PROTEÍNAS
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- Definição
- ComposiçãO
- Ocorrência
-I M P O R T Â N C I A
- Propriedades
Físicas
-E s T R U T U R A
Necessidades diárias de
proteína
•10 a 15% das necessidades energéticas;
•1g/Kg de peso por dia;
•Atletas e gestantes: necessidade de ingestão
aumentada
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
•Compostos orgânicos complexos de alto peso molecular;
•Contêm C, H, O, N e S;
•São polímeros de 100 ou mais aminoácidos (aas).
COMPOSIÇÃO
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Ligação Peptídica
• Professora Dra Rosi
Bio-quimica.blogspot.com
BIO-QUIMICA
Cadeia de aas formam proteína
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Classificação:Estrutura
• 1 - Primária
• 2 - Secundária
• 3 - Terciária
• 4 - Quaternária
BIO-QUIMICA
Estrutura
a)
b)
c)
d)
Primária ou nível
primário.
Secundária ou nível
secundário ou helicoidal
Terciária ou nível
terciário
Quaternária ou nível
quaternário
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Estrutura
a) Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação
estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos
representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura
primária de uma proteína:
........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de
aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].

Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação
bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na
seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a
vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

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Estrutura Primária
Estrutura
b) Estrutura secundária ou
nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em
torno de um eixo imaginário, originando uma
hélice chamada de  hélice. Assim, esta
estrutura está relacionada com a disposição
espacial das estruturas primárias, e pode ser
em forma de um  hélice ou uma folha
pregueada.
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Estrutura

As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária
são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio
da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
2.
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa
básicos.
3.
Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como:
metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.
4.
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados
de cisteína.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.
- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
1.
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Estrutura Secundária
Hélice
 Laminar
BIO-QUIMICA
Estrutura
c)
Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma
(novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
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Estrutura Terciária
Estrutura Terciária
Estrutura
d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem
formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da
estrutura secundária.
OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral,
todas as enzimas as apresentam.
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Estrutura Quaternária
Estrutura Quaternária
Desnaturação

A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas
quaternárias, terciárias e secundárias.
Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.

São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)

- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)

A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
a)
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam
encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente
digeridas por enzimas hidrolíticas.
b)
c)
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Muitas proteínas apresentam-se firmemente
enrolada em seu estado natural, como um
novelo de lã. Porém, se alguma destas
interações forem quebradas, sua forma será
alterada e sua conformação – perdida!
Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE
UMA PROTEÍNA.
SÃO AGENTES DESNATURANTES:
•pH – abaixo de 5,0
•Temperatura – acima de 50 0C
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FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
ANABÓLICA
blocos formadores para material
celular
CATABÓLICA
combustível energético
proteínas musculares e hepáticas
FUNÇÃO ESPECÍFICA
Tipos
Exemplos
Localização e Função
Enzimas
Catalisa a síntese de ácidos
Ácido – graxo sintetase
graxos
Reserva
Albumina
Clara de ovo
Transportadoras
Hemoglobina
Transporta O2 no sangue
Protetoras no sangue
Anticorpos
Bloqueiam substâncias
estranhas
Hormonais
Insulina
Regula metabolismo da glicose
Estruturais
Colágeno
Tendões, cartilagens, pelos
Contráteis
Miosina
Constituíntes fibras musculares
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
Inicia estômago
PEPSINA
meio ácido
Pepsina
PROTEÍNA
POLIPEPTÍDEOS
ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases
jejuno e íleo  transporte passivo
não existe depósito de aminoácidos 
proteínas
Destino dos aas na célula
• Após absorção os aas caem na
corrente sanguínea
• Síntese de peptídeos e proteínas
• Oxidação para formação de energia
(fígado e músculo)
30
FIM!
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