Aminoácidos, Proteínas e Enzimas
MSc. Aline Mota de Barros Marcellini
Importância
 Os aminoácidos são as unidades monoméricas das proteínas.
 As proteínas são macromoléculas que apresentam importantes funções nos
organismos:
 Estrutural – formadora das células,
 Contrátil – contração muscular
 Metabólica – responsável por quase todas as reações químicas que ocorrem na
célula, regulam a transcrição gênica
 Transporte – transportadora de substâncias entre os tecidos,
 Hormonal – responsáveis pela sinalização celular.
 Imune – responsável por parte da defesa contra antígenos,
 Etc....
Aminoácidos (A.A.)
 Os aminoácidos são estruturas químicas formadas por: um grupo
amina e um grupo carboxila.
 Apresenta um Carbono quiral, exceto glicina - capacidade de desviar a luz
polarizada, diferenciando as características físico-químicas entre os a.a.
 Já foram descritos mais de 300 a.a diferentes, porém apenas 20 L-α-
aminoácidos são comumente encontrados como constituintes das proteínas dos
mamíferos.
Com Cadeias
Laterais
Alifáticas
Com Cadeias Laterais
Contendo Grupos
Hidroxílicos (OH)
Com Cadeias Laterais
Contendo Átomos de
Enxofre (S)
Com Cadeias Laterais
Contendo Grupos
Ácidos ou Suas
Amidas
Com Cadeias Laterais
Contendo Grupos
Básicos
Contendo Anéis
Aromáticos
Iminoácidos
A.A.
 Classificados em dois grupos:
 Essenciais (Indispensáveis) – são aqueles que não podem ser produzidos pelo
corpo humano – devem ser adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou
animais. São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptofano, histidina e valina.
 Não essenciais (Dispensáveis) - são aqueles que o corpo humano pode
sintetizar. São: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico e serina.
 Essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas (Condicionalmente
indispensáveis)- são sintetizados a partir de outros aminoácidos e/ou sua síntese é limitada em
condições fisiopatológicas especiais. São arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina.
A.A e Peptídeos
 A união entre os aminoácidos (ligação peptídica) – forma os
peptídeos.
Proteínas
 Proteínas – vários aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
 Dipeptídeo – 2 A.A.
 Tripeptídeo – 3 A.A
 Polipetídeos = Proteínas – grandes quantidades de A.A.
 Proteínas - apresentam características e funcionalidade distintas a
partir do tipo e quantidade de aminoácidos que as formam,
devido ao R.
 Apresentam um arranjo tridimensional específico – conformação
– diretamente ligado a sua atividade/função.
Proteínas
 As ptns desempenham funções físicas e catalíticas ao posicionar
grupos químicos específicos em um arranjo tridimensional
específico.
 Estrutura
 Primária
–
seqüência
de
aminoácidos.
 Secundária – pontes de H (αhélice e folha-β).
 Terciária – pontes de H, iônica,
covalente.
 Quaternária – associação de
estruturas terciárias ou subunidades.
Estrutura
Alfa Hélice
Estrutura
Folha beta
pregueada
Estrutura
Terciária
Quaternária - Proteínas
Hemoglobina
Albumina
Caseína
Proteínas
 Classificação:
 Fibrosas – cadeias peptídicas em arranjo paralelo – rígidas – função estrutural (ex:
colágeno, elastina, queratina).
 Globulares – cadeias peptídicas enroladas em estruturas esféricas ou globulares
(enzimas, ptns transportadoras, hormônios) – ex: albumina, globulina, prolaminas,
gluteminas, histonas e protaminas)
Proteínas
 Classificação - Quanto à Qualidade Nutricional:
 Completas – perfil qualitativo e quantitativo adequado de a.a.
 Incompletas – deficiência de um ou mais a.a. essenciais. Esse a.a. é chamado de
limitante, ocorre em ptns de origem vegetal.
 Lisina - cereais e outras ptns vegetais.
