Plano de Aula - Enzimas
Definição Enzimas
Função
Generalidades
Fatores – co-fatores
Nomenclatura
Atividade Enzimática
Objetivos:
1. Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas
chamadas aminoácidos.
2. Função:
• Viabilizar a atividade das células, quebrando
moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de
moléculas de RNA com propriedades
catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas
as enzimas são PROTEÍNAS.
Enzimas
São catalisadores - aumenta velocidade de reação;
Biocatalisadores:
Regulam velocidade dos processos fisiológicos, papel
fundamental na saúde e doença;
A quantidade de enzimas no organismo é tão grande que
se tem praticamente uma enzima para cada reação;
Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos
além de seus resíduos de aminoácidos para a atividade.
Outras, requerem componente químico – Cofator
Enzimas - Histórico
História da Bioquímica começa com pesquisas sobre
enzimas
Catálise biológica início séc.XIX
1 - estômago - digestão da carne
2 - saliva - digestão do amido
Década de 30
– 1830 - amilase ou ptialina
– 1836 - pepsina e tripsina
Enzimas – Histórico
Década de 50 (±1850)
Louis Pasteur - concluiu que:
açúcar → álcool pela levedura
era catalisada por “fermentos”
inseparáveis da estrutura das células
vivas do levedo
FERMENTAÇÃO
“Fermentos” foram posteriormente
denominados de ENZIMAS
Toda
é sempre
uma proteína....
Mas nem toda proteína
é uma
Estrutura Protéica
Vantagens de serem protéicas:
Células sintetizam enzimas conforme a necessidade;
Grande variedade uma enzima para cada reação;
Apresenta níveis de organização, podem ser
desnaturada quando necessário.
ENZIMAS
• São proteínas especializadas na catálise
de reações biológicas.
• Aceleram a velocidade de uma reação,
sem no entanto participar dela como
reagente ou produto.
• Não são consumidas na reação.
E + S <==> [ES] <==> E + P
A enzima nuclease estafilocócica
acelera a reação em 5,6 x 1014 vezes!
ENZIMAS
• São específicas.
• São
sensíveis a variação de
temperatura (termolábeis) e de pH.
Sítio de Ação
2
ETAPAS:
1 – ENZIMA (E)
2 – SUBSTRATO (S)
E+S = E + P
1
Substrato
Sítio ativo
Complexo
enzima - substrato
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
Co-fatores são pequenas moléculas orgânicas
(Coenzimas) ou inorgânicas (íons metálicos - Zn, Cu,
Mn etc.) que podem ser necessárias para a função de
uma enzima.
Estes co-fatores não estão ligados
permanentemente à molécula da enzima mas, na
ausência deles, a enzima é inativa.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu
cofator, é chamada de apoenzima.
Apoenzima + Co-fator = Holoenzima
(inativa)
(inativo)
(ativa)
Co-fator
Nomenclatura das
Enzimas
Enzimas – Nomenclatura
No século XX - ↑ quantidade de enzimas descritas
Nomenclatura existente se tornou ineficaz
Década de 60 - IUB - União Internacional de Bioquímica
adotou novo sistema de nomenclatura e classificação:
Mais complexo
Sem ambigüidades
Baseado no mecanismo de reação
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
• Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a
dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo
"ase" para caracterizar a enzima. Exs: Lipase,
Amilase, Peptidase, etc.
• Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá
informações precisas sobre a função metabólica da
enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase.
• Nome Usual: Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina,
Pepsina, Ptialina.
Enzimas – Nomenclatura
Sistema Oficial IUB
Cada enzima – Nº de código (E.C.- Enzime Comission)
com 4 dígitos, Classificando TODAS as enzimas em 6
Classes (indicam o 1º dígito do número).
