União de Ensino Superior de Campina Grande
Faculdade de Campina Grande – FAC-CG
Curso de Fisioterapia
Bioquímica dos Peptídeos e
Proteínas
Profª. Drª Narlize Silva Lira
Agosto /2014
Aspectos Gerais dos Peptídeos e
Proteínas
♦ As proteínas medeiam praticamente qualquer processo que ocorra em
uma célula, exibindo uma diversidade de funções quase infinita;
♦ São as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em
todas as células e em todas as partes das células;
♦ As proteínas são os instrumentos através dos quais as informação
genética é expressa.
(PAMELA, 2006)
Aspectos Gerais dos Peptídeos e
Proteínas
Aspectos Gerais dos Aminoácidos e
Proteínas
♦ Subunidades monoméricas relativamente simples são a chave para a
estrutura das milhares de diferentes proteínas;
♦ As
proteínas,
apesar
de
apresentarem
estruturas
e
funções
diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas 20 monômeros
diferentes: os aminoácidos, que são covalentemente ligados em
sequências lineares características.
(PAMELA, 2006)
Aspectos Gerais dos Aminoácidos e
Proteínas
♦ As proteínas são encontradas em uma ampla faixa de tamanhos, de
relativamente pequenos peptídeos com somente alguns poucos resíduos
de aminoácidos a enormes polímeros com massas moleculares de
milhões;
(PAMELA, 2006)
Importância das Proteínas
♦ As proteínas desempenham funções estruturais e dinâmicas;
♦ Formam os componentes do esqueleto celular e de estruturas de
sustentação, como, o colágeno e a elastina;
♦ Participam de quase todos os processos biológicos, já que incluem as
enzimas, que catalisam as milhares de reações químicas que ocorrem nos
organismos;
♦ Uma outra função dinâmica das proteínas é o transporte de moléculas;
(MARZZOCO, 2009)
Importância das Proteínas
♦ Participam dos mecanismos de defesa do organismo, com as
imunoglobulinas e o interferon, que atuam no combate as infecções;
♦ Atuam no controle global do metabolismo;
♦ São responsáveis também por mecanismos contráteis, sendo de
particular importância a actina e a miosina, que atuam na contração
muscular ;
♦ E até mesmo a atividade dos genes é controlada por proteínas, que
ligam-se ao DNA em sítios específicos.
(MARZZOCO, 2009)
Peptídeos
Formados pela união de aminoácidos:




2 aminoácidos.....................Dipeptídeos
3 aminoácidos.....................Tripeptídeos
4 aminoácidos................Tetrapeptídeos
+ de 10 aminoácidos........Polipeptídeos
Aminoácidos
Peptídeos
Proteínas
(MARZZOCO, 2009)
Peptídeos
Ligação Peptídica:
Aminoácido (1)
Aminoácido (2)
Ligação Peptídica
Dipeptídeo
Água
(LEHNINGER, 2011)
Peptídeos
Ligação
Peptídica
Reação de
Condensação
(LEHNINGER, 2011)
Peptídeos
Importância dos radicais nas cadeias polipeptídicas:
Resíduo
Aminoterminal
Sentido de crescimento da cadeia polipeptídica
Resíduo
Carboxiterminal
(LEHNINGER, 2011)
Nomenclatura dos Peptídeos:
Alanina
Glutamato
Lisina
ALANIL GLUTAMIL LISINA
(LEHNINGER, 2011)
Importância Biológicas dos Peptídeos
Glutatião ou Glutationa (Tripeptídeo):
♦ É responsável pela síntese de proteínas e DNA;
♦ Transporte de aminoácidos;
♦ Metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas;
♦ Atua como agente redutor e protege as células dos radicais livres – Ação
antioxidante;
(LEHNINGER, 2011)
Importância Biológicas dos Peptídeos
Ocitocina (Nove resíduos de aminoácidos):
♦ É sintetizada no hipotálamo;
♦ Armazenada na hipófise;
♦ Estimula a liberação de leite
pelas glândulas mamárias e
estimula
as
contrações
uterinas durante o trabalho de
parto;
(LEHNINGER, 2011)
Importância Biológicas dos Peptídeos
Vasopressina (Hormônio Antidiurético - ADH):
♦ Responsável pelo volume sanguíneo e retenção de água pelos rins;
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
♦ Podem ser formadas por uma ou mais cadeias
polipeptídicas, contêm geralmente, mais de 50
aminoácidos
e
desempenham
uma
função
específica;
♦ Todas as proteínas, com poucas exceções,
contêm todos os 20 AA, em proporções que
variam muito de proteína para proteína;
♦ Cada proteína apresenta uma estrutura espacial
definida e característica;
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
AMINOÁCIDOS PRESENTES NAS PROTEÍNAS:
• Glicina
• Ác. aspártico
• Alanina
• Ác.glutâmico
• Valina
• Lisina
• Leucina
• Arginina
• Isoleucina
• Histidina
• Serina
• Asparagina
• Treonina
• Glutamina
• Tirosina
• Cisteína
• Fenilalanina
• Metionina
• Triptofano
• Prolina
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
♦ O organização tridimensional de uma proteína, desde a sequência de AA,
passando pelo enrolamento da cadeia polipeptídica até a associação de
várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade
crescente.
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
Estrutura Primária:
♦ É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da
cadeia polipeptídica.
