Estudo das proteínas.
4.1. Definição;
4.2. Estrutura (primária, secundária, terciária, quaternária);
4.3. Classificação:
- Quanto aos produtos de hidrólise (simples, conjugadas,
derivadas);
- Quanto às características físico-químicas/solubilidade (fibrosas,
globulares);
- Quanto à composição de aminoácidos.
4.4. Desnaturação das proteínas:
- Agentes físicos; - Agentes químicos;
4.5. Propriedades funcionais das proteínas:
- Hidratação; - Viscosidade; - Solubilidade; - Gelatinização; Emulsificação; - Texturização.
4.6. Principais proteínas nos alimentos:
- Proteínas animais (leite, carne, peixe, ovos);
- Proteínas vegetais (cereais, frutas, hortaliças).
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Consideradas por muitos anos como as mais
importantes macromoléculas do mundo, as Proteínas têm
enorme importância bioquímica.
Todas as proteínas dão origem a aminoácidos
quando hidrolisadas.
R'

C
NH 3
O
C1
OH
Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso
ao átomo de carbono próximo ao grupo carboxil (uma
posição antes, no carbono alfa); daí serem chamados
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-aminoácidos. Proteínas são polímeros de -aminoácidos.
Cerca de 20% da massa do corpo humano são proteínas,
considerando o peso seco.
As proteínas são hidrofílicas e retém muita água, de
modo que metade do peso de um homem (e 45% do peso de
uma mulher) são compostas por músculo.
O tecido muscular esquelético é uma importante mistura
de proteínas presente em nosso organismo (que corresponde à
"carne", quando nos referimos a outros animais).
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Os aminoácidos também têm outras funções, além de
servir como unidades de construção de proteínas.
O hormônio da tireóide, por exemplo, é um derivado
iodado de aminoácido; aminoácidos também funcionam como
neurotransmissores.
As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e
funções tão diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas
uns poucos monômeros diferentes: os aminoácidos.
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Todavia, as possibilidades de existirem proteínas
diferentes, constituídas por esse número reduzido de
monômeros, são espantosamente grandes.
Esta diferença nas proteínas estende-se à composição
de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo. Por
exemplo, as proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim,
e sangue diferem em composição e propriedades.
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As diferenças entre as proteínas decorre
principalmente das diferenças no número, tipo e seqüência
de aminoácidos de que é feita - a chamada Estrutura
Primária da proteína.
Polissacarídeos como Amido são estrutural e
funcionalmente semelhantes porque são formados por um
número muito limitado de oses.
As combinações possíveis entre aminoácidos criam
inúmeros tipos diferentes de proteínas que podem existir.
Como se vê, torna-se necessário um estudo prévio
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dos aminoácidos, para que se possa ter uma compreensão
formação das proteínas .
H2CCOOH

NH2
Ácido -amino-acético
(glicina)
H2C (CH2)3  CHCOOH


NH2
NH2
HOOC– CH2  CHCOOH

NH2
H3C CH COOH

NH2
Ácido 2,6 diamino-hexanóico
(lisina)
Ácido amino-butanodióico
(aspártico)
Ac. 2 amino propanóico
( alanina )
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8
PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS
*solúveis em água
*são sólidos
*insolúveis em solventes orgânicos
*não se volatilizam
*altos pontos de fusão
PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS
* são anfóteros.
* sofrem reação de polimerização.
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O CARÁTER ANFÓTERO
* SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR
H3C CH COOH

NH2
EXPLICAÇÃO: O NITROGÊNIO POSSUI UM PAR DE ELÉTRONS LIVRE
PRONTO PARA RECEBER O ÍON H+ DO ÁCIDO.
H3C CH COO– H+

NH2
Esta forma denomina-se de
sal interno ou zwitterion
É anfótero, pois reage com ácido e com base.
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Os aminoácidos se classificam em:
* NEUTRO – nº de grupos ácidos
igual aos de bases
* ÁCIDO – nº de grupos ácidos
maior que os de bases
CH3  CHCOOH

