Cadeia de aas formam proteína
Proteínas
 Uma proteína pode conter até milhares de
aminoácidos diferentes,2 podendo até virar
macromoléculas tridimensionais.
COMPOSIÇÃO
Citocromo C: 13.000
Ribonuclease: 14.000
Mioglobulina: 17.000
Gliadina: 28.000
Pepsina: 35.500
Insulina: 36.000
Ovoalbunina: 45.000
Hemoglobina: 68.000
Soroglobulina: 180.000
Caseína: 375.000
Fribrinogênio: 450.000
Tiroglobulina: 630.000
Hemocianina: 2.800.000
Vírus: 250.000.000
-
Composição:

o
-
-
Contém sempre:
elementos organógenos: C, H, O, N
menor proporção: S, P, I, Br
Composição percentual:
C: 50 à 55%
H: 6 à 7%
O: 19 à 24%
N: 15 à 19%
S: 0 à 2,5%
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Classificação
2. Seu papel biológico
3
a) Proteínas Estruturais ou de
Construção: são as responsáveis pela
construção dos tecidos.
 Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
 Queratina (pelos, cabelo, unha);
 Miosina (músculos responsáveis pela contração);
 Albumina (plasma sangüíneo);
-
Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
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Classificação
2. Seu papel biológico
4
b) Proteínas Reguladoras: são as que
controlam e regulam as funções orgânicas.
 Enzimas (são catalisadoras das reações do
metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
 Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina,
gastrina ACTH e etc).
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2. Seu papel biológico
Classificação
5
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os
anticorpos que defendem o organismo e são
produzidos por células específicas do sistema
imunológico, chamadas linfócitos.
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de
infecção, como as bactérias;
- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais
facilmente atacados pelos fagócitos;
- Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
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Classificação
3. Valor Nutritivo
1.
•
•
•
•
•
•
•
Chamadas também de
Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
ALTO valor Biológico
6
Caseína (leite)
Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
Glicinina (soja)
Edestina e glutenina (cereais)
Lactoalbuminas (leite e queijo)
Albumina e miosina (carne)
Excelsina (castanha do Pará)
Contém Aa em quantidade e
qualidade suficientes para
suprir as necessidades!
2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo.
•
•
•
•
Gliadina (trigo)
Legunina (ervilha)
Faseolina (feijão)
Legumelina (soja)
Contém Aa em quantidade
ou qualidade
insuficientes para suprir
as necessidades!
IMPORTANTE:
Uma proteína é considerada de ALTO VALOR
BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os
aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.
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3. Valor Nutritivo
3.
-
Classificação
Proteínas incompletas 7ou não completas: são as
proteínas incapazes de prover e manter a vida.
Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
Gelatina (falta triptofano e tirosina)
Contém Aa em quantidade
ou qualidade
insuficientes para suprir
as necessidades!
Chamadas também de
BAIXO valor Biológico -
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Classificação:Estrutura
• 1 - Primária
• 2 - Secundária
• 3 - Terciária
• 4 - Quaternária
BIO-QUIMICA
Estrutura
a)
b)
c)
d)
Primária ou nível
primário.
Secundária ou nível
secundário ou helicoidal
Terciária ou nível
terciário
Quaternária ou nível
quaternário
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Estrutura
a) Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação
estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos
representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura
primária de uma proteína:
........A – B – C – D – A – D – A -.............. É importante salientar que o número de
aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].

Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação
bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na
seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a
vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

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Estrutura
b) Estrutura secundária ou
nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em
torno de um eixo imaginário, originando uma
hélice chamada de  hélice. Assim, esta
estrutura está relacionada com a disposição
espacial das estruturas primárias, e pode ser
em forma de um  hélice ou uma folha
pregueada.
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Estrutura

As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária
são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio
da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
2.
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa
básicos.
3.
Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como:
metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.
4.
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados
de cisteína.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H.
- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
1.
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Estrutura Secundária
Hélice
 Laminar
BIO-QUIMICA
Estrutura
c)
Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma
(novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
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Estrutura Terciária
Estrutura Terciária
• Professora Dra Rosi
Bio-quimica.blogspot.com
Estrutura
d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem
formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da
estrutura secundária.
OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral,
todas as enzimas as apresentam.
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Estrutura Quaternária
• Professora Dra Rosi
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Desnaturação

A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas
quaternárias, terciárias e secundárias.
Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.

São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)

- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)

A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
a)
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam
encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente
digeridas por enzimas hidrolíticas.
b)
c)
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21
Muitas proteínas apresentam-se firmemente
enrolada em seu estado natural, como um
novelo de lã. Porém, se alguma destas
interações forem quebradas, sua forma será
alterada e sua conformação – perdida!
Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE
UMA PROTEÍNA.
SÃO AGENTES DESNATURANTES:
•pH – abaixo de 5,0
•Temperatura – acima de 50 0C
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Desnaturação
Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um
processo irreversível de precipitação, porque não pode-se
mais solubilizar a proteína.
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Proteínas
• Propriedades Gerais
• Caráter anfótero
• Ponto isoelétrico (pI)
• Característica de eletrólitos
• Solubilidade
Caráter anfótero
Presença de grupos -NH3+ e -COOCaráter básico ou ácido; dependendo do pH do
meio
Ponto isoelétrico
pH que apresenta igualdade cargas (+) e (-)
pl proteína apresenta menor solubilidade
Característica de eletrólito
Grupos ionizáveis garante presença de cargas
(+) e (-)
Solubilidade das proteínas
Depende da quantidade de pontes de H que
formam com a água
 hidrofílica solubilidade
 hidrofóbica solubilidade
Solubilidade
pH  próximo do pI
solubilidade
Diminuem as forças
repulsivas entre as moléculas
das proteínas
Agregados
Precipitam
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
ANABÓLICA
blocos formadores para material
celular
CATABÓLICA
combustível energético
proteínas musculares e hepáticas
FUNÇÃO ESPECÍFICA
Tipos
Exemplos
Localização e Função
Enzimas
Catalisa a síntese de ácidos
Ácido – graxo sintetase
graxos
Reserva
Albumina
Clara de ovo
Transportadoras
Hemoglobina
Transporta O2 no sangue
Protetoras no sangue
Anticorpos
Bloqueiam substâncias
estranhas
Hormonais
Insulina
Regula metabolismo da glicose
Estruturais
Colágeno
Tendões, cartilagens, pelos
Contráteis
Miosina
Constituíntes fibras musculares
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
Inicia estômago
PEPSINA
meio ácido
Pepsina
PROTEÍNA
POLIPEPTÍDEOS
ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases
jejuno e íleo  transporte passivo
não existe depósito de aminoácidos 
proteínas
Destino dos aas na célula
• Após absorção os aas caem na
corrente sanguínea
• Síntese de peptídeos e proteínas
• Oxidação para formação de energia
(fígado e músculo)
BIO-QUIMICA
Biossíntese protêica
• Também chamada Tradução
• RNAm chega ao citoplasma se associa ao
ribossomo;
• RNAt levam os aminoácidos, que serão
ligados, formando assim a proteína.