Proteínas
Profa. Alana Cecília
Proteínas
Aminoácidos ligados formam uma cadeia proteica
(polipeptídica). As unidades de repetição são planos de amida
que contêm ligações peptídicas.
Esses planos de amida podem girar em torno de seus átomos
de carbono de modo a criar as conformações tridimensionais
das proteínas.
Níveis de Estrutura das Proteínas
Proteínas biologicamente ativas são polímeros que consistem em aminoácidos
unidos por ligações peptídicas covalentes.
Várias conformações diferentes são (estrutura tridimensional) são possíveis para
uma molécula grande como as proteínas.
Dessas diversas estruturas, poucas têm atividade biológica e são chamadas de
conformação nativa.
A Estrutura Primária é a ordem na qual os aminoácidos são ligados de forma
covalente;
A Estrutura Secundária é o arranjo dos átomos do esqueleto peptídico. As
disposições da α-hélice e da folha β pregueada são dois tipos diferentes de
estrutura secundária.
As conformações das cadeias laterais dos aa não fazem parte da estrutura
secundária.Em muitas proteínas, o dobramento das partes da cadeia pode
ocorrer independentemente do dobramento de outras partes. Tais porções da
proteína são chamadas de domínios ou de estrutura supersecundária.
A Estrutura Terciária inclui o arranjo tridimensional de todos os átomos da
proteína, inclusive nas cadeias laterais.
Uma proteína pode consistir em múltiplas cadeias polipeptídicas chamadas de
subunidades. O arranjo de uma subunidade com relação as outras é a Estrutura
Quaternária.
Estrutura Primária das Proteínas
A sequência de aminoácidos (a estrutura primária) de uma proteína determina sua
estrutura tridimensional, que por sua vez, determina suas propriedades.
Em cada proteína, a estrutura tridimensional correta é necessário para o seu
funcionamento perfeito.
Importância: a anemia falciforme, é decorrente da troca de aminoácidos na estrutura
primária, o que leva ao mal funcionamento das hamácias que não conseguem ligar
o oxigênio de forma eficiente e também assumem um formato de foice.
Estrutura Secundária das Proteínas
A estrutura secundária das proteínas é o arranjo das pontes de hidrogênio do
esqueleto proteico, a cadeia polipeptídica.
Dois tipos de estruturas secundárias que ocorrem frequentemente nas proteínas
são as estruturas de α-hélice e de folha β pregueada.
A α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio paralelas ao eixo da hélice no
interior do esqueleto de uma única cadeia polipeptídica.
A conformação helicoidal permite um arranjo linear dos átomos envolvidos nas
pontes de hidrogênio, o que da a elas o máximo de força e assim, torna a
conformação helicoidal bastante estável.
O arranjo dos átomos na conformação folha β pregueada é muito diferente do
observado na α-hélice .
O esqueleto peptídico na folha β é quase completamente estendido. As pontes de
hidrogênio podem ser formadas entre diferentes partes de uma mesma cadeia
dobrada sobre si própria (ligações intercadeia) ou entre diferentes cadeias
(ligações intercadeia).
Estruturas Supersecundárias e Domínios
A α-hélice, a folha β pregueada e outras estruturas secundárias são combinadas
de diversas formas à medida que a cadeia polipeptídica de uma proteína dobra
sobre si mesma. A combinação de fitas α e β produz diversos tipos de estruturas
supersecundárias nas proteínas.
> Estruturas Secundárias
Mais comuns:
 Hélice
+ Simples
Eixo imaginário com volta de 5.4 Å (3,6 aminoácidos) 3 a 4 pontes H
Grupos R para fora da hélice:
estáveis (± ¼ aa) ou não [Gly ou Pro]
Ponte de H entre H(-N) e O(-CO) do 4º aa
predominante em  queratinas.
