PROTEÍNAS
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Bromatologia
Profa. Tatiana S. Fukuji
INTRODUÇÃO
Definição: São compostos orgânicos complexos,
sintetizados pelos organismos vivos, por meio da
condensação de moléculas de α-aminoacidos
através de ligações peptídicas.
 Polímero biológico mais abundante;
 Mais da metade do peso seco das células.

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CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Aminoácido
3
Ligação peptídica
AMINOÁCIDOS
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos essenciais
 Aminoácidos não essenciais

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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto ao número de aminoácidos:
 dipeptídio – 2 aminoácidos
 polipeptídio – até 50 unidades de aminoácidos
 proteínas > 50 unidades (P.M. > ou = 5000)
 Cada proteína tem um arranjo definido e
característico das unidades básicas de
aminoácidos

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FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA TERCIÁRIA
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
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 Estrutura
primária: é formada pela
seqüência de aminoácidos das cadeias
polipeptídicas.
- Essa seqüência de aminoácidos é que
determinará a função de uma proteína.
 A estrutura secundária descreve as formas
regulares a partir de porções da cadeia
principal da proteína.
 Esta estrutura é mantida por pontes de
hidrogênio formadas entre o grupamento
amino (NH) de um aminoácido com o
grupamento carboxílico (-C=O) do outro
aminoácido.
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A estrutura terciária é a disposição espacial
(tridimensional) assumida pela estrutura secundária,
resultante da cadeia peptídica como um todo.
 Estrutura quaternária: Presente em proteínas que
possuem multi-subunidades. O arranjo das
subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.:
Hemoglobina

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FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM
FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE
 Albuminas
– solúvel em água, em soluções
fracamente ácida ou alcalinas e coagulam pela
ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo),
lactoalbumina (leite), legumitina(ervilhas).
 Globulinas – insolúveis em água, mas
solúveis em soluções de sais neutros. Ex:
miosina (músculo), legumina (ervilhas),
ovoglobulina.
 Glutelinas – são encontradas somente em
vegetais. Insolúveis em água e solventes
neutros, mas solúveis em soluções diluídas de
ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM
FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE
 Prolaminas
– encontradas somente em
vegetais, insolúveis em água e etanol
absoluto, mas solúvel em etanol a 50-80%.
Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho),
hordeína (cevada).
 Protaminas – são solúveis em água e em
amônia Ex: esperma de peixes (salmão,
sardinha).
 Escleproteínas – proteínas de estrutura
fibrosa, insolúveis nos solventes
anteriormente mencionados. Ex. colágeno
e queratina.
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
 Compostos
sem odor e sabor
 Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos
reagem tanto com ácidos minerais como com
bases minerais.
 Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das
proteínas, ou seja quando as cargas positivas e
negativas se igualam.
 Precipitam com íons – quando em solução,
podem combinar com íons positivos e negativos
(ácidos e bases), formando precipitados.
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SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
 As
proteínas interagem com a água através
interações intermoleculares como pontes de
hidrogênio e dipolo-dipolo.
 A solubilidade das proteínas em meio aquoso é
resultante de vários parâmetros:
 Influência do pH:
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Efeito da adição de sal: Os íons de sais neutros
em concentrações da ordem de 0,5 a 1,0 mol/L,
aumentam a solubilidade das proteínas. Os
íons interagem com as proteínas e diminuem
as interações eletrostáticas entre as cargas
opostas de moléculas vizinhas, aumentando a
solvatação.
 Efeito de solventes: A solubilidade das
proteínas diminui na presença de solventes
orgânicos. Esta diminuição é explicada pela
redução da constante dielétrica do meio e a
redução da hidratação das moléculas protéicas.

