Paula Costallat Cantão
Proteínas
• Componentes fundamentais de todos os seres
vivos, inclusive dos vírus;
• Formam várias estruturas das células;
• Controlam a entrada e saída de substâncias das
células pela membrana plasmática;
• Conferem sustentação a muitos tecidos do corpo;
• Responsáveis pela contração dos músculos e;
• Responsáveis pelo transporte de oxigênio no
sangue de muitos animais.
Proteínas
Composição Molecular:
Moléculas relativamente grandes, formadas pela união
sequencial de dezenas ou centenas de moléculas
menores, denominadas aminoácidos.
É uma sequência de aminoácidos encadeados (cadeia de
aminoácidos).
Aminoácidos: moléculas orgânicas formadas por átomos de
C, H, O e N, unidos de maneira característica. (S)
Aminoácidos
Todos os 20 tipos de aminoácidos, diferem
quanto ao radical (grupo –R); grupo este
que os caracteriza.
Aminoácidos
Ligações Peptídicas
São ligações entre dois aminoácidos vizinhos,
formando uma molécula de proteína
(síntese por desidratação).
O grupamento Hidroxila do Grupo
Carboxila de um dos aminoácidos une-se
ao Hidrogênio do Grupo Amina do outro,
formando uma molécula de água.
Ligações Peptídicas
Peptídios = moléculas resultantes da união de
aminoácidos.
• Dipeptídio = dois aminoácidos unidos;
• Tripeptídio = três aminoácidos unidos;
• Tetrapeptídio = quatro aminoácidos unidos;
• Oligopeptídio = (oligo = pouco) moléculas
formadas por poucos aminoácidos;
• Polipeptídio = (poli = muito) moléculas formadas
por muitos aminoácidos.
Ligações Peptídicas
Moléculas de proteína são sempre formadas por
um ou mais polipeptídios. O tamanho das
proteínas varia entre 50 - 2000 aminoácidos.
Exemplos (sangue):
Albumina (plasma) = única cadeia polipeptídica enrolada
entre si mesma (609 aminoácidos interligados);
Hemoglobina (hemácias) = quatro cadeias polipeptídicas
interligadas (574 aminoácidos).
Arquitetura das Proteínas
Calcula-se que no corpo humano, existam entre
100 a 200 mil tipos diferentes de proteínas.
Diferem umas das outras nos seguintes aspectos:
a) Pela quantidade de aminoácidos da cadeia
polipeptídica;
b) Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia;
c) Pela sequência em que os aminoácidos se
dispõem na cadeia polipeptídica.
Estrutura das Proteínas
Mesmo que a proteína possua exatamente o
mesmo número e as mesmas proporções de tipos
de aminoácidos, elas podem ser diferentes,
dependendo da sequência em que os
aminoácidos estão unidos.
•
•
•
•
Estrutura primária;
Estrutura secundária;
Estrutura terciária;
Estrutura quaternária.
Estrutura das Proteínas
Estrutura primária = tipos de aminoácidos e sua
sequência na cadeia polipeptídica.
A simples substituição de
um aminoácido nessa
estrutura pode prejudicar
seu funcionamento.
Ex: anemia falciforme
(moléculas de
hemoglobina alteradas,
por um único aminoácido)
Estrutura das Proteínas
Estrutura secundária = cadeias polipeptídicas se
enrolam em forma de hélice ou em outra
configuração regular.
Depende diretamente
da estrutura primária.
Interação entre
determinados
aminoácidos da
cadeia polipeptídica.
Estrutura das Proteínas
Estrutura terciária = segundo nível de enrolamento.
Decorre da atração
entre diferentes partes
da molécula já enrolada
em estrutura secundária.
Resulta da atração e da
repulsão entre os
aminoácidos da cadeia
polipeptídica e a água
circundante.
Estrutura das Proteínas
Estrutura quaternária = cadeias polipeptídicas em
estruturas terciárias associadas.
