UNIVERSIDADE COMUNITÁRIA DA REGIÃO
DE CHAPECÓ
DISCIPLINA DE BROMATOLOGIA
Prof. Greicy Conterato
Quimicamente são polímeros de alto peso molecular, cujas
unidades básicas são os aminoácidos ligados entre si por ligações
peptídicas formando longas cadeias, em várias estruturas
geométricas e combinações químicas.
Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio!!!
Entretanto, algumas apresentam ainda enxofre, no aminoácido cisteína.
Proteína = grego proteios = “primordial importância”.
•Função contrátil
•Estrutura corporal
•Catálise
Adulto 70 kg  11 kg
proteína  43%
músculos!!!
•Hormônios
•Transportadores de O2
•Defesa do organismo
Necessidade das proteínas na dieta alimentar em
quantidade e qualidade!!!
•Obter conhecimentos sobre:
•As
unidades
estruturais
das
(aminoácidos) e suas características.
proteínas
•Os tipos de estrutura e conformação de proteínas.
•Propriedades nutricionais das proteínas
•Propriedades funcionais das proteínas
•Alterações das proteínas nos alimentos
Aminoácidos:
•Solúveis em água e pouco solúveis em solventes
orgânicos.
•Cadeia lateral: definição de propriedades físicas e
químicas dos aminoácidos e das proteínas resultantes.
Aminoácidos
essenciais
• Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina,
Triptofano, Valina, Treonina, Histidina e Lisina
Única forma naturalmente
presente em proteínas
Unidades formadas pela reação de condensação de 2
ou mais aminoácidos.
Ligação
covalente!!!
POLIPEPTÍDEO = polímero linear com mais
de 20 aminoácidos estabelecendo entre si
ligações peptídicas
Na natureza existem 20 diferentes aminoácidos que se unem
por ligações peptídicas para formar as proteínas!!
• Proteína pode ser formada por uma ou mais cadeias
polipeptídicas.
• Cada proteína apresenta uma conformação espacial
definida e característica, de menor energia.
• Estrutura de uma proteína pode ser descrita em 4 níveis
estruturais de complexidade crescente:
•Estrutura mais simples das proteínas ou polipeptídeos!!!
•Sequência de aminoácidos na cadeia protéica.
•Proteínas: 100-500 resíduos de aa.
•Ordenação espacial da cadeia polipeptídica ao longo de
uma dimensão.
•Pode ser do tipo
•A conformação é mantida pelas interações intra ou
intermoleculares (ligação de hidrogênio) entre os
hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio
dos outros aminoácidos.
-pregueadas
 -hélice
•É o modo pelo qual a cadeia polipeptídica se dobra em 3
dimensões.
•Busca por estabilidade
•Forças de estabilização:
Pontes de H, pontes dissulfeto,
interações eletrostáticas, forças de Van der Waals
Determinante da estrutura
terciária:
CADEIA LATERAL DOS AA!!!
•Associação de cadeias polipeptídicas diferentes para
formar um proteína maior.
•Forças de estabilização: pontes de H, interações
eletrostáticas, forças de Van der Waals
•exceção de pontes dissulfeto
Ex. hemoglobina, insulina
As proteínas diferem uma das outras pela:
•Sequência dos aminoácidos
•Tipos de aminoácidos
•Número de aminoácidos
•Estrutura
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:
A) DE ACORDO COM A ESTRUTURA:
Somente aminoácidos
(ligadas a outras substâncias)
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
Lipoproteínas
B) CLASSIFICAÇÃO NUTRICIONAL
Ex. ovoalbumina, lactolbumina, caseína do leite; actina e
miosina de carnes.
Ex. zeína do milho; glutenina e gliadina do trigo.
Termo INCOMPLETO é inadequado  Não faltam aa nos
alimentos vegetais!!!
