BIOQUÍMICA
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
AULA 03
AMINOÁCIDOS
PROFA. DENISE ESTEVES MORITZ
Nutrição – UNISUL - Tubarão
1
AMINOÁCIDOS
• Estruturas monoméricas formam proteínas por ligações peptídicas.
• 1806 – descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA, encontrado
no aspargo.
• até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes, o último foi a
TREONINA.
•Todos 20 AAs são -aminoácidos. Possuem grupo carboxila (COO-) e
amino (NH3+) ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α).
• Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R (RADICAL).
RADICAL
2
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AMINOÁCIDOS
•AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica que
influenciam a sua solubilidade em água.
•Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a 4
diferentes grupos: carboxila, amino, grupo R e H+.
•Na glicina o grupo R é um outro átomo de H+.
GLICINA
3
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Propriedades Gerais
fisiológico os grupos NH+3 e COOH dos 20 AAs
ionizam-se.
• EM pH
•Substâncias anfóteras - Os AAs podem atuar como ácido
ou base.
• Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta
como os AAs são conhecidas como íons dipolares.
• São solúveis em água e insolúveis em solventes
orgânicos.
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CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS
DOS AMINOÁCIDOS
Os AAs são classificados de acordo com a
Polaridade das cadeias laterais:
1. Grupo R - apolares
2. Grupo R - aromáticos
3. Grupo R - polares não-carregados
4. Grupo R - polares carregados positivamente
5. Grupo R – polares carregados negativamente
5
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Grupo R - apolar e alifático
Glicina
Alanina
Grupo R - aromáticos
Valina
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Grupo R - polares carregados positivamente
Leucina
Metionina
Isoleucina
Grupo R - polares não-carregados
Serina
Treonina
Cisteína
Lisina
Histidina
Arginina
Grupo R - polares carregados negativamente
Prolina
Asparagina
Glutamina
Aspartato
Glutamato
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Classificação aa
Aa Alifáticos:
7
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Classificação aa
Aa Aromáticos
8
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Classificação aa
Aa Básicos
9
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Classificação aa
Aa Ácidos
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Classificação aa
11
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Classificação aa
Aa APOLARES
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Generalidades:
 Vegetais fabricam aminoácidos a partir de
cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de
nitrato (NO-3) retirado do ambiente.
 Animais não produzem aminoácidos.
 Os seres humanos conseguem obter aminoácidos da
quebra de proteínas.
 Os aminoácidos essenciais são aqueles que não
podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso
devem estar presentes na alimentação.
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AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
Arginina*
NÃO ESSENCIAIS
Alanina
Histidina*
Aspartato
Isoleusina
Asparagina
Leusina
Cisteína
Lisina
Glutamato
Meteonina
Glutamina
Fenilalanina
Glicina
Treonina
Prolina
Triptofano
Serina
Valina
Tirosina
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Estereoquímica:
Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α está
ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais.
Os AAs apresentam 2 estereoisômeros – D (dextrógiro –
desvia a luz polarizada p/ Direita)) e L – (Levógiro – desvio
à esquerda).
Toda molécula com centro quiral* são opticamente ativos:
*Não são sobrepostas uma a outra.
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Importante: os aminoácidos biologicamente
ativos são sempre levógiros(L). Os dextrógiros(D)
não têm ação biológica.
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Nomenclatura
1 - Convenção de Fischer
• São explicadas pelo sistema D, L proposto em 1891 por
Emil Fischer.
• Ex. Isômeros espaciais ou estereoisômeros, do
gliceraldeído são designados D-gliceraldeído e Lgliceraldeído.
• Cada centro assimétrico pode ter duas configurações
possíveis.
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Nomenclatura
Os carbonos são alinhados verticalmente e:
OH para direita = D – gliceraldeído (Destrógira)
OH para esquerda = L – gliceraldeído (Levógira)
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Nomenclatura
Regra aplicada para os AAs:
• D - aminoácidos = grupo NH3 na direita.
• L - aminoácidos = grupo NH3 na esquerda.
• Todos os AAs originários das proteínas apresentam configuração L.
