Componentes químicos das células Profª Marília Scopel Andrighetti BIOQUÍMICA PRINCIPAIS ELEMENTOS QUÍMICOS DA MATÉRIA VIVA: • C, H, O, N, P, S, Ca, Fe, Na, K, Cl. •Nas células existe predominância dos compostos de carbono, cujas propriedades químicas são mais adequadas à vida. • Características do “C”: pequeno raio atômico, capacidade de fazer duplas ligações, versatilidade para formar uma, duas, três ou quatro ligações. BIOQUÍMICA Constituintes da Matéria Viva: • Inorgânicos – água e sais minerais. • Orgânicos – proteínas, lipídios, carboidratos, enzimas, vitaminas, ácidos nucléicos, hormônios. LIGAÇÕES QUÍMICAS menor partícula de um elemento que ainda retém propriedades características do elemento. Átomo Molécula agrupamento de átomos. MACROMOLÉCULAS Polímeros formados por unidades repetitivas (monômeros) mantidas unidas por ligações covalentes. Proteínas (aa), polissacarídeos (monossacarídeos), ácidos nucléicos (nucleotídeos). Desempenham muitas das mais importantes funções das células. Macromoléculas para formar glicoproteínas polissacarídeos) proteínas). de diferentes tipos podem se associar complexos como as lipoproteínas, e proteoglicanas (proteínas + e as nucleoproteínas (ác. nucléicos + ÁGUA Características: 1. molécula bipolar (H+ e O-) 2. alta tensão superficial. 3. alto ponto de ebulição. 4. elevado calor específico (grandeza física que define a variação térmica de determinada substância ao receber calor – caracteriza uma substância). . ÁGUA Funções: solvente universal • veículo de transporte de substâncias • reações de hidrólise • manutenção da temperatura estabilização de colóides* celulares. • *mistura na qual uma ou mais substâncias se encontram uniformemente disseminadas numa outra substância, sob a forma de pequenas partículas, formadas por agregados de moléculas. Um sistema coloidal apresenta, assim, dois componentes: o meio disperso e o meio dispersante. ÁGUA • Moléculas polares são hidrofílicas, têm afinidade pela água (hidratos de carbono, ácidos nucléicos, proteínas) e moléculas apolares são hidrofóbicas, repelem a água (lipídios). •Moléculas anfipáticas apresentam uma região hidrofílica e outra hidrofóbica, podem associar-se simultaneamente com a água e com compostos hidrofóbicos. • Pontes de hidrogênio ocorrem devido ao uso em comum de um átomo de hidrogênio por radicais diferentes. Ligação fraca que permite alterar, montar e desmontar estruturas supramoleculares. SAIS MINERAIS Encontrados na matéria viva: • forma iônica: dissociados na água formando soluções intra e extracelulares. - principais cátions: Na, K, Ca e Mg. - principais ânions: Cl-, HCO3-, PO4-3, NO3-3 . - Exemplo: líquidos intracelulares – alta concentração de K+, Mg++ e PO4-3 e baixa concentração de Cl- e HCO3-. SAIS MINERAIS Encontrados na matéria viva: • forma cristalina: constituindo estruturas esqueléticas (ossos, casca de ovos, conchas, carapaças, espículas, etc.), unhas e chifres. • componentes de substâncias orgânicas: hemoglobina, clorofila, nucleotídeos, etc. SAIS MINERAIS Funções: • equilíbrio osmótico, distribuição elétrica (membrana), ativação de enzimas, formação de estruturas esqueléticas. Origem: • absorção ou ingestão de alimentos. SAIS MINERAIS PRINCIPAIS EXEMPLOS • cálcio – catalisador de reações – contração muscular, regeneração de membranas celulares, coagulação sanguínea, componente importante de ossos e dentes. (figura) • fósforo – formação de nucleotídeos, formação do ATP. • enxofre – radical prostético de muitas proteínas celulares. SAIS MINERAIS PRINCIPAIS EXEMPLOS • potássio – principal cátion do interior da célula; contração muscular e atividade dos nervos. • cloro – principal ânion do líquido extracelular, manutenção do pH no balanço de líquidos do corpo. • sódio – principal cátion do líquido extracelular, condução do impulso nervoso. SAIS MINERAIS PRINCIPAIS EXEMPLOS • cobre – componente de enzimas, essencial para a síntese de hemoglobina. • iodo – hormônios da tireóide (estimulantes do organismo). • cobalto – vitamina B12, produção de hemáceas. SAIS MINERAIS PRINCIPAIS EXEMPLOS • manganês – ativador enzimático. • magnésio – ativador enzimático, funcionamento de nervos e músculos, presente na clorofila. (figura) • ferro – hemoglobina, mioglobina, enzimas respiratórias, respiração celular. SAIS MINERAIS PRINCIPAIS EXEMPLOS • flúor – ossos e dentes, protege contra cáries. (figura) • zinco – formação de enzimas. GLICÍDIOS, CARBOIDRATOS, HIDRATOS DE CARBONO OU AÇÚCARES Polissacarídeos monossacarídeos químicos: são polímeros de formados pelos grupos • Aldeído – CHO • Cetona - C = O GLICÍDIOS, CARBOIDRATOS, HIDRATOS DE CARBONO OU AÇÚCARES Classificação: • Monossacarídeos – mais simples, menor peso molecular e solúveis em água, fórmula geral (CH2O)n. Podem ter: 3C – trioses. 4C – tetroses. 5C – pentoses (ribose e desoxirribose). 6C – hexoses (glicose, frutose, galactose). 7C – heptoses. Classificação: • Oligossacarídeos – os principais são os: • dissacarídeos – resultam da ligação de dois monossacarídeos através de uma ligação glicosídica. Fórmula geral: Cn (H2O)n-1. -Sacarose – glicose + frutose; em muitos vegetais; abundante na cana-de-açúcar e na beterraba; papel energético. -Lactose – glicose + galactose; encontrado no leite, papel energético. - Maltose – glicose + glicose; em alguns vegetais, resultado parcial da digestão do amido nos animais; papel energético. GLICÍDIOS, CARBOIDRATOS, HIDRATOS DE CARBONO OU AÇÚCARES Classificação: • Polissacarídeos – macromoléculas resultantes da união de muitos monossacarídeos (glicose); fórmula geral: (C6H10O5)n. Classificação: -De reserva: Amido - (mais de 1400 resíduos de glicose) , em raízes, caules e folhas; forma de armazenagem do excesso de glicose produzida na fotossíntese ; Glicogênio – (mais de 30000 resíduos de glicose), no fígado e nos músculos; reserva energética dos animais. - Estruturais – Celulose – (mais de 4000 resíduos de glicose), componente esquelético da parede das células vegetais (reforço); carboidrato mais abundante da natureza; Quitina – exoesqueleto dos artrópodos. LIPÍDIOS Ésteres de ácidos graxos e álcool. LIPÍDIOS • Funções: - estrutural (plástica). – formação de membranas. - energética – reserva de energia. - hormonal – hormônios sexuais. - isolante elétrico – bainha de mielina. - isolante térmico – contra a perda de calor. - impermeabilização de superfícies. LIPÍDIOS Classificação : LIPÍDIOS SIMPLES Glicolipídios – glicídio + glicerol + ác.graxo. Funções: reserva energética de animais e vegetais. (a) gorduras – sólidas em temperatura ambiente, principalmente de origem animal (isolante térmico). (b) óleos – líquidos em temperatura ambiente; principalmente de origem vegetal. glicerol LIPÍDIOS Classificação : LIPÍDIOS SIMPLES • Cerebrosídeos – (ceras) esfingosina + glicídios; impermeabilizante de superfícies (folhas e frutos e axônio). • Esteróides sexuais. – com colesterol. Ex.: hormônios Colesterol: composto que possui núcleo cíclico + hidroxila de cadeia alifática. LIPÍDIOS COLESTEROL LIPÍDIOS • • Colesterol está presente nas membranas plasmáticas das células animais reduzindo a fluidez destas, por isso estão em menor quantidade nas membranas da mitocôndria e dos retículos endoplasmáticos. Células vegetais colesterol que é fitoesteróides. não possuem substituído por LIPÍDIOS COLESTEROL O colesterol, no sangue, circula ligado a certas proteínas: • HDL (High Density Lipoprotein) – proteína de alta densidade, conhecido como bom colesterol (retira e elimina a gordura das células). Transporta o colesterol das artérias para o fígado, onde é inativado. • LDL (Low Density Lipoprotein) – proteína de baixa densidade; conhecido como mau colesterol (faz retornar a gordura para o sangue). LIPÍDIOS HORMÔNIOS ESTERÓIDES