Fornecem 65% do TOTAL da ingestão de proteínas no mundo!;
Maior contribuição: CEREAIS
DIETA VEGETARIANA X ONÍVORA
Alimentos
Proteínas (%)
Classificação
Feijão
20-25
Incompletas
Arroz
Milho
Trigo
Amendoim
Ovos
Carne
Frango
Peixes
Leite de vaca
6-10
8-11
8-15
20-35
12
15-25
18-20
20-24
3,5
Incompletas
Incompletas
Incompletas
Incompletas
Completas
Completas
Completas
Completas
Completas
QUALIDADE DE UM ALIMENTO
COMPOSIÇÃO
QUÍMICA
PROPRIEDADES
NUTRICIONAIS
Digestibilidade;
Valor Biológico;
Escore de aminoácidos;
Qualidade da proteína
(PDCAAS).
PROPRIEDADES
FUNCIONAIS
INDÚSTRIA DE
ALIMENTOS
•Valor que indica quanto da proteína será aproveitada pelo
organismo = absorção de aa e dipeptídeos.
Digestibilidade: N ingerido
N absorvido
Proteínas animais: 95%
Proteínas cereais e oleaginosas:
 80 a 90%.
Proteína isolada de soja: 95%
Farinha e glúten de Trigo: 95%
Se absorver 100 g de
N e eliminar 10 g
(fezes) de N, qual
seria o valor da
digestibilidade?
Proteínas
Digestibilidade %
Origem animal
Milho
94-97
85
Farinha de soja
Feijão
86
78
 Digestibilidade depende:
•Conformação protéica (facilita ou dificulta a hidrólise das proteínas;
•Fatores antinutricionais (inibidores de proteases, componentes que se ligam
aos aminoácidos em proteínas).
•Processamento (temperatura muito elevada, pH básico, ...).
•Capacidade de uma proteína de conter todos os aa essenciais
em [ ] > que a referencia da OMS.
•Capacidade de uma proteína de promover o crescimento de um
organismo em desenvolvimento ou manter o balanço protéico
em organismos já formados;
Valor biológico = N absorvido
N retido
•Proteína de alto VB = proteína completa;
•Excesso de aa = competição de aa na mucosa intestinas = ↑da
necessidade de aa essenciais.
N fezes
N ingerido
N urina
N absorvido
DIGESTIBILIDADE
N retido
VALOR BIOLÓGICO
Utilização LÍQUIDA de proteínas
Aminoácido limitante = Aa em falta em uma proteína em relação à proteína
padrão.
Aminoácidos
essenciais
(mg/g
proteína)
Padrões de referência
p/ crianças 2-5 anos
(FAO, 1985)
Proteína/arroz
Proteína/feijão
Histidina
19
23
32
Leucina
66
81
84
Lisina
58
36
72
Metionina
25
40
20
Triptofano
11
11
10
LISINA  Cereais
METIONINA  Leguminosas
3) Escore do Aa = mg do Aa/g de proteína x 100
mg do Aa /g da proteína de
referência
•Qualidade da proteína:
É avaliado pelo PDCAAS e não pelo VALOR
BIOLÓGICO.
PDCAAS = Protein digestibility – Escore químico corrigido
pela digestibilidade protéica = quantidade real da
proteína que é utilizada em processos de síntese em cada
100g de proteína consumida!!!
•PDCAAS (%) = < escore de Aa encontrado x
digestibilidade (%)
•Qualidade da proteína:
O PDCAAS considera a necessidade natural de Aa pelo
organismo e a digestibilidade da proteína.
Alimento
Caseína
Pontuação
1.00
Albumina de ovo
1.00
Proteína de soja
1.00
Whey
1.00
Micoproteína
0.99
Bife
0.92
Soja em grãos
0.91
Grão-de-bico
0.78
Frutas
0.76
Feijão preto
0.75
Vegetais diversos
0.73
Outros legumes
0.70
Cereais e derivados
0.59
Amendoim
0.52
•Qualidade da proteína:
O PDCAAS considera a necessidade natural de Aa pelo
organismo e a digestibilidade da proteína.
POR QUE O PDCAAS É O MELHOR
PARÂMETRO DE QUALIDADE DE UMA
PROTEÍNA?
EXEMPLO DA GELATINA:
Teor de triptofano: 0  PDCAAS: 0%
Valor biológico: 40!!!
