CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classificou as
enzimas em seis grandes grupos (Classes), de acordo com o tipo de reação que
catalisam. Cada enzima descrita recebe um número de classificação, conhecido por
“E.C.” (Enzyme Commission of the IUBMB), que é composto por 4 dígitos:
1. Classe
2. Sub-classe dentro da classe
3. grupos químicos específicos que participam da reação.
4. a enzima, propriamente dita
EXEMPLO: Quimotripsina: E.C. 3.4.21.1
3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes)
4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas)
21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no sítio ativo)
1 → quimotripsina
A relação completa das enzimas com suas classificações pode ser
encontrada na página: http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/. As
informações que se seguem apenas resumem aquelas disponíveis nessa
página.
CLASSES:
1. Oxido-redutases
São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é
um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum é “desidrogenase” (sempre que
possível). “Oxidase” é também usado quando o O2 é um aceptor. São classificadas em
sub-classes pois atuam em diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxidoredutases, são 22 sub-grupos (1.1 a 1.21 e 1.97).
A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato em piruvato:
COO
COO
+
C O + NADH + H
+
HO C H + NAD
CH3
CH3
2. Transferases
São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas. Por exemplo,
as metiltransferases transferem um grupo metila. O doardor pode ser um cofator
(coenzima) que carrega o grupo a ser transferido. A classificação se dá seguindo o
esquema:
doador (grupo)transferase
ou
aceptor (grupo)transferase
Por exemplo, a alanina aminotransferase (E.C. 2.6.1.2) catalisa a transferência de um
grupamento amino da alanina para o α-cetoglutarato:
COO
COO
+
H3N C H
CH3
+
C O
COO
+
H3N C H +
(CH2)2
(CH2)2
COO-
COO-
COO
C O
CH3
Essa enzima utiliza o piridoxal fosfato como cofator. Veja o mecanismo completo em:
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/261m.html
3. Hidrolases
Catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. O nome, em geral, é dado
pelo “substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso das peptidades (E.C. 3.4), que catalisam
a hidrólise de ligações peptídicas:
N
H
R1
H
C
N
H
O
H
C
C
C
O
R2
R1
+ H2O
N
H
C
H
O
C
O-
+
O
H C
+
H3N C
R2
Algumas hidrolases são pouco específicas, o que dificulta a nomenclatura mais específica
das mesmas.
4. Liases
Lyases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras,
através de hidrólise ou oxidação. Elas diferem das outras enzimas pois tem dois
substratos envolvidos em uma direção e apenas um na outra direção de reação. Nos
nomes comuns, encontramos as descarboxilases, aldolases, desidratases, ou mesmo
liases. As desidratases são aquelas que eliminam água na reação. No caso em que a
reação inversa é mais importante, ou seja, em que dois substratos originam um, pode ser
usado o nome “sintase”.
A piruvato descarboxilase (E.C. 4.1.1.1) transforma piruvato em acetaldeído + CO2:
COO
H
O
C O + H+
C
CH3
CH3
+ O C O
5. Isomerases
Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. Por exemplo,
as Racemases e as Epimerases, catalisam a reação de racemização ou epimerização de
centros quirais e as cis-trans-Isomerases rearranjam a geometria de duplas ligações.
Existem Oxidoredutases intramoleculares que oxidam uma parte da molécula ao mesmo
tempo que reduzem outra parte da mesma.
Exemplo: alanina racemase (E.C. 5.1.1.1):
O
O
H3N
H3N
OH
OH
D-Alanina
L-Alanina
6. Ligases
Catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas
moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfatado. São
conhecidas como Ligases, Carboxilases ou Sintetases, sendo que existem 6 sub-classes
dessas enzimas.
Exemplo: glutamate-ammonia ligase ou glutamina sintetase (EC 6.3.1.2):
ATP + L-glutamato + NH3 = ADP + phosphate + L-glutamine
Texto baseado em informações contidas na
página “Enzyme Nomenclature”, da IUBMB.
Responsável: Profa. M. Lucia Bianconi (IBqM/UFRJ)
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