AMINOÁCIDOS E
PROTEÍNAS
Faculdade de Odontologia de Piracicaba
UNICAMP
 Conceito: “primeiro” ou “o mais importante”
 Classificação:
a) Constituição: simples – ribonuclease
conjugadas
–
grupos
prostéticos;
lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas
b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno
globulares – enzimas
c) Funções Biológicas:
-Enzimas:
amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase
- Proteínas
nutrientes
e
de
- Proteínas
transportadoras:
reserva:
caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo
lipoproteínas
- Proteínas contráteis:
hemoglobina,
actina, miosina, tubulina
- Proteínas estruturais e de proteção:
colágeno, elastina e queratina
- Proteínas reguladoras (hormônios):
e glucagon
- Proteínas
de
fibrinogênio e trombina
defesa:
insulina
Imunoglobulinas,
Aminoácidos
 aa padrão, primários, normais
comuns: fazem parte das proteínas.
ou
 aa de proteínas oticamente ativos são
L-estereoisômeros, exceto a glicina
 Classificação segundo a polaridade dos
seus grupos R
Lisina
L-alanina
D-alanina
L-gliceraldeído
L-alanina
D-gliceraldeído
D-alanina
Grupos R alifáticos, não-polares
Glicina
Leucina
Alanina
Valina
Metionina
Isoleucina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Grupos R polares mas não carregados
Serina
Prolina
Treonina
Cisteína
Asparagina
Glutamina
Grupos R carregados positivamente
Lisina
Arginina
Histidina
Grupos R carregados negativamente
Aspartato
Glutamato
http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html
Cisteína
Cistina
Cisteína
Aminoácidos Especiais
-carboxiglutamato (protrombina)
4-hidroxiprolina (colágeno)
5-hidroxilisina (colágeno)
6-N-metilisina (miosina)
Desmosina (elastina)
selenocisteína
Aminoácidos Especiais
Ornitina
Citrulina
Encontrados no ciclo da uréia
Forma não
iônica
Forma
Zwitterion
glicina
A figura ao lado
mostra a curva
de titulação da
glicina.
As
espécies
iônicas
predominantes
nos
pontos
chaves
da
titulação estão
apresentadas
acima
do
gráfico.
As
caixas
sombreadas
indicam
as
regiões
de
maior força
tamponante.
Reação de
condensação
ligação peptídica
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu
Extremidade (ou ponta)
amino-terminal
Extremidade
carboxila-terminal
Peptídeos:
 Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa
 Ocitocina:
9 resíduos de aa; estimula contração
uterina
 Bradicinina:
 Insulina:
9 resíduos de aa; inibe inflamação
2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa);
 Glucagon: 29 aa
Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes
(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Estrutura
secundária
-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de
aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais.
Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Estrutura
secundária
-hélice
Estrutura
terciária
Cadeia
polipeptídic
a
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de
um polipeptídio.
Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Estrutura
secundária
-hélice
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária
Cadeia
polipeptídic
a
Subunidades
montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.
-hélice
-hélice
antiparalela
Pontes de
hidrogênio
Conformação 
paralela
Albumina sérica humama:
585 resíduos de aa em uma única cadeia
Grupo
heme
mioglobina
Subunidade 
da hemoglobina
Colágeno
 Qual a sua função?
 Quais são os aminoácidos
encontrados nesta proteína?
 Como está
secundária?
organizada
a
não-padrões
sua
estrutura
 E a terciária e quaternária?
 Qual a relação entre ausência de vitamina C
e síntese defeituosa do colágeno?
Colágeno
 Função: dar força, encontrado em tecidos
conectivos, tais como, tendão, cartilagem,
matriz orgânica do osso.
 aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e
5-hidroxilisina
 estrutura secundária: hélice voltada para e
esquerda.
 Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos
separados estão superenrolados.
Estrutura
secundária
 - hélice
Cadeia alfa ()
Cadeia alfa ()