LIPÍDIOS Classificação : LIPÍDIOS COMPLEXOS • Formados por ácidos graxos, componente. álcool e um outro • Ex.: fosfolipídios – principal componente membranas celulares (esfingomielina). das LIPÍDIOS ● ● Interação das porções hidrofóbicas das proteínas com os lipídios estabelecem a estrutura das membranas celulares. Interação hidrofóbica no transporte de lipídios no plasma: esteróides circulam presos a região hidrofóbica da albumina. PROTEÍNAS São polímeros cujos monômeros são os aminoácidos. PROTEÍNAS Ligação peptídica – ligação entre dois aminoácidos; ocorre liberação de uma molécula de água (reação por desidratação). Tipos de aminoácidos: naturais – produzidos pelo próprio organismo. essenciais – não produzidos pelo organismo; ingestão obrigatória através da alimentação. Ligação peptídica PROTEÍNAS • Funções: estrutural. - hormonal. - defesa (anticorpos). - energética. - biocatalisadora (enzimas). - movimento (actina e miosina). - resistência (colágeno). - PROTEÍNAS Estrutura: O número e a sequência dos aa em uma cadeia polipeptídica determinam sua estrutura. • primária – sequência linear dos aminoácidos na proteína. • secundária – trajetória helicoidal da molécula proteica (pontes de hidrogênio entre aa da mesma cadeia). • terciária – dobras em diferentes pontos da molécula proteica dando um aspecto esférico. • quaternária – associação de diversas estruturas terciárias; formam as moléculas proteicas mais complexas. PROTEÍNAS Classificação: • simples – formadas apenas por aminoácidos. Ex.: histonas, albuminas, globulinas. • conjugadas – formadas por aminoácidos mais um radical não proteico (grupo prostético) . • Ex.: nucleoproteínas (AA + ácidos nucleicos), lipoproteínas (AA + lipídio), glicoproteínas (AA + carboidrato). PROTEÍNAS Chaperonas = unem cadeias polipeptídicas novas formando moléculas complexas. Desfazem as agregações defeituosas promovendo eliminação (hidrólise). PROTEÍNAS DESNATURAÇÃO PROTÉICA Alteração da estrutura espacial de uma proteína – pode ser motivada por fatores químicos ou físicos (o frio desnatura de forma reversível, enquanto o calor de forma irreversível). ENZIMAS • São proteínas biocatalisadoras. • Ação : diminuem a energia de ativação. • Energia de ativação: energia necessária para iniciar uma reação química. •É através delas que o DNA comanda todo o metabolismo celular. São os efetores da informação genética. ENZIMAS Classificação: • simples – formadas apenas por aminoácidos. • conjugadas – formadas por uma parte proteica (apoenzima = enzima inativa) e um radical prostético (coenzima = molécula; co-fator = íon metálico) , formando assim uma holoenzima. - Muitos hormônios e vitaminas funcionam como coenzimas. Nomenclatura – acrescenta-se ao substrato ou à reação catalisada o sufixo ASE. ENZIMAS Características : • ação proporcional à temperatura – a velocidade da reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura; o ponto ótimo para a maioria das enzimas varia em torno de 37ºC a 40ºC. Em temperaturas mais elevadas a enzima sofre desnaturação. • ação específica – cada enzima atua especificamente sobre determinado substrato (substância que sofre a ação enzimática). • modelo chave-fechadura – a molécula do substrato encaixa no centro ativo da enzima. • Funcionamento: E + S E-S P + E ENZIMAS temperatura ENZIMAS Características : • Reversibilidade da reação – a mesma enzima pode ser usada tanto para a síntese quanto para a quebra da substância. • Ação em pH específico – cada enzima possui um pH específico em que apresenta atividade máxima. • Ação proporcional à concentração do substrato – aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação enzimática, até um patamar máximo onde há a estabilização da mesma. ENZIMAS Concentração do Substrato ENZIMAS A atividade enzimática pode ser inibida de diversas maneiras. A inibição pode ser competitiva ou