Autor: Carlos
Disciplina/matéria: química/Bioquímica
Assunto: aminoácidos
Página
Aminoácido
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser
produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente
adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São
eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
serina, treonina, triptofano e valina.
Quanto ao radical
Estrutura geral de um aminoácido
Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém
simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em
bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para
referir os aminoácidos alfa: aqueles em que as funções amino e
carboxilato estão ligadas ao mesmo carbono.
Classificação
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao
radical e quanto ao seu destino.
Classificação nutricional
Aminoácidos não-essenciais
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo
humano pode sintetizar. São eles:alanina, asparagina,cisteína,
glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina,
tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
Aminoácidos essenciais
A classificação quanto ao radical pode ser feita em:
Aminoácidos apolares:
Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou
hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais
hidrófobos.
Glicina: H- CH (NH2) - COOH
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH
Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH
Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH
Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos polares neutros:
Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
:1
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Assunto: aminoácidos
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Aminoácidos ácidos:
propanóico
Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos.
Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Leucina
Leu
L
Ácido 2aminoisocapróico ou
Ácido 2-amino-4-metilpentanóico
Valina
Val
V
Ácido 2-aminovalérico
ou Ácido 2-amino-3metil-butanóico
Isoleucina
Ile
I
Ácido 2-amino-3-metiln-valérico ou ácido 2amino-3-metilpentanóico
Prolina
Pro
P
Ácido pirrolidino-2carboxílíco
Fenilalanina
Phe ou Fen
F
Ácido 2-amino-3-fenilpropiônico ou Ácido 2amino-3-fenilpropanóico
Aminoácidos básicos:
Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos alfa
Fórmula geral
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH
na qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o
elemento H
O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa.
Simbologia e Nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da
cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.
Serina
Ser
S
Ácido 2-amino-3-hidroxipropiônico ou Ácido 2-amino-3hidroxi-propanóico
Treonina
Thr, The
T
Ácido 2-amino-3-hidroxi-nbutírico
Nome
Símbolo
Abreviação
Nomenclatura
Cisteina
Cys, Cis
C
Glicina ou Glicocola
Gly, Gli
G
Ácido 2-aminoacético
ou Ácido 2-aminoetanóico
Ácido 2-bis-(2-aminopropiônico)-3-dissulfeto ou
Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina
Tyr, Tir
Y
Ácido 2-amino-3-(phidroxifenil)propiônico ou
paraidroxifenilalanina
Asparagina
Asn
N
Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina
Gln
Q
Ácido 2-aminoglutarâmico
Alanina
Ala
A
Ácido 2aminopropiônico ou
Ácido 2-amino-
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Asp
D
Ácido 2-aminossuccínico ou
Ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
E
Ácido 2-aminoglutárico
Arginina
Arg
R
Ácido 2-amino-4-guanidina-nvalérico
Lisina
Lys, Lis
K
Ácido 2,6-diaminocapróico ou
Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina
His
H
Ácido 2-amino-3imidazolpropiônico
Aspartato ou Ácido aspártico
Triptofano
Trp, Tri
W
Ácido 2-amino-3indolpropiônico
Metionina
Met
M
Ácido 2-amino-3-metiltio-nbutírico
Arginina (Arg / R)
Cisteina (Cys / C)
Ácido glutâmico (Glu / E)
Glutamina (Gln / Q)
Glicina (Gly / G)
Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por
letras gregas a partir do carbono 2 (α)
Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-pentanóico.
Estrutura
Isoleucina (Ile / I)
Histidina (His / H)
Leucina (Leu / L)
Lisina (Lys / K)
Alanina (Ala / A)
Asparagina (Asn / N)
Ácido aspártico (Asp / D)
Prolina (Pro / P)
Serina (Ser / S)
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Metionina (Met / M)
:4
mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai
fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.
Fenilalanina (Phe / F)
Destino glicogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via
glicolítica.
Treonina (Thr / T)
Valina (Val / V)
Triptofano (Trp / W)
Tirosina (Tyr / Y)
Taurina
Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato,
succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados
glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a
síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem
ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou
glicogênio.
Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são
exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina,
triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto
glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente
glicogênicos.
[editar] Ocorrência
Destino cetogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para
qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou
outra substância.
Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetilcoa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos
cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica
Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as
proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa
aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfaaminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína
é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia
formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfaaminoácido um polipeptídeo.
Autor: Carlos
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Assunto: aminoácidos
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Fixação de nitrogênio
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio
atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável
como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter
nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia,
chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema
enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH
como doador de elétrons e só é processado com um consumo
muito grande de ATP.
Isomeria
Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela
hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves
apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4
grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono
é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral. A
existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos
formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais
ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que
se apresentam como imagem espaculares um do outro sem
sobreposição, a estes chamamos enantiômeros. Os enantiômeros
podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à
semelhança com a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do Lgliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são
constituintes das proteínas.
:5
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise,
do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O
nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande
variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns
aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus
precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos
aminoácidos aromáticos.
Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.
Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são
pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na
alimentação.
Já os aminoácidos essenciais precisam está presentes na dieta, já que não são
sintetizados pelos mamíferos.
As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos
precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil
pirofosfato).
As principais famílias são:
A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a
prolina e a arginina.
A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a
cisteína.
O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a
asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.
Síntese
Obtenção
Autor: Carlos
Disciplina/matéria: química/Bioquímica
Assunto: aminoácidos
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Propriedades
Hidrólise de proteínas
As proteínas são moléculas formadas por até milhares de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a
carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas
ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma
mistura complexa de aminoácidos.
Ionização
Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar
como ácidos ou como bases.
+
Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3 .
Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. R+
COOH e R-NH3 , representam a forma protonada ou ácida,
parceiras nesse equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as
bases conjugadas.
Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como
ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma
protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base
(base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons,
e agora é receptora deles).
Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio
e um hidroxi-acido. A aplicação desta reação é a determinação da
dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o volume de
nitrogênio produzido (método de Slyke).
Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os
aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.
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Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.
Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por
apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em
água e não apresenta atividade óptica
Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma
caracteristica ácida e o grupo amino (-NH2) uma caracteristica básica. Por isso, os
aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como
com bases formando sais orgânicos.
[editar] Curva de titulação
É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se
descobrir características dos compostos. Para aminoácidos essas características
também são evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém
esta tem algumas características em comum.
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão
completamente protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons.
Durante essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de
prótons é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão,
correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo
protonado que não está sendo titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto
isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o
aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação
da titulação, o próton do grupo NH3+ será liberado. Também se observa um ponto de
inflexão nessa segunda parte da curva de titulação.
[editar] Outros aminoácidos
Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido
pantotênico (vitamina do grupo B).
Aminoácidos ômega
Ácido ω-aminocapróico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e
de plásticos.
"Aminoácidos" nocivos