 Metionina – feijão (leguminosas em geral).
 Treonina - trigo e centeio.
 Triptofano – caseína, milho e arroz (não é amplamente considerado na literatura).
(BELITZ, 1999).
 Possível adição de a.a. provenientes da biotecnologia.
Proteínas
 Nos alimentos: contribuem diretamente com o sabor dos alimentos, são
precursores de compostos aromáticos e substâncias que conferem cor, que se
formam mediante reações térmicas e/ou enzimáticas que ocorrem durante a
obtenção, preparação e armazenamento.
 Tem capacidade de formar géis, espumas, emulsões e estruturas fibrilares.
Proteínas
 Funções nos alimentos:
 Interação proteína e água – a solubilidade das proteínas ocorre pelas interações
destas com a água, pelas cadeias hidrofílicas. Interações proteína-proteína reduzem a
solubilidade em água. Desnaturação favorece a solubilidade em água.
 Emulsão – apresentam estruturas hidrofóbicas e hidrofílicas permitem o equilíbrio
das interfases da solução.
 Espuma – desnaturação da ptn, por agitação, amassamento e batedura o ar será
agregado as moléculas desnaturadas.
 Fixação de aromas – fixam aldeídos, cetonas e alcoóis. Desejável e indesejável.
Proteínas
 Alterações possíveis nos alimentos:
 Natural,
 Processamento,
 Armazenamento.
Proteínas
 Implicações da deterioração:
 Perdas de funcionalidade,
 Perdas nutricionais,
 Aumento do risco da toxicidade,
 Alterações indesejáveis do flavour.
 Positivo - desnaturação térmica dos inibidores de tripsina em feijão,
soja - aumento da digestibilidade.
Proteínas
 Principais processos de deterioração:
 Desnaturação,
 Modificações de pH,
 Reação de Maillard,
 Racemização,
 Ligações intercruzadas
 Decomposição microbiana.
Desnaturação
 Alteração na conformação espacial da molécula com possível
perda de atividade biológica e funcional.
 Alterações nas estruturas:
 Secundárias,
 Terciárias,
 Quaternárias.
Desnaturação
 Causas da desnaturação:
 Temperatura – desestabilização das ligações de Van der Waals e
pontes de hidrogênio.
 Pressão Hidrostática – modificação estrutural (enzimas e m.o)
 Força de cisalhamento.
 Alteração do pH – ponto isoelétrico.
 Concentração salina – modificação das interações eletrostáticas.
 Desidratação.
Desnaturação
 Efeitos nos alimentos:
 Menor solubilidade,
 Aumento da viscosidade,
 Aumento da reatividade das cadeias laterais,
 Maior exposição à hidrolise enzimática,
 Biodisponibilidade afetada,
 Possibilidade de inativação de enzimas,
 Eliminação de efeitos tóxicos.
Modificações de pH
 Meios ácidos e básicos podem modificar irreversivelmente
proteínas.
 Perda da funcionalidade e valor nutricional.
 Modificações das forças atrativas e repulsivas.
 Possibilidade de modificação na retenção da água.
 Aumento da hidrólise protéica em meio alcalino.
 Meio alcalino – facilitação da reação de Maillard.
 Desaminação.
Modificações de pH – Tratamento
alcalino
 Tratamento alcalino utilizado em café, cacau, soja, cerveja e
vinho.
 Objetivos:
 Remoção de casca,
 Melhora da textura,
 Inativação enzimática,
 Retirada de carne residual de ossos.
Reação de Maillard

Fatores que influenciam a reação Maillard.
1.
Temperatura – a cada 10ºC a mais até os 70ºC a reação é
duplicada ou triplicada.
2.
pH – neutro e básico – melhores; a acidez forma NH3+
3.
Atividade de água – ideal valores entre 0,6 e 0,8.
4.
Tipo de aminoácido – lisina e outros básicos reagem mais.
Autólise

Deterioração protéica em peixes devido a ação de enzimas
proteolíticas.

Ação do suco digestivo atravessando a parede intestinal no
pós-mortem do pescado.

Atuação nos tecidos musculares.

Decomposição – auxilia os microrganismos do trato intestinal.