NH2
HOOC – CH2  CHCOOH

NH2
* BÁSICO – nº de grupos básicos CH2 – CH2  CH COOH


maior que os de ácidos
NH2
NH2
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REAÇÃO DE POLIMERIZAÇÃO – Formação da LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 aminoácidos, aminoácidos que possuem
o grupo amino no carbono 2, reagem entre si...
Os






CH3  CH C = O CH3– CH– C=O
| |
| |
NH2 OH
NH OH
H
A POLIMERIZAÇÃO POR CONDENSAÇÃO DE MUITOS AMINOÁCIDOS
FORMA - PROTEÍNA - e libera uma molécula de água
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–H2O
AMINOÁCIDOS
+H2O
PROTEÍNAS
(HIDRÓLISE)
Os  aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes
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EXEMPLO
GRUPO
PROSTÉTICO
ONDE SE
ENCONTRA
FOSFOPROTEÍNA
AC. FOSFÓRICO
LEITE
CROMOPROTEÍNA
HEMOGLOBINA
E CLOROFILA
NUCLEOPROTEÍNA
FERRO,
MAGNÉSIO,
CROMO
AC. NUCLÉICOS
GLUCOPROTEÍNA
GLICÍDIO
AÇÚCARES
LIPOPROTEÍNAS
LIPÍDIOS
GORDURAS
DNA E RNA
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As proteínas estão presentes no
nosso quotidiano:
 a hemoglobina (do sangue);
 a insulina (segregada pelo pâncreas);
 a albumina (constituinte da clara do ovo);
 a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...);
 a fibroína (da seda);
 a caseína (do leite);
 etc;
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As proteínas desempenham diversas
funções no nosso organismo:
Catálise Enzimática
Controle do Metabolismo, do Crescimento e da
Diferenciação celular
Geração e transmissão dos impulsos nervosos
Movimento coordenado
Protecção imunitária
Sustentação mecânica
Transporte e armazenamento
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Lactentes
Crianças
Homens
Mulheres
Gravidez
Idade (anos)
ou condição
Peso
(kg)
0,0 - 0,5
0,5 - 1,0
1–3
4–6
7 – 10
11 – 14
15 – 18
19 – 24
25 – 50
51 +
11 – 14
15 – 18
19 – 24
25 – 50
51 +
1º trimestre
6
9
13
20
28
45
66
72
79
77
46
55
58
63
65
Ração dietética recomendada
(g/kg)
(g/dia)
2,2
1,6
1,2
1,1
1,0
1,0
0,9
0,8
0,8
0,8
1,0
0,8
0,8
0,8
0,8
+ 1,3
13
14
16
24
28
45
59
58
63
63
46
44
46
50
50
+ 10
2º trimestre
+ 6,1
+ 10
3º trimestre
+ 10,7
+ 10
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Lactantes
1º semestre
+ 14,7
+ 15
2º semestre
+ 11,8
+ 12
A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES
DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :
PEQUENO ALMOÇO:
-Leite de vaca - 3,0 g
-Queijo flamengo - 3,2 g
-Iogurte - 26,0 g
-Fiambre (magro) - 25,9 g
-Manteiga - 0,3 g
-Pão de trigo - 6,3 g
-Açúcar (branco) - vestígios
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A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES
DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :
ALMOÇO e/ou JANTAR:
-Borrego (perna) – 19,7 g
-Peru (inteiro) – 20,5 g
-Pescada (fresca) – 17,4 g
-Ovo (inteiro) – 12,0 g
-Arroz carolino – 6,9 g
-Feijão (manteiga branco) – 21,8 g
-Batata – 2,5 g
-Tomate – 0,8 g
-Couve (lombarda) – 2,0 g
-Maçã (reineta) – 0,3 g
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