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20
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Ocorência de Aa nas células
Só existem 20 Aa?
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Aminoácidos Incomuns:
• Resultam da modificação específica de um resíduo
de aminoácido após a síntese protéica.
• Ocorre adição de grupos químicos nas cadeias
laterais do AA: hidroxilação, metilação, acetilação,
carboxilação e fosforilação.
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Aminoácidos Incomuns
Ex:
• 4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de
plantas e no colágeno.
• 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colágeno.
• 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo).
• γ - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea
(Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
• Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na elastina.
• Selenocisteína, contêm Se ao invés de S da cisteína. Derivada da serina,
constituinte de poucas proteínas conhecidas.
• Outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são
constituintes das proteínas.
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Função aa
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs
Estrutura da célula.
Hormônios.
Receptores de proteínas e hormônios.
Transporte de metabólitos e íons.
Atividade enzimática.
Imunidade.
Gliconeogênese no jejum e diabetes.
PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES
Antioxidante.
Pro-oxidante.
Metilação e remetilação.
Quelante.
Desintoxicante.
Precursor de hormônios.
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Função aa
FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS
AMINOÁCIDOS
Funcionam como mensageiros químicos na
comunicação entre células.
• Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e a dopamina
são neurotransmissores.
• Histamina, produto da descaboxilação da histidina,
potente mediador local em reações alérgicas.
• Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina.
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Propriedades aa
Propriedades ácido – base
O grupo COO- (carga negativa) e NH3+ (carga positiva) são carregados em
pH neutro, formando os zwintterions (anfóteros).
Podem atuar tanto como ácido (doador de prótons), quanto base (receptor
de prótons).
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Propriedades aa
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Propriedades aa
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PEPTÍDEOS
Ligação aa
São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de
um mol de H2O. Ligação peptídica.
LIGAÇÃO
PEPTÍDICA
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Ligação Peptídica
O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o
resíduo terminal amino (N-terminal) e o resíduo na outra
extremidade, grupo carboxila livre, é o resíduo terminal
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carboxila (C-terminal)
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos de
AA na cadeia:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos de AA.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
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PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA
Peptídeos
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial.
• Hormônios são peptídeos pequenos:
• Ocitocina (estimula contração uterina),
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
• Tirotropina (hormônio da hipófise).
• Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.
• Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos).
• Corticotropina (estimula córtex adrenal).
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PROTEÍNAS
- Classificação
- Definição
- Composição
- Ocorrência
- Propriedades Físicas
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Proteínas
DEFINIÇÃO
 Proteína
vem do grego protos = primeiro
 São macromoléculas resultantes da condensação de
moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica.
 As proteínas são polipeptídios que resultam na
condensação de milhares de moléculas de 
aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos
moleculares variados desde alguns milhares até vários
milhões.
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Proteínas
 Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos
diferentes, podendo até virar macromoléculas
tridimensionais.
COMPOSIÇÃO
Composição:
Citocromo C: 13.000
Ribonuclease: 14.000
Mioglobulina: 17.000
Gliadina: 28.000
Pepsina: 35.500
Insulina: 36.000
Ovoalbunina: 45.000
Hemoglobina: 68.000
Soroglobulina: 180.000
Caseína: 375.000
Fribrinogênio: 450.000
Tiroglobulina: 630.000
Hemocianina: 2.800.000
Vírus: 250.000.000
-