Caracterizam o tipo de reação:
•1º dígito - classe
•2º dígito - subclasse
•3º dígito - sub-subclasse
•4º dígito - indica o substrato
NOMENCLATURA
ATP + D-Glicose
ADP + D-Glicose-6-fosfato
IUB - ATP:glicose fosfotransferase - E.C. 2.7.1.1
2 - classe - transferase
7 - sub-classe - fosfotransferase
1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza
grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo
fosfato
Hexoquinase
Enzimas - Classificação
Nº
Classe
Tipo de reação catalisada
1
Oxirredutases
Transferência de elétrons
(íons hidreto ou átomos H)
2
Transferases
Reações de transferência de grupos
3
Hidrolases
Reações de hidrólise
4
Liases
Adição de grupos em ligas duplas ou remoção
de grupos com a formação de
ligas duplas
5
Isomerases
Transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros
6
Ligases
Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N
pelo acoplamento da clivagem do ATP
1. Oxirredutases – transferência de elétrons
Etanol
Acetaldeído
3. Hidrolases - reações de hidrólise
Ex.Lactase
Lactose
H2O
Glicose + Galactose
2. Transferases - transferência de grupos
4. Liases – adição ou remoção de grupos
(H2O, NH4+, CO2).
Ex. Fumarase
5. Isomerase – transferência de grupos dentro da mesma
molécula, formação de isômeros
6. Ligases – reações de síntese
com consumo de ATP
Ex. Piruvato carboxilase
Resumo
Energia de Ativação
Atividade enzimática
INIBIDORES DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• Íon Cianeto (CN-) : Combina-se com a enzima
citocromo oxidase impedindo a respiração celular.
• Penicilina: Inibe a enzima transpeptidase
impossibilitando a construção de novas paredes
celulares.
ENZIMAS –
36
CATALISADORES
Aceleram reações químicas
Catalase
H 2 O2
Ex: Decomposição do H2O2
Condições da Reação
H2O
+
O2
Energia livre de Ativação
KJ/mol
Kcal/mol
Velocidade
Relativa
Sem catalisador
75,2
18,0
Platina
48,9
11,7
2,77 x 104
Enzima Catalase
23,0
5,5
6,51 x 108
1
Fatores que
enzimática:
- Temperatura
agem
sobre
a
atividade
Proteína natural
Proteína desnaturada
Agitação das moléculas e rompimento das ligações
Fatores que
enzimática:
- pH
agem
sobre
a
atividade
Fatores que
enzimática:
agem
sobre
- Concentração da enzima
a
atividade
Fatores que
enzimática:
agem
sobre
- Concentração do substrato
a
atividade
Enzimas Hepáticas
Transaminases:
TGO e TGP
Gama glutamil
transferase
Fosfatase alcalina
Enzimas cardíacas
TGO
DHL
CPK e CPK-MB
Enzimas pancreáticas
AMILASE
LIPASE
45
ENZIMAS – APLICAÇÕES
Permitem às indústrias usarem processos mais
econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos;
mais confiáveis e que poluem menos.
São eficientes;
Muito específicas;
Permite produção segura e ambientalmente amigável.
ENZIMA
Origem vegetal
Origem animal
Origem microbiana
FONTE
APLICAÇÃO
Papaína
mamão
Ajuda na digestão, Médica,
bebidas, carnes
Bromelina
abacaxi
Ajuda na digestão, Médica,
bebidas, carnes
Diastase
malte
Pepsina
mucosa gástrica
suíno
Lipase
Candida rugosa
Panificação, xarope
Amaciamento de carne
Tratamento de efluentes
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ENZIMAS –
APLICAÇÕES
 Proteases
 Leite: na preparação do leite de soja.
 Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso
ou espinha.
 Vinhos: clarificação.
 Queijo: coagulação da caseína.
47
ENZIMAS –
APLICAÇÕES
 Lactase
 Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.
 Leite: estabilização das proteínas do leite em leites
congelados por remoção da lactose. Hidrólise da
lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na
lactase intestinal e em crianças com deficiência em
lactase congênita.
 Ração: conversão da galactose em lactose e glicose.
48
ENZIMAS –
APLICAÇÕES
 -amilase
 Fermentados: conversão do amido a maltose por
fermentação. Remoção da turbidez do amido
 Cereais: conversão do amido a dextrinas e
maltose.
 Chocolate/cacau: liquefação do amido
A Fenilcetonúria
Fenilalanina
Tirosina
Fenilalanina
hidroxilase
Acúmulo de fenilalanina=
retardo mental
Desnaturação protéica
Desnaturação protéica
Importância Econômica
Enzimas Industriais
FIM!