♦ É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial
da molécula.
♦ São específicas para cada proteína, sendo,
geralmente, determinadas geneticamente.
(LEHNINGER,
(LEHNINGER,2011)
2011)
Proteínas
Estrutura Primária:
♦ A estrutura primária da proteína resulta em uma
longa
cadeia
de
aminoácidos,
com
Amino Terminal
uma
extremidade "amino terminal" e uma extremidade
"carboxi terminal“;
Subunidades de
Aminoácidos
♦ Sua estrutura é somente a sequência dos
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula. Suas ligações são ligações
peptídicas e pontes dissulfeto.
Carboxi Terminal
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
Estrutura Secundária:
♦ Descreve as estruturas regulares bidimensionais
formadas por segmentos da cadeia polipeptídica;
♦ Duas organizações são particularmente estáveis:
o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo e a
interação lateral de segmentos de uma cadeia
polipeptídica ou de cadeias diferentes;
♦ As estruturas regulares mais comuns são as hélice α, as
conformações β e as voltas β (folhas β).
(MARZZOCO, 2009)
Proteínas
Estrutura Secundária:
♦ A hélice α e as folhas β estabilizam-se por pontes
de hidrogênio entre o nitrogênio e o oxigênio dos
grupos –NH e –C=O, constituintes das unidades
Hélice α
peptídicas;
♦ Embora a ponte de hidrogênio seja uma ligação
fraca, o elevado número destas ligações confere
grande estabilidade a essas estruturas.
Folha
β-pregueada
(MARZZOCO, 2009)
Proteínas
Estrutura Secundária – Hélice α:
♦ É o arranjo mais simples que a cadeia
polipeptídica pode assumir, dada a rigidez de suas
Hélice α
ligações peptídicas;
♦ Nesta estrutura, o esqueleto polipeptídico é
firmemente enrolado em torno de um eixo
imaginário desenhado longitudinalmente
centro da hélice;
no
Folha
β-pregueada
♦ Os grupos R dos resíduos de AA se projetam para
fora do esqueleto helicoidal.
(MARZZOCO, 2009)
Proteínas
Estrutura Secundária – Folhas β:
♦ Na
conformação
β,
o
esqueleto
da
cadeia
Hélice α
polipeptídica está estendido em forma de zigue-zague,
ao invés de uma estrutura helicoidal;
♦ Neste arranjo chamado de folha β, as ligações de
hidrogênio são formadas entre segmentos adjacentes
da cadeia polipeptídica;
Folha
β-pregueada
♦ Os segmentos que formam a folha β, normalmente estão próximos na cadeia
polipeptídica, mas também podem estar bem distantes uns dos outros.
(MARZZOCO, 2009)
Proteínas
Estrutura Terciária:
♦ É o arranjo tridimensional total de todos os
átomos de uma proteína;
♦ Os segmentos da cadeia polipeptídica que
interagem entre si são mantidos em suas posições
terciárias características por diferentes tipos de
interações fracas (e algumas vezes por ligações
covalentes, como ligações dissulfeto) entre os
segmentos.
(MARZZOCO, 2009)
Proteínas
Estrutura Quaternária:
♦ Resulta de interações entre as subunidades de
proteínas com múltiplas subunidades (multiméricas)
ou grandes associações de proteínas;
♦ Algumas
proteínas
multiméricas
possuem
unidades repetidas, formadas por uma única
subunidade
ou
grupos
de
subunidades,
ou
protômeros;
♦ Os protômeros normalmente são relacionados por
simetria rotacional ou helicoidal.
(MARZZOCO, 2009)
Proteínas
Proteínas Fibrosas:
♦ São
proteínas
com
Corte Transversal de um Fio de Cabelo
cadeias
polipeptídicas
Células
arranjadas em longos filamentos ou folhas;
Filamentos
Intermediários
Protofibrila
Protofilamento
♦ Em geral são formadas por um único tipo de
estrutura secundária, e sua estrutura terciária é
Duas Cadeias em
Espiral Enroladas
Hélice α
relativamente simples;
♦ Compartilham propriedades que dão força e/ou
Proteína Fibrosa
flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem.
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
Proteínas Fibrosas:
♦ São insolúveis em água, uma propriedade conferida
pela alta concentração de resíduos de AA hidrofóbicos
tanto no interior quanto na superfície da proteína;
♦ Como exemplo de proteínas fibrosas temos: αqueratina, β- queratina, fibroína da seda e colágeno.
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
Proteínas Globulares:
♦ Apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em
uma forma esférica ou globular;
♦ Normalmente contêm diversos tipos de estruturas
secundárias;
♦ Segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas se
dobram uns sobre os outros, gerando uma forma
mais compacta do que a observada para proteínas
fibrosas;
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
Proteínas Globulares:
♦ Incluem enzimas, proteínas transportadoras, proteínas motoras, proteínas
reguladoras, imunoglobulinas e proteínas com muitas outras funções.
(LEHNINGER, 2011)
Proteínas
Proteínas Conjugadas:
♦ Apresentam componentes químicos associados permanentemente aos
aminoácidos;
♦ A parte não aminoacídica normalmente é denominada grupo prostético;
♦ São classificadas com base na natureza química de seus grupos prostéticos.
(LEHNINGER, 2011)
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Bioquímica dos Aminoácidos e das
Proteínas
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