Folhas β
Seqüência de aa em Zig-zag
Arranjo em folhas β pregueadas
Grupos R perpendiculares
Dobras β entre folhas e hélices
Diferentes aspectos da estrutura das  Helices
 Helice
contornada
p/ direita
Vista das
pontes H
intra-cadeia
Visão
superior
contato muito
próximo dos
átomos
centrais
Folhas : pontes H são formadas inter-cadeias
Estrutura Tridimensional das Proteínas
É o arranjo tridimensional de todos os átomos na molécula. As conformações da
cadeia lateral e as posições de qualquer grupo prostético fazem parte da estrutura
terciária, assim como as disposições de seções helicoidais e de folha pregueada
umas em relação as outras.
Em uma proteína fibrosa, a estrutura secundária também fornece muitas
informações sobre a estrutura terciária.
Para uma proteína globular, é necessário um número de informações
consideravelmente maior. É preciso determinar a forma como as seções
helicoidais e de folha pregueada se dobram sobre si mesmas, além das posições
dos átomos da cadeia lateral e de qualquer grupo prostético.
> Estruturas Terciária e Quartenária
Estrutura 3ª:
Arranjo tridimensional da seqüência de aa
Estrutura 4ª:
Arranjo ≥ 2
de peptídeos = ou 
Classificação protéica:
Globulares
Esféricas c/ vários tipos de estrutura 2ª
Função enzimática, regulatória
AA hidrofóbicos no interior
Ex. Mioglobina, lisozima
Fibrosas
Longas c/ 1 tipo de estrutura 2ª
Função estrutural
Resistência e flexibilidade
Insolúveis em H2O
Ex. Colágeno, queratina
Estrutura tridimensional de
algumas pequenas proteínas
Estruturas supersecundárias:
Dobras estabilizadoras da estrutura 2ª
Quantidades aproximadas de  helices e folhas 
em algumas proteínas de cadeia simples
Desnaturação e Renaturação
As interações não-covalentes que mantêm a estrutura tridimensional de uma
proteína são fracas, e por isso não surpreende o fato de que elas possam ser
rompidas facilmente. O desdobramento de uma proteína é chamado
Desnaturação.
A redução das ligações dissulfeto leva à desorganização ainda maior da estrutura
terciária.
A desnaturação e a redução das ligações dissulfeto são frequentemente
combinadas quando se deseja o rompimento completo da estrutura terciária das
proteínas.
Sob condições experimentais adequadas, a estrutura desfeita pode, então, ser
completamente recuperada.
As proteínas podem ser desnaturadas de formas:
Calor: um aumento na temperatura favorece as vibrações no interior da molécula e a
energia dessas vibrações pode torna-se grande o suficiente para desfazer a
estrutura terciária.
Extremos de pH: tanto em pH alto como em pH baixo, pelo menos algumas cargas das
proteínas estão faltando, e, assim, as interações eletrostáticas que normalmente
estabilizariam a forma funcional nativa da proteína são reduzidas, levando a
desnaturação.
Detergentes: detergentes como o SDS (dodecil sulfato de sódio) desnatura as
proteínas.
Β-mercaptaetanol é frequentemente utilizado para reduzir as pontes dissulfeto para
dois grupos sulfidrila.
Desnaturação de proteínas
Hidrocloreto de guanidina
Desnaturação e renaturação da ribonuclease
Estrutura Quaternária
É a propriedade das proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica. Cada
cadeia é chamada de subunidade. O número de cadeias pode variar de 2 a mais de
12, e as cadeias podem ser idênticas ou diferentes.
Alguns exemplos que normalmente ocorrem são dímeros, trímeros ou tetrâmeros,
consistindo em duas, três ou quatro cadeias polipeptídicas.
As cadeias interagem entre si de forma não-covalente via interações
eletrostáticas, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas que podem
provocar mudanças sutis em uma molécula protéica e causar alterações drásticas
nas propriedades em um sítio distante.
As proteínas que exibem essa propriedade são chamadas alostéricas.
Estrutura quaternária da desoxihemoglobina
fita
Cadeias  = cinza e azul claro
 = rosa e azul escuro
espacial