não-competitiva. Fatores que podem afetar a ação da enzima: temperatura, concentração do substrato e presença de ativadores ou inibidores que alteram a velocidade de atuação da enzima. ENZIMAS Inibição competitiva: quando uma molécula muito parecida com a do substrato da enzima se fixa nos centros ativos da molécula enzimática. Quanto maior a concentração do substrato, menor será a probabilidade de o inibidor chocar-se com a enzima e ocupar seus centros ativos. Inibição não-competitiva: combinação reversível de metais pesados com os grupos SH (tiol) da enzima. Isso altera a forma tridimensional da enzima e impede sua atividade. ENZIMAS Regulação alostérica: o efetor (subst. inibidora) combina-se com a enzima em um local diferente do centro ativo (centro alostérico), ocorre uma modificação na conformação tridimensional da enzima, com alteração do centro ativo, cuja atividade catalítica é inibida. Isoenzimas: enzimas de uma espécie animal que atacam o mesmo substrato mas que exibem diferenças na atividade, no pH ótimo de ação na cadeia polipeptídica. VITAMINAS Classificação As vitaminas estão classificadas em dois grandes grupos em função de sua solubilidade: • hidrossolúveis – complexo B e C. • lipossolúveis – A, D, E e K. VITAMINAS VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS Características: • encontradas, normalmente, em alimentos de origem vegetal. • devem ser ingeridas regularmente, pois o organismo não armazena. • o excesso é excretado pela urina, por isso, com toxidade limitada. • normalmente atuam como coenzimas, agindo no metabolismo energético do organismo. • as vitaminas do complexo B são facilmente destruídas com o cozimento. VITAMINAS VITAMINAS LIPOSSOLÚVEIS Características: • Absorvidas com outros lipídios e na dependência da presença da bile e do suco pancreático. • Armazenadas em tecidos orgânicos. • Normalmente, não são excretadas pela urina. Vitaminas Fontes principais Carência A (retinol) Vegetais verdes e amarelos; óleos de fígado de peixes; gema de ovo; leite. Xeroftalmia (cegueira total por ressecamento da córnea), pele seca e escamosa, queda imunológica, hemeralopia (cegueira noturna). B1 (Tiamina) Cereais não beneficiados, legumes, nozes, fígado bovino Beribéri (fraqueza e inflamação dos nervos, neurite), insuficiência cardíaca, distúrbio mental. Absorção prejudicada pelo consumo de álcool, açúcar, café, chá e pela deficiência de ácido fólico. Atua na formação da Aco-A. B2 (Riboflavina) Leite, ovos, hortaliças Deficiência visual rachaduras na pele. B6 (Piridoxina) Cereais não beneficiados, fígado bovino, gema de ovo Anemia, dermatite, convulsões. B12 (Cianocobalamina) Fígado bovino, peixes, ostras, carnes, leite, ovos Anemia perniciosa (hemáceas malformadas), lesões do sistema nervoso. Principal dificuldade das dietas exclusivamente vegetarianas. queijo, (fotofobia), H – Biotina Produzida pelas bactérias da flora intestinal, levedura, leite, cereais, fígado bovino Fadiga, depressão, lesões cutâneas. B3 – PP (Niacina ou nicotinamida) Carne, peixes, levedura Pelagra (diarréia e lesões cutâneas). Doença dos 4Ds (diarréia, dermatite, demência e morte – “death”) B9 - Ácido fólico Fígado bovino, levedura, germe de trigo, hortaliças Anemia. B5 - Ácido pantotênico Carne, ovos, leveduras, cereais, nozes, legumes Lesões do sistema digestório e nervoso. Queimação plantar (síndrome dos pés ardentes). C (Ácido ascórbico) Frutos citrícos, tomate, acerola, batata, hortaliças Escorbuto (hemorragias internas, edemas nas articulações), gengivite, hemorragias nasais. D (Calciferol) – pode ser tratada como hormônio esteróide. Produzida pela pele sob ação da radiação solar, óleo de fígado de peixes, gema de ovo Raquitismo (encurvamento dos ossos por deficiência de cálcio), fraqueza óssea, anomalias na dentição. E (Alfatocoferol) Óleos vegetais, vegetais verdes, bovino Anemia , esterilidade