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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A
desnaturação de uma proteína é qualquer
modificação na sua conformação (alteração das
estruturas secundárias, terciária ou
quaternária) sem o rompimento das ligações
peptídicas envolvidas na estrutura primária.
 Agentes físicos:
- Calor (50 a 100ºC)
- Baixas temperaturas (-10ºC a -40ºC)
desnaturação de algumas proteínas
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 Agentes
-
-
-
-
químicos:
As proteínas desnaturam em faixas de pH
extremos <3,0 ou > 10,0.
Solventes orgânicos alteram a contante
dielétrica e consequentemente as interações
eletrostáticas. Podem romper interações
hidrofóbicas.
Uréia e sais de guanidina (4 a 8 mol/L)
rompem pontes de hidrogênio.
Agentes tensoativos rompem interações
hidrofóbicas.
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EFEITOS DA DESNATURAÇÃO
 Redução
da solubilidade
 Perda da atividade biológica (ex: enzimas)
 Aumento da suscetibilidade ao ataque por
proteases  aumento da exposição das
ligações peptídicas
 Aumento da viscosidade intrínseca
 Dificuldade de cristalização
 Aumento da reatividade química
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PROPRIEDADES FUNCIONAIS
DE
PROTEÍNAS
 Propriedades
de Hidratação: absorção e
retenção de água, formação de gel,
adesividade, dispersibilidade, solubilidade e
viscosidade.
 Interação proteínas-proteínas: formação de gel,
coagulação, formação de fibras e glúten
 Propriedades de superfície: emulsificação,
formação de espumas, formação de películas
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1. PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL
 Carne
de mamíferos – contém 60-80% de água
e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante
formado por gorduras, carboidratos, sais,
pigmentos e vitaminas.
 Classificação das proteínas da carne quanto a
função:
1. miofibrilares – actina e miosina corresponde
a 55% da proteína total.
2. Tecido conjuntivo: colágeno e elastina,
corresponde a 15% da proteína total.
3. Sistema muscular involuntário – coração.
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1.1 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES
 Formam
estruturas fibrilares que se unem em
feixes, formando o músculo estriado.
 Contém elevado teor de íons cálcio.
 A actina representa 30% das proteínas
fibrilares e a miosina 50%.
 A actina e a miosina formam o complexo da
actomiosina, relacionado com a contração e
descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao
enrijecimento, à cor e à capacidade de reter
água da carne
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1.2 COLÁGENO
É a fração principal dos tecidos conectivos, muito
solúvel e contribui para a rigidez da carnes.
 É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras
musculares no corpo humano e nos animais.
 É rica em prolina
 Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da
carne.
 Por aquecimento em água ´se transforma em gelatina.
 Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e
forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem
sabor. É rica em arginina

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1.3 ELASTINA



É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes
encontrados principalmente na união dos
músculos aos ossos.
É rica em lisina
Com aquecimento em água, a elastina incha sem
se dissolver.
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2. PROTEÍNAS DO LEITE
Caseína
 É a principal proteína existente no leite fresco (3%).
Não coagula pelo calor.
 É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal
de cálcio coloidal.
 Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite.
 Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada
no suco gástrico, e pela ação de ácidos.
 Lactoalbumina
 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e
coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano.
 Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH

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3. PROTEÍNAS DO OVO
3.1 Proteínas da clara
 é uma mistura de proteínas , sendo a mais
importante ovalbumina (50% das proteínas totais da
clara).
 Tem na molécula grupos -SH e grupos de ácido
fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de
fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por
aquecimento.
 Conalbumina
 Ovomucoide
 Ovomucina
 Avidina
 Lisozima – enzima que tem ação nas paredes
celulares de algumas bactérias(salmonella sp)
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Proteínas da Gema
 A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas
globulares. Sua coloração é devido,
principalmente, à presença de carotenóides.
 Lipovitelina- fosfolipoproteína
 Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína
 Livitina - glicoproteína
 Todas as três tem a propriedade de combinar-se
com Fe+3
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4. PROTEÍNAS VEGETAIS
4.1. Proteínas do trigo:
 As proteínas vegetais tem pouco valor
nutricional, devido a deficiência de aminoácidos
essenciais.
 As mais importantes são:gliadina e glutenina.
 Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel
em alcool metílico, benzílico e fenol.
 Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É
insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente
solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções
alcalinas.
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O GLÚTEN, é formado pela combinação da
gliadina mais a glutenina e água.
 Glúten é uma substância elástica e aderente,
insolúvel em água, responsável pela textura da
massa de pães fermentados.
 Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas
temperaturas sem sofrer desnaturação.
 É rapidamente desnaturado à temperatura de
ebulição da água ou quando exposto à
temperaturas baixas por longo tempo.

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