Proteínas


São as macromoléculas mais abundantes,
fazendo parte da estrutura de todas as
células.
São instrumentos moleculares da
informação gênica.
DNA
RNA
Proteína

Apresentam uma variedade enorme, e
desempenham diferentes funções
biológicas.
Funções de Proteínas

Estrutura (colágeno, queratina);
 Transporte (hemoglobina, albumina);
 Defesa (Imunoglobulinas);
 Sinalização (receptores de hormônios);
 Catálise enzimática (enzimas hepáticas);
 Movimento (contração muscular);
 Combustíveis (gliconeogênese).
Aminoácidos

São as unidades
monoméricas das
proteínas
Todos os aminoácidos possuem
um grupo carboxil, um grupo
amino, um Hidrogênio e um
Grupamento Lateral ligados a
um Carbono α (α-aminoácidos)
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas
Aminoácidos com cadeia lateral
apolar
Aminoácidos com cadeia lateral
polar
Aminoácidos com cadeia lateral
contendo anel aromático
Aminoácidos com cadeia lateral
carregada positivamente
Aminoácidos com cadeia lateral
carregada negativamente
Propriedades gerais dos aminoácidos

Em pH neutro os aminoácidos são dipolares, ou
“zwitterions”:
grupo amino protonado – NH3+ (íon amônio)
grupo carboxil desprotonado – COO- (íon carboxilato)
pK=2
pK=9-10
Estereoisomeria nos aminoácidos
Exceção:
Aminoácidos
Proteinogênicos
Aas não-proteinogênicos
Ligação Peptídica
Ligação Peptídica
Cadeia Polipeptídica
Determinação da sequência de
aminoácidos de uma proteína
DNA (genes)
Transcrição
RNA mensageiro
Tradução
Proteína
Estrutura de Proteína

A sequência de
aminoácidos em uma
proteína é chamada
estrutura primária.
Estrutura secundária

Arranjo espacial local dos aminoácidos
dentro de uma cadeia polipeptídica.
α-hélice
Folhas β
Curvaturas β
α- hélice
Folhas β
Curvaturas β
Estrutura Terciária

É o arranjo tridimensional total dos
aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Similaridade de sequência x estrutura
Estrutura Quaternária

Algumas proteínas são formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica, ou subunidades, que podem ser
idênticas ou diferentes. O arranjo das subunidades de
uma proteína em complexos tridimensionais constitui a
estrutura quaternária.
Dobramento Protéico
Interação hidrofóbica

É a principal força que governa a estrutura de uma proteína.
Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para
diminuir o contato com a água.
Mioglobina
Hidrofóbicos
Polares
Carregados
Dobramento Protéico
Clara ► Albumina
Calor
Albumina desnaturada
Dobramento Protéico
Chaperonas x dobramento protéico
Hsp70
Chaperonas x dobramento protéico
Chaperoninas (Hsp60)
Doença da vaca louca - Príon
As PrPs estão classificadas em dois grupos, de acordo
com sua conformação.
PrPc – forma celular da proteína prion normal (fig. a).
PrPsc – forma scrapie com conformação diferente da
proteína celular (fig. b).
A proteína infecciosa é capaz de mudar a forma da
proteína celular irreversivelmente.
Desnaturação


Alteração drástica na estrutura tridimensional
nativa de uma proteína levando a alterações nas
propriedades físico-químicas e perda de função
biológica.
Pode ser causada por calor, ácidos ou bases
fortes, solventes orgânicos, etc.
Desnaturação pelo calor
Clara ► Albumina
Calor
Albumina desnaturada
Desnaturação por alteração do pH
Caseína desnaturada
Coalho
Agentes Desnaturantes

Muitos hormônios, antibióticos, antitumorais
e antivirais são peptídios.
Devem ser estocados em baixas temperaturas e não
devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.
Bioquímica do permanente
e da chapinha
Agente redutor + Calor = Rompimento das hélices