4ª Parte
Estrutura nativa de uma
proteína:
resultado líquido de várias
interações atrativas e repulsivas
que emanam forças
intramoleculares variadas
Interação de vários grupos
proteicos com a água como
solvente circundante
Mudança no ambiente
• pH, força iônica,
temperatura,
composição de
solvente.
Também depende do ambiente
da proteína
Desnaturação
“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária,
terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas
envolvidas na estrutura primária”
Desnaturação protéica
As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são
facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou
álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se
desnaturação.
Mais sobre desnaturação protéica
• A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com
coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não
ocorre com a estrutura desnaturada
• A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma
proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura
final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente
desnaturante.
• Não envolve nenhuma mudança química na proteína.
Aspectos negativos
Perdas de algumas propriedades
Muitas proteínas biologicamente ativas
perdem sua atividade após
desnaturação.
Proteínas alimentares
Perda de solubilidade e de algumas
propriedades funcionais
Aspectos positivos :
• Processamento de alimentos
Proteínas de leguminosas
• Desnaturação térmica melhora a digestão das
proteínas,
• o que resulta da inativação de inibidores de
tripsina (enzima que age na proteínas).
Reversível ou irreversível:
Depende das ligações que estabilizam sua conformação, da
intensidade e do tipo de agente desnaturante
• Desnaturação pelo calor: irreversível
• Desnaturação por ureia: comumente reversível
Agentes de desnaturação
Físicos:
• temperatura, pressão hidrostática,
cisalhamento
Químicos:
• Alterações de pH, solventes orgânicos,
solutos orgânicos
Pressão hidrostática
Desnaturação induzida pela pressão pode
ocorrer a 250C .
A maioria da proteínas sofre
desnaturação induzida a
pressão no intervalo de 1 -12
kbar.
A desnaturação de proteínas
induzida pela pressão ocorre
porque as proteínas são
flexíveis e compressíveis .
Cisalhamento mecânico
causa a desnaturação de proteínas
agitação, amassamento, batimento
etc.
• Muitas proteínas desnaturam-se e
precipitam-se quando agitadas
• ocorre devido a incorporação de bolhas de
ar e da adsorção de moléculas de
proteínas na interface ar-líquido
• Etc
Agentes Químicos
Envolve o rompimento ou
formação de ligações
covalentes e é geralmente
irreversível;
• Reações mais usuais são
as de oxidação que agem
sobre os grupos –SH e
S-S
pH
Solventes Orgânicos
Aditivos de baixo peso
molecular
• As proteínas são mais
estáveis a desnaturação
em seus pontos
isoelétricos
• Energia repulsiva
eletrostática líquida é
pequena – proteína é
estável em pH neutro
• Em valores de pH
extremos:
• - forte repulsão
eletrostática
intramolecular resulta
em expansão e
desdobramento
• Força iônica – alteram a
constante dielétrica e
• Solutos de baixo peso
portanto, as forças
molecular afetam a
eletrostática
estabilidade proteica em
soluções aquosas:
• Substâncias que
rompem pontes de
• uréia, detergentes,
hidrogênio estruturais
açúcares e sais neutros
– Solventes apolares
• # Efeitos estabilizadores e
penetram nas regiões
desestabilizadores de
hidrofóbicas, rompendo
aditivos está relacionado
estas interações –
a suas interações
Desnaturação .
preferenciais com a fase
aquosa e a superfície
proteica.
Efeitos da desnaturação:
• Redução da solubilidade (aumento da exposição de
resíduos hidrofóbicos);
• Mudança na capacidade de se ligar com a água;
• Perda da atividade biológica (enzimática ou
imunológica);
• Perda da atividade biológica (enzimática ou
imunológica);
• Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases
(exposição das ligações peptídicas) ;
• Aumento da viscosidade (redução da solubilidade)
5ª Parte
Próxima aula