fósforo;
Apresentam, principalmente, função plástica, embora
também possam ter função energética;
São diversas as funções que podem desempenhar, estando as
mesmas relacionadas com sua estrutura química e física.
Estrutura e Função
Macromoléculas formadas essencialmente por carbono (C),
oxigênio (O), nitrogênio (N) e hidrogênio (H), podendo
apresentar enxofre também (S);
Em menor proporção podem ainda apresentar cobre, ferro,
zinco e fósforo;
Apresentam, principalmente, função plástica, embora
também possam ter função energética;
São diversas as funções que podem desempenhar, estando as
mesmas relacionadas com sua estrutura química e física.
Digestão das proteínas
Aminoácidos (monopeptídeos)
Unidade estrutural das proteínas;
Proteína: conjunto de α aa arranjados em várias sequências
específicas;
Número enorme de proteínas, embora existam apenas 20
aminoácidos na natureza:
 3  aa diferentes: A, B e C
6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA - 3! = 3 x 2 x 1 = 6
 4  aa diferentes: A, B, C e D
24 tetrapeptídeos - 4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24
 10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões (3.628.800)
de decapeptídeos
Estrutura geral de um aminoácido
Exceção: Prolina (aminoácido cíclico)
R= estrutura; tamanho e carga elétrica
Identificação dos carbonos de um aminoácido: 2 convenções
C  (quiral)
Estereoisomerismo nos alfa-aminoácidos
Comparação dos estereoisômeros da alanina com a configuração absoluta L
e D- Gliceraldeído.
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R
Os 20
aminoácidos
das proteínas
Aminoácidos incomuns derivados.
colágeno
miosina
A)
protombina
4 resíduos
de lisina
elastina
B)
Intermediários da biossíntese da arginina - ciclo da uréia
Formas Não iônicas e Zwiterionicas de aminoácidos
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases (anfólitos)
Doador de H+
Receptor de H+
Aminoácido (alanina): diprótico quando completamente protonado
Curva de titulação de um aminoácido
(Glicina)
Efeito do ambiente químico sobre o pKa
Curva de titulação dos aminoácidos: Predição da carga elétrica
Curvas de titulação características
Pka de cada grupo ionizante
Várias regiões tamponantes
Ponto isoelétrico – pI:
- pI = ½ (pK1 + pK2)
- Ionização completa sem carga
- pH > pI carga – ( anodo +)
AA com Grupos R ñ-ionizáveis titulam = Glicina
Grupos R ionizáveis influenciam titulação
Titulação de aminoácidos com um grupo R ionizável:
3 valores de pKa
Peptídeos e proteínas
Ligações peptídicas (desidratação)
Oligopeptídeos
Polipeptídeos (MW > 10,000)
Extremidades amino (N-) e carboxil (C-) terminal
pI e curva de titulação
Vários tamanhos e atividades
Hormônios, Adoçante
Hormonios: oxitocina (9aa) contrações do útero
bradicinina (9aa) inibidor da inflamação
Insulina (30 e 21aa)
Glucagon (29aa)
Multisubunidades  mono ou oligoméricas
Proteínas conjugadas com outras macromoléculas grupos prostéticos
Peptídeo serilgliciltirosilalanilleucina (ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
Comportamento ácido-base de um peptídeo:
- grupos amino e carboxila terminais;
- natureza e o número de grupos R ionizáveis.
Em vermelho: grupos
ionizáveis a pH 7,0
Polipeptídeos
Dados moleculares de algumas proteínas
Polipeptídeos tem composição de aminoácidos característicos
Proteínas conjugadas
Estruturas protéicas
As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e seqüência dos
aminoácidos em suas estruturas.
O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para
outra:
• Insulina bovina: 51 aminoácidos
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos
• Desidrogenase glutâmica: 8 300 aminoácidos
Formação da ligação peptídica (condensação)
Estrutura protéica
1. Pontes de hidrogênio: O hidrogênio liga-se a um átomo pequeno
e muito eletronegativo: F, O, N
Forças de Van der Waals
Moléculas se atraem umas às outras: o lado positivo do dipolo de uma
molécula atrai o lado negativo do dipolo da outra molécula.
Ponte dissulfeto
Formação reversível pela oxidação de duas moléculas de cisteína
Os 4 níveis da estrutura protéica
Estruturas protéicas
Estrutura primária
Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas
Estruturas protéicas
Estrutura secundária
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma
escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada.
É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de
hidrogênio.
Estruturas protéicas
Estrutura terciária
Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial
tridimensional.Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou
globular, como nas enzimas.
Estruturas protéicas
Estrutura quaternária
Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).
Estrutura X Função
Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina
(substituição de um ácido glutâmico por uma valina).
Desnaturação das Proteínas
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a uréia,
alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida.
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre
com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem
recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é
irreversível.
A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.