Aula: 16
Temática: Estrutura dos aminoácidos e proteínas – parte I
Iremos iniciar o estudo da estrutura dos aminoácidos e proteínas.
Acompanhe!
Introdução:
A proteína é o composto orgânico mais abundante na matéria viva. São
macromoléculas
compostas
de
unidades
monoméricas
denominadas
aminoácidos, ou seja, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. São,
portanto,
polímeros
de
aminoácidos.
Embora
existam
mais
de
200
aminoácidos, apenas cerca de 20 são encontrados formando as proteínas.
Os aminoácidos são compostos por Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e também
pelo Nitrogênio. Apresentam como radicais o grupo amina e o ácido carboxílico
(os aminoácidos que apresentam essa fórmula geral são chamados de α figura1). A maioria das proteínas contém enxofre e podem também ter
elementos adicionais como fósforo, ferro, zinco e cobre. Os pesos moleculares
das proteínas são extremamente elevados.
COO NH+
3
Grupo Amina
C
Grupo Carboxílico
H
R
Observe que um aminoácido, além do seu grupo R, possui mais dois grupos
funcionais: um grupo amina e um ácido carboxílico.
BIOQUÍMICA
Aminoácidos:
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. O
aminoácido é constituído de um átomo central de carbono, um grupamento
amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupamento R
diferenciado estão ligados em posição α em relação ao grupo carboxila
(chamado de α-aminoácido). As propriedades físicas e químicas que os
aminoácidos possuem, são comuns, devido à presença dos grupos carboxila
(─COOH), amino (NH2) e de seu arranjo espacial. As propriedades particulares
de cada aminoácido são devidas à presença dos diferentes radicais R.
O grupamento R é definido como uma cadeia lateral, com quatro grupamentos
diferentes conectados ao átomo de carbono α-tetraédrico. Os α-aininoácidos
são quirais (compostos que são a imagem especular um do outro) e as duas
formas em imagem especular são chamadas de isômero L e isômero D (Fig. 2).
Fig. 2 – Os isômeros L e D são imagens especulares um do outro (apenas aminoácidos-L
compõem proteínas).
O átomo central dessas moléculas é conhecido como centros assimétricos ou
centros quirais (apresentam a propriedade de quiralidade). O carbono alfa de
todos os aminoácidos, com exceção da glicina, são centros assimétricos. A
glicina, que possui dois átomos de hidrogênio ligados ao carbono alfa, é
superponível a sua imagem especular e, portanto, não é opticamente ativa.
BIOQUÍMICA
Somente os aminoácidos L constituem as proteínas. Ainda não se tem uma
resposta satisfatória por que os aminoácidos das proteínas têm esta
configuração absoluta. Parece plausível que a seleção de L tenha sido
arbitrária, mas, uma vez feita, foi fixada nos primórdios da história evolutiva.
A estrutura química dos aminoácidos comuns pode ser descrita como a de
derivados da molécula de glicina, NH2CH2COOH (o aminoácido mais simples).
Os diferentes radicais R é que originam as propriedades particulares de cada
aminoácido.
Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém
simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica,
este termo é usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa:
(ou α-aminoácidos) aqueles em que as funções amino e carboxilato estão
ligadas ao mesmo carbono.
O período de descobertas dos diferentes aminoácidos que normalmente
formam as proteínas, já foi encerrado, mas a lista de aminoácidos naturais tem
aumentado. Muitos destes aminoácidos têm sido isolados de fontes nãoprotéicas, como antibióticos e paredes celulares de bactérias.
Os aminoácidos naturais podem ser classificados de acordo com a natureza
química de seus grupos R (alifáticos, aromáticos, heterocíclicos), com as
necessárias subclasses. Entretanto, é mais lógica uma classificação baseada
na polaridade do grupo ou radical (R), porque dá ênfase à possível função que
o aminoácido exercerá nas proteínas. Segundo essa classificação, os vinte
aminoácidos comumente encontrados na hidrólise de proteínas podem ser
descritos como:
1) Não-polares ou hidrofóbicos;
2) Polares, mas sem carga;
3) Polares devido a uma carga negativa em pH fisiológico 7;
4) Polares devido a uma carga positiva em pH fisiológico.
BIOQUÍMICA
As estruturas desses vinte aminoácidos, assim como algumas de suas
características importantes são dadas a seguir. A tabela abaixo é uma lista dos
nomes comuns e das fórmulas estruturais dos vinte aminoácidos encontrados
universalmente nas proteínas.
BIOQUÍMICA
(continuação)
A glicina, o aminoácido mais simples, é constituída por apenas um átomo de
hidrogênio em sua cadeia lateral e dois ligados ao carbono α. A glicina é o
único aminoácido aquiral. A alanina o aminoácido mais simples, pois tem um
grupamento metila (CH2) como cadeia lateral.
Cadeias laterais hidrocarbonadas maiores são encontrarias em vaIina , leucina
e isoleucina. A metionina contém uma cadeia predominantemente alifática que
BIOQUÍMICA
inclui um grupamento tioéter (S). A cadeia lateral da isoleucina inclui mais de
um centro quiral, mas apenas o isômero mostrado na tabela acima é
encontrado em proteínas. As cadeias laterais alifáticas maiores são hidrófobas
isto é, tendem a se aglomerar para evitar contato com a água. A estrutura
tridimensional de proteínas hidrossolúveis é estabilizada por esta tendência de
radicais hidrófobos se agruparem, chamada de efeito hidrófobo. Os diferentes
tamanhos e formas dessas cadeias laterais hidrocarbonadas permitem que
elas se encaixem formando estruturas compactas com poucos espaços vazios.
A prolina também tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros
membros do conjunto dos vinte porque sua cadeia lateral é ligada tanto ao
nitrogênio quanto ao átomo de carbono.
Três aminoácidos com cadeias laterais aromáticas relativamente simples fazem
parte do repertório fundamental. A fenilalanina, como seu nome indica, contém
um anel fenila ligado no lugar de um dos hidrogênios da alanina. O anel
aromático da tirosina contém uma hidroxila. O triptofano tem um anel indólico
ligado a um grupamento metileno (— CH2 —); o anel indólico compreende dois
anéis fundidos e um grupamento NH.
Um radical R pode ser muito reativo ou quimicamente inerte, dependendo de
sua constituição. O grupo sulfídrico SH, que ocorre na cisteína, é altamente
reativo e entra na formação das pontes de dissulfeto S─S, encontradas em
proteínas. O grupo carboxílico dos ácidos glutâmico e aspártico confere a estas
substâncias um caráter mais ácido e também a possibilidade de reagir com
bases, formando ligações de sais. A lisina e a arginina devem seu caráter
alcalino à natureza básica do grupo amino extra que contêm. Os aminoácidos
básicos e ácidos, na forma livre, entram em muitas reações características de
bases e ácidos simples. Uma destas reações, que tem importância biológica, é
a interação entre os grupos NH2 e COOH existente nas cadeias laterais dos
aminoácidos básicos e ácidos. A transferência de um próton (H+) cria uma
ligação tipo sal, importante para a determinação da estrutura de proteínas.
BIOQUÍMICA
Tabela mostrando as abreviações dos aminoácidos mais importantes para o
estudo da bioquímica:
Continuaremos a tratar deste assunto na próxima aula. Até lá!
BIOQUÍMICA