o
-
-
Contém sempre:
elementos organógenos: C, H, O, N
menor proporção: S, P, I, Br
Composição percentual:
C: 50 à 55%
H: 6 à 7%
O: 19 à 24%
N: 15 à 19%
S: 0 à 2,5%
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Proteínas
Ocorrência

São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é
praticamente infinito, embora o número de  aminoácidos que as constituem seja
bastante reduzido, em torno de 20. Isto ocorre porque o número de associações
dos  aminoácidos (aa) se dá conforme possíveis combinações:
3  aa diferentes: A, B e C
Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA.
(3! = 3 x 2 x 1 = 6)

4  aa diferentes: A, B, C e D - Conduzem a 24 tetrapeptídeos
(4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24)

10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões (3.628.800) de
decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos.
(10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)

37
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Proteínas
Exemplo de Proteínas
Insulina – Pâncreas
Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
Caseína – Leite
Queratina – Chifres, unhas e cascos de
animais
Hemocianina – Sangue dos invertebrados
Pepsina – Suco gástrico
Albumina – Ovo, leite e sangue
Clorofila – Vegetais verdes
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Proteínas
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IMPORTÂNCIA
Proteínas
 Juntamente com os carboidratos e os lipídeos, as
proteínas constituem a alimentação básica dos
animais. No entanto, podemos dizer que as
proteínas são ainda mais importantes, pois são
fundamentais na estrutura, funcionamento e
reprodução de todas as células vivas.
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Proteínas
Propriedades Físicas
 As proteínas são substâncias sólidas, incolores,
insolúveis em solventes orgânicos, e algumas
solúveis em água, enquanto outras solúveis em
soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo
colóides.
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Proteínas
CLASSIFICAÇÃO
1.
De acordo com a sua
natureza química.
2.
De acordo com seu
papel biológico.
1.
De acordo com seu valor
nutritivo.
• Simples
• Conjugadas
• Derivadas
• Estruturais
• Reguladoras
• Protetoras
• Simples
• Conjugadas
• Derivadas
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Classificação
1. De acordo com a sua natureza química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas:
São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os
aa.
 Ex: glicil-alanina + água  glicina + alanina;
 Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e




coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue).
Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas
de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara de ovo);
Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais
e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite),
soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).
Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de
ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).
Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções
de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho),
gliadina (trigo), linina (malte).
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Classificação
b) Proteínas conjugadas
 Complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem  aa ao
lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético.
De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:
I. Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva),
osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide
(tendões).
II. Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseína (leite), vitelina
(gema do ovo).
III. Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex:
hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes),
hemocianina (sangue dos invertebrados).
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Classificação
b) Proteínas conjugadas
IV.Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA
ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido
desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma),
nucleoplasma (núcleos celulares).
V. Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex:
hemoglobina (sangue).
VI.Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
VII.Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina
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c) Proteínas derivadas:
Classificação
 São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais.
Essas proteínas são produzidas durante a digestão das
proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas,
metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas,
peptonas, polipeptídeos.
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Classificação
2. Seu papel biológico
a) Proteínas Estruturais ou de Construção:
são as responsáveis pela construção dos
tecidos.
 Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
 Queratina (pelos, cabelo, unha);
 Miosina (músculos responsáveis pela contração);
 Albumina (plasma sangüíneo);
- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
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Classificação
2. Seu papel biológico
b)Proteínas Reguladoras: são as que
controlam e regulam as funções
orgânicas.
 Enzimas (são catalisadoras das reações do
metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
 Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina,
gastrina ACTH e etc).
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Classificação
2. Seu papel biológico
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que
defendem o organismo e são produzidos por células
específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
-
Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as
bactérias;
-
Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
-
Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos
fagócitos;
-
Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
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3. Valor Nutritivo
1.
•
•
•
•
•
•
•
Classificação
Chamadas também de
Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
ALTO valor Biológico
Caseína (leite)
Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
Glicinina (soja)
Edestina e glutenina (cereais)
Lactoalbuminas (leite e queijo)
Albumina e miosina (carne)
Excelsina (castanha do Pará)
Contém Aa em quantidade
e qualidade suficientes para
suprir as necessidades!
2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo.
•
•
•
•
Gliadina (trigo)
Legunina (ervilha)
Faseolina (feijão)
Legumelina (soja)
Contém Aa em quantidade
ou qualidade insuficientes
para suprir as
necessidades!
IMPORTANTE:
Uma proteína é considerada de ALTO VALOR
BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os
aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.
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3. Valor Nutritivo
3.
-
Classificação
Proteínas incompletas ou não completas: são as
proteínas incapazes de prover e manter a vida.
Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
Gelatina (falta triptofano e tirosina)
Contém Aa em quantidade
ou qualidade insuficientes
para suprir as
necessidades!
Chamadas também de
BAIXO valor Biológico -
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FIM!
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