ASSIM:
A qualidade da proteína avaliada pelo escore
químico é baseada no aminoácido essencial
limitante, no qual valores maiores que 1,0 tanto
para o EQ como para o PCDAAS indicam que a
proteína é de boa qualidade, contendo os
aminoácidos essenciais capazes de suprir
as necessidades para a dieta de humanos.
Mitos sobre as proteínas
1. As proteínas vegetais são incompletas: carentes em alguns aminoácidos;
COMBINAÇÃO!!!
2. Proteínas de fontes vegetais não são tão boas quanto as de fontes de origem
animal; FONTE ou COMBINAÇÃO!!!
3. Proteínas
de diferentes fontes vegetais devem ser consumidas JUNTAS NA
MESMA REFEIÇÃO para atingir um elevado valor nutricional; CONSUMO DURANTE
O DIA!!!
4. As proteínas vegetais não são bem digeridas (FONTE E PREPARO);
Mitos sobre as proteínas
5. Proteínas vegetais não são suficientes sem ovo, leite e carnes para fornecer a
quantidade necessária de aminoácidos essenciais COMBINAÇÃO DE DIFERENTES
VEGETAIS OU COM CARNE, OVOS E LEITE.
6. As proteínas vegetais contém os seus valores de Aa desbalanceados e isso limita o
seu valor nutricional. O IMPORTANTE É QUE TODOS OS Aa ATINJAM O SEU VALOR
RECOMENDADO AO LONGO DO DIA;
7. Existem Aa na carne que não são encontrados em nenhum alimento de origem
vegetal;
Propriedades não nutricionais (físico-químicas) que afetam
o comportamento de uma proteína em sistemas alimentares durante o
armazenamento, processamento, consumo e contribuem para a
qualidade e atributos sensoriais do alimento.
Principais propriedades funcionais das proteínas
•Hidratação
•Solubilidade
•Viscosidade
•Geleificação
•Formação de massa protéica
•Texturização
•Emulsão
•Espuma
•Dependência = composição de Aa (GRUPOS R) e conformação
da proteína
•Fatores que interferem na hidratação de proteínas
 pH isoelétrico  mínima hidratação  Máxima interação
proteína – proteína. pH 9-10  MÁXIMA HIDRATAÇÃO!! (ionização
–SH)
• [ ] salinas  a hidratação (salting – in)  estabilização de
cargas, abertura da rede protéica.
•[ ] salinas  a hidratação (salting – out)
•T°C =  hidratação  rompe Pontes de H.
•Casos mais brandos de T°C =  hidratação (0 < T < 40C).
•Formação de rede protéica ordenada a partir de
proteínas previamente desnaturadas;
•Propriedade funcional essencial para a fabricação de
produtos cárneos (actina, miosina e proteínas do ovo) e
lácteos (micelas de caseína).
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja desnaturação e
agregação posterior de forma ordenada, em que predominem as interações
proteína-proteína”
Formação do gel:
a) Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise
enzimática, acidificação ou alcalinização;
b) Separação das moléculas protéicas:
• na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão voltados
para o interior da molécula.
• durante a separação ficam descobertos, fato que
potencializa as interações entre proteínas.
c) Interação proteína – proteína;
d) Agregação posterior.
•Proteínas do trigo (gliadinas 68% e gluteninas 32%)
•Orientação específica = pontes dissulfeto = rede
tridimensional viscoelástica= glúten
•% de gliadinas e gluteninas = depende do tipo de farinha
 trigo duro ou mole.
•CEREAIS QUE CONTÊM GLUTEN: trigo, cevada, centeio
e aveia.
•CEREIAIS QUE NÃO CONTÊM GLÚTEN: Arroz, Milho,
Quinoa, Soja, Sorgo, Batata, Cenoura, Mandioca,
Cana-de-açúcar, sementes de Amaranto ou
de Girassol, além de frutas e farinhas de fruta em
geral (farinhas de coco, banana, etc).
•Transformação de proteínas globulares em fibrosas;
•Obtenção de estruturas com textura mastigável e com
retenção de água.