alguns animais. em K (naftoquinona) Vegetais verdes, produzida por bactérias da flora intestinal Ausência ou dificuldade coagulação sangüínea. de cereais, cereais, fígado náuseas, ÁCIDOS NUCLÉICOS Tipos: • DNA e RNA; • Constituição: formados pela união de nucleotídeos (são polinucleotídeos). • Nucleotídeo: fosfato + pentose + base nitrogenada. • Nucleosídeo: pentose + base nitrogenada. Nucleotídeo ÁCIDOS NUCLÉICOS • Pentose: ribose (RNA) e desoxirribose (DNA). • Bases nitrogenadas – púricas: Adenina (A) e Guanina (G); • pirimídicas: Citosina (C), Timina (T) e Uracila (U). • Timina: exclusiva do DNA. • Uracila: exclusiva do RNA. BASES NITROGENADAS DNA • Estrutura: modelo proposto por Watson e Crick em 1953 – dupla hélice enrolada em espiral. • Ligação entre as bases: A T e G C. • • pentose: desoxirribose. • grupamento fosfato ligado ao carbono 5 da pentose ( ligações 5’). • Características: dupla-hélice, diâmetro constante, enrola da direita para a esquerda, fitas antiparalelas (ligações 3’5’ e 5’3’); DNA DNA – Funções 1. material informacional genético; 2.controla os processos básicos do metabolismo celular (RNA), 3.síntese de macromoléculas juntamente com o RNA; 4.diferenciação celular; 5.transmissão do patrimônio genético de uma célula para suas descendentes; 6.expresso através das proteínas como fenótipo (características do indivíduo). • Nos cromossomos das células eucarióticas, o DNA está associado a proteínas básicas, principalmente histonas. DNA Duplicação: fenômeno chamado replicação. Tipo de replicação: semiconservativa. DNA • Procedimento para duplicação: •DNA helicase abre a dupla hélice; •DNA polimerase catalisa a ligação de bases complementares na sequência de bases em cada uma das fitas antigas; •As duas novas moléculas de DNA apresentam uma fita antiga, a fita-molde, e uma fita nova. ÁCIDOS NUCLÉICOS RNA • Origem: um modelo de DNA. • Função: síntese protéica. • Constituição: ácido fosfórico; • pentose: ribose; • bases nitrogenadas: adenina, uracila, guanina, citosina. • Pareamento de bases: A = U; G C. ÁCIDOS NUCLÉICOS RNA • Transcrição: fenômeno de produção do RNA a partir de um molde de DNA. • Enzima que catalisa a transcrição: RNA polimerase ou transcriptase. • Tipos de RNA: RNAm (mensageiro), RNAt (transportador) e RNAr (ribossômico). ÁCIDOS NUCLÉICOS RNA • RNAm: - cópia do segmento de DNA que necessita ser expresso geneticamente para produzir proteína. -representa o código genético. - cada 3 bases nitrogenadas = um códon. - cada códon representa um aminoácido específico na molécula de proteína a ser sintetizada. ÁCIDOS NUCLÉICOS RNA • RNAt: -Transfere os aa para as posições corretas nas cadeias polipeptídicas em formação nos complexos de ribossomos e RNAm. -Tem aspecto de um trevo de quatro folhas; -com quatro sítios - de reconhecimento da enzima ativadora; -de ligação com o aminoácido (contém as bases CCA); -de reconhecimento do ribossomo; - região de reconhecimento do códon, com três bases, formando o anticódon. ÁCIDOS NUCLÉICOS RNA RNAr - Combinado com proteínas formando ribossomos. - Quando presos a filamentos de RNAm, os ribossomos formam os polirribossomos, onde acontece a síntese de proteínas. DNA RNA Pentose Desoxirribose Bases nitrogenadas Adenina, guanina, citosina e Adenina, guanina, citosina e timina uracila Base exclusiva Timina Nucleotídeo Fosfato + pentose + base Fosfato + pentose nitrogenada nitrogenada Localização Núcleo, nucleóide, mitocôndrias, cloroplastos; vírus (bacteriófago, varíola, adenovírus, varicela, herpes simples) Funções Material genético: controla Síntese de proteínas funções celulares, transmissão de informação genética para outras células Tipos Ribose Uracila -RNAm -RNAr Dupla hélice base Núcleo e, principalmente, no citoplasma; vírus (mosaico do tabaco, poliomielite, febre amarela, raiva, gripe, aids). -RNAt Estrutura + Filamento simples