UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS
CAMPUS ARAPIRACA
Enfermagem
A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Disciplina: Bioquímica
Professora: Elaine Virgínia
Estruturas das proteínas
Estrutura
primária
Estruturas das proteínas
Estrutura primária
Ligações peptídicas e dissulfeto
Sequência de AA
Estrutura tridimensional única
FUNÇÃO
Estruturas das proteínas
Estrutura primária
1. Proteínas com funções diferentes=sequências diferentes
Estruturas das proteínas
Estrutura primária
1. Proteínas com funções diferentes=sequências diferentes
Estruturas das proteínas
Estrutura primária
2. Doenças genéticas=proteínas defeituosas
Distrofia Muscular de Duchenne
Estruturas das proteínas
Estrutura primária
•Região Variável (20 a 30% proteínas humanas são polimórficas)
•Região conservada (crítica para a função protéica)
Estruturas das proteínas
Conformação nativa
Estabilidade_
1. Ligações fortes (pontes de dissulfeto)
2. Interações fracas
Estrutura secundária e terciária
Quaternária
Interações fracas
(numerosas)
Estabiliza
Estruturas das proteínas
Conformação nativa
Estabilidade_
2. Interações fracas
Interações hidrofóbicas
Ligações de hidrogênio
Estruturas das proteínas
Ligação peptídica
Estruturas das proteínas
Ligação peptídica
Estruturas das proteínas
Ligação peptídica
Plano
As ligações peptídicas rígidas limitam a variação
de conformações possíveis para uma cadeia
polipeptídica
Estruturas das proteínas
Ligação peptídica
Estruturas das proteínas
Estrutura secundária
Interação entre AAs que são
adjacentes no polipeptídeo
O arranjo espacial de seus átomos na cadeia principal,
sem considerar a conformação das cadeias laterais ou
sua relação com outros segmentos.
Alfa-hélice
Conformações beta
Volta beta
Indefinida ou espiral aleatória
Estruturas das proteínas
α-Hélice
O esqueleto polipetídico é firmamente enrolado em torno de
um eixo imaginário desenhado longitudinalmente no centro
da hélice, e os grupos R dos resíduos de AAs se projetam
para fora do esqueleto helicoidal.
Volta da hélice = 3,6 Aas
Estruturas das proteínas
α-Hélice
ESTABILIDADE
25% proteínas (ESTRUTURA)
Estruturas das proteínas
α-Hélice
Longas
são
menos
estáveis_ Esquerda
ESQUERDA
DIREITA
Estruturas das proteínas
Conformações β
O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma
de zigue-zague.
Direções
Opostas
Antiparelelo
Mais comuns
Estruturas das proteínas
Conformações β
Mesma
direção
Paralela
Estruturas das proteínas
Voltas β
•Forma estrutura compacta, quase um terço dos
resíduos de Aas está em voltas ou alças onde a cadeia
polipeptídica inverte sua direção.
•Estes são elementos conectores que ligam estruturas
sucessivas de alfa-hélice e conformações beta.
•As voltas normalmente são encontradas próximas as
superfícies de proteinas, onde os grupos peptídicos
dos dois resíduos de Aas centrais da alça podem fazer
ligação de hidrogênio com a água.
Estruturas das proteínas
Voltas β
glicina
prolina
Mais comuns
Estruturas das proteínas
TERCIÁRIA
É o arranjo tridimensional total de todos os átomos
de uma proteína é chamado de estrutura terciária.
Interação entre AAs que são mais
distante no polipeptídeo.
Interações fracas
Ligações de dissulfeto (covalente)
Estruturas das proteínas
QUATERNÁRIA
Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias
polipeptídicas distintas, ou subunidades, que
podem ser idênticas ou diferentes.
1. Dímeros simples (apenas uma subunidade)
2. Dímeros complexos (duas a centenas)
Multímero_ múltiplas
Oligômero_ apenas algumas
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS_
ARRANJADAS
FOLHAS
CADEIAS
EM LONGOS
2. GLOBULARES_
DOBRADAS EM
GLOBULAR
POLIPEPTÍDICAS
FILAMENTOS OU
CADEIAS
POLIPEPTÍDICAS
UMA FORMA ESFÉRICA OU
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Em geral, uma único tipo de estrutura secundária
Suporte, forma e proteção externa aos vertebrados
Força e flexibilidade
Interações hidrofóbicas
AAs hidrofóbicos
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Alfa-queratinas
Força
Mamíferos (cabelo, pelos, unhas, garras, penas,
chifres, cascos e grande parte da camada mais externa
da pele)
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Alfa-queratinas
AAs hidrofóbicos
Ala
Val
Leu
Ile
Met
Phe
Duas
alfa-hélices
enrolada em espiral
Cisteína
Ligações dissulfeto
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Colágeno
Resistência
Tecidos (tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos e
córnea dos olhos)
Estrutura única diferente da alfa-hélice
Hélice (3 AAs por volta)
Sequência de AAS
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Colágeno
Gly
Torção
Gly-X-Y
X (Pro) e Y (4-Hyp_ hidroxiprolina)
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Colágeno
Cadeia
alfa
Três
hélices
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Fibroína da seda
Proteína da seda
Cadeias polipeptídicas_ conformações beta
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
1. FIBROSAS
Fibroína da seda
Hidrogênio
Van der waals
Rica em resíduos Ala e Gly, permitindo um grande
empacotamento das folhas beta e um arranjo entrelaçado dos
grupos R
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
2. GLOBULARES
Segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas (ou
de múltiplas cadeias polipeptídicas) se dobram uns
sobre os outros, gerando uma forma mais compacta
do que observada para as proteinas fibrosas.
Enzimas
Proteinas transportadoras
Proteinas motoras
Proteinas reguladoras
Imunoglobinas
Estruturas das proteínas
Classificação das proteínas
2. GLOBULARES
Mioglobina
Ligadora de O2
Células musculares
Alfa-hélice
Conformação beta
Estruturas das proteínas
Desnaturação e dobramento das proteínas
Desnaturação
Quebra interações fracas
Temperaratua, pH, solventes orgânicos, certos solutos
(uréia, guanidina ou detergente)
Estruturas das proteínas
Desnaturação
Desnaturação
Solventes orgânicos, certos solutos (uréia, guanidina ou
detergente)
Interações hidrofóbicas
pH alteram a carga líquida da proteína (repulsão
eletrostática e rompimento de ligações de hidrogênio)
Temperatura
OBRIGADA!!!