•A) PROTEÍNA TEXTURIZADA DE SOJA (EXTRUSÃO);
•CONDIÇÕES: suspensão da massa ↑ pH  Agitação
e coagulação  compressão  aquecimento 
EXTRUSÃO (cilindro 120 – 180 graus e variação de pH).
•A) Proteína texturizada de soja = substituto
parcial de carne em vários produtos (52% de
proteína);
•B) Surimi.
As emulsões e as espumas são sistemas alimentícios de duas fases
imiscíveis entre si e instáveis, a menos que haja uma substância
estabilizante.
Proteínas como agentes surfactantes
* Devem ter boa hidrofobicidade de superfície. Fatores que
favorecem: pH isoelétrico e desnaturação!!!
Mecanismo da surfactação por proteínas: orientação das
cadeias laterais de aminoácidos não polares para a interface e
adsorção.
Exemplo de sistemas estabilizadas por proteínas: Creme de leite,
claras em neve, sorvete, requeijão, merengues.
Produto
Propriedade funcional
Sopas, molhos
Produtos de
panificação
Laticínios
Produtos cárneos
Sorvetes
Emulsificação viscosidade, hidratação
Hidratação, emulsificação
Emulsificação, geleificação
Emulsificação, hidratação
Espuma-surfactação
•“Alteração nas estruturas 2°, 3° e 4° de uma proteína, originando
alterações nas propriedades químicas, físicas ou biológicas da
proteína”.
•A desnaturação de proteínas pode ocorrer:
Por meio mecânico: batimento ou agitação
Por meio físico: temperatura (cozimento e congelamento),
radiação, branqueamento, carne assada.
Por meio químico: alteração do pH, adição de solventes, sais e
agentes oxidantes e redutores .
PROPRIEDADES ATINGIDAS:
Diminuição da solubilidade;
Diminuição da capacidade de retenção de água;
Aumento da viscosidade;
Facilita o ataque das enzimas proteolíticas  ↑
digestibilidade.
•Destruição de propriedades fisiológicas
•Ex. Enzimas – branqueamento de vegetais
•Aumento da digestibilidade
•Ex. As proteínas do ovo e do leite cozidos são mais digeríveis
que as destes alimentos crus.
PS: Processamento térmico mais acentuado ou por longo tempo podem diminuir a digestibilidade (Reação de Maillard).
•Alterações de propriedades funcionais
•Ex. Proteínas da carne = perda da Capacidade de Retenção da
Agua durante o congelamento
•“Rompimento
de ligações peptídicas (estrutura primária)
liberando uma mistura de aminoácidos (hidrólise total) ou uma
mistura de peptídeos (hidrólise parcial)”.
•A hidrólise de proteínas pode ser:
Química: ácidos ou bases
Enzimática: naturais, adicionadas ou de microrganismos
Hidrólise indesejável: degradação de proteínas cárneas por mos
Hidrólise desejável: Proteína hidrolisada vegetal, maturação de
queijos, amaciamento de carnes, obtenção de gelatina.
•Perda de Aa
•Ação do calor
•Cistina e lisina (frituras, aquecimentos)
•Problemas = alimentos pobres nestes Aa
•Acima de 180°C (torrefação do café, fabricação de
biscoitos) :
•Destruição de outros Aa
•Racemização LD
1.
2.
3.
4.
Defina digestibilidade
Defina valor biológico
Defina aminoácido limitante
Calcule o escore químico para uma suposta proteína cujo
teor de metionina seja 10mg/g e as necessidades sejam 20
mg/g.
5. Quais fatores interferem na capacidade de hidratação de
uma proteína?
6. Qual a importância da propriedade de formação de géis das
proteínas?
7. O que é e como pode ocorrer a desnaturação protéica?
1- Defina e descreva quais as ligações que estabilizam:
-Estrutura primária de proteínas?
-Estrutura secundária de proteínas?
-Estrutura terciária de proteínas?
-Estrutura quaternária de proteínas?
2- Defina proteínas completas e
exemplifique alimentos que as contêm.
incompletas
e
3- Qual a importância do conhecimento da cadeia lateral
de um aminoácido?