Enzimas (Parte I)
Bioquímica para Enfermagem
Prof. Dr. Didier Salmon
MSc. Daniel Lima
Vida e Energia
• Condições fundamentais da vida
– Autorreplicação
– Catalisar reações químicas com eficiência e seletividade
• Enzimas
C12H22O12 + 12O2
11H2O + 12CO2 (DG’º <<< 0)
– Na cozinha = reação não ocorre
– Adicionando Enzimas = ocorre em segundos
• Papel central no metabolismo
Catalisadores
Catalisadores aceleram a velocidade de uma reação
química sem serem consumidos no processo. Como
suas concentrações permanecem constantes eles são
eficientes em pequenas quantidades
• Enzimas: catalisadores biológicos.
– Catalisam reações em condições compatíveis com a vida
• CO2 + H2O ↔ H2CO3
– Não catalisada V = 1,3 x 10-1 (s-1)
– Catalisada pela Anidrase carbônica V = 7,7 x 10+6 (s-1)
• Aumentos de 5 a 17 ordens de grandeza na velocidade da reação
Qual a natureza das enzimas?
• James Sumner, em 1926, isolou e cristalizou a urease
– Uma proteína
• Northrop e Kunitz cristalizaram a pepsina, a tripsina e outras
enzimas digestivas, todas proteínas
• Todas as enzimas são proteínas? NÃO – RNAs catalíticos
Ribozimas
• RNAs catalíticos são conhecidos
como ribozimas
Grupos Adicionais
• Algumas enzimas necessitam de grupos químicos adicionais
– Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ou Coenzima:
molécula orgânica ou metalorgânica complexa (Vitaminas!)
– Grupo Prostético: se liga muito firmemente a enzima
Enzima + cofatores = holoenzima
Parte proteica = apoenzima
Heme – Grupo Prostético
Citocromo c Oxidase
Como as enzimas se estruturam?
A ligação peptídica
Como as enzimas se estruturam?
Quimiotripsina
Sítio Ativo