Estrutura das Proteínas
Estrutura das Proteínas
Estrutura das Proteínas
Desnaturação = quando moléculas proteicas perdem a
configuração original.
Motivos (fatores): temperatura, acidez, concentração de
sais, etc. (Variações anormais dessas condições).
Estrutura das Proteínas
Desnaturação da Albumina
Funções das Proteínas
São importantes tanto na estrutura das células quanto no
funcionamento.
- Ponto de vista estrutural:
Formam o Citoesqueleto (esqueleto interno das células,
constituído por filamentos protéicos, dando forma e movimento
a célula);
Fazem parte da estrutura das membranas celulares;
Conferem consistência ao citoplasma;
-Ponto de vista funcional:
Participam de praticamente todas as reações químicas vitais,
através de proteínas especiais, denominadas enzimas.
Enzimas
São proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
Catalisador = participa de uma reação química, acelerando-a,
porém sem se desgastar ou se alterar no curso da reação,
podendo ser reutilizado.
• Catalisam reações de quebra de molécula;
• Favorecem a união entre moléculas de substratos;
• Atuam modificando certas ligações químicas em uma
molécula, transformando-a em outra.
Enzimas
Nomenclatura = nome do substrato enzimático + sufixo ase.
Exemplos:
Protease = enzimas que digerem proteínas;
Lipases = enzimas que digerem lipídios;
Lactase = enzimas que quebram lactose em galactose e
glicose;
Amilase salivar (ptialina) = enzimas que quebram moléculas
de amido em maltose ;
Sacarase = enzima que quebra sacarose em glicose e frutose.
Enzimas
São altamente específicas.
(Determinada enzima catalisa, em geral, um
único tipo de reação.)
Proteína Enzimática: apresenta “encaixes” que
se adaptam as moléculas sobre as quais ela
atua (substratos enzimáticos).
Parte da enzima responsável pelo encaixe com
o substrato: CENTRO ATIVO.
Grande especificidade: CHAVE – FECHADURA
Catalisadores
Biológicos:
não
sofrem
alterações moleculares e não são consumidas.
Enzimas
Cofatores e coenzimas
Proteínas Simples = enzimas constituídas apenas por cadeias
polipeptídicas.
Proteínas Conjugadas = enzimas constituídas por:
Uma parte proteica (uma ou mais cadeias polipeptídicas) – Apoenzima
+
Uma parte não-proteica (íons de Cobre, Zinco, ...) – Cofator
Apoenzima
(inativa)
+
Cofator
(inativo)
=
Holoenzima
(ativa)
Cofatores de certas enzimas: substâncias orgânicas (Coenzimas).
Ex: Vitaminas
Inibição da atividade enzimática
Inibição Competitiva: atividades das enzimas inibidas por algumas
substâncias.
Essas estruturas tem estrutura semelhante à do substrato e competem
com ele pela ligação com a enzima.
Ligação = é permanente (a molécula de enzima associada ao inibidor
deixa de funcionar).
Exemplos de inibidores competitivos de ação enzimática:
Íon cianeto (CN) = INIBE = Citocromo oxidase (respiração celular) = morte
da célula
Penicilina = INIBE = Transpeptidase (produção da parede bacteriana) =
célula não se reproduz pois não possui a parede da célula.
Fatores que afetam a atividade da
enzima
Temperatura: cada enzima atua melhor em uma faixa de temperatura
característica, chamada temperatura ótima (velocidade da reação
catalisada é máxima, sem desnaturação).
Maioria das enzimas humanas = 37ºC
Bactérias de fontes termais = 80ºC
pH: Grau de acidez do meio, em que a enzima tem seu poder de
atuação, chamado de pH ótimo (no qual sua atividade é máxima).
Maioria das enzimas = pH 7, próximo ao neutro
Enzima pepsina (estômago) = pH 2, fortemente ácido
Enzima Tripsina (intestino) = pH 8, ambiente alcalino
FIM!