Bioquímica:
A Química das
Células.
PROFESSOR PASCOAL BELICO CÁRIA
De que somos formados?
Componentes químicos
da célula
Inorgânicos
Água e sais minerais
Orgânicos
Carboidratos
Lipídeos
Proteínas
Ácidos nucléicos
Vitaminas
De que somos formados?
99% composição química dos seres vivos : CHONPS.
Água
75
Proteínas
15
1 11 3
Lipídeos
Carboidratos
Ácidos Nucleicos
Outras substâncias
Água
Propriedades:
• Molécula polar
• Solvente universal
• Coesão e Adesão
• Alto calor específico, calor de vaporização e
calor de fusão
• Ótimo isolante térmico (sólido)
• Essencial para a vida
•Lubrificante
Alto calor específico => Controle da temperatura
corporal
Sais Minerais
ASPECTOS GERAIS.
• São substâncias inorgânicas formadas por íons, necessários
ao bom funcionamento do organismo
•A maioria dos minerais necessários na nossa dieta (zinco,
cobre, manganês, etc.), são COFATORES de enzimas.
•Participam do equilíbrio ácido básico – mecanismo tampão –
mantêm o pH dos líquidos biológicos nos limites compatíveis
com os mecanismos bioquímicos (fosfatos e carbonatos)
•Atuam como catalisadores: aumentam a velocidade das
reações químicas. Ex: Cálcio na coagulação do sangue e
contração muscular.
•Participação do transporte de gases respiratórios. Ex: Ferro e
a hemoglobina.
•Fornecem rigidez aos esqueletos: fosfatos de cálcio nos
ossos.
Sais minerais encontrados na
forma iônica
Sódio (Na+) e Potássio (K+)
Cloro (Cl-)
+2
Cálcio (Ca )
Papel biológico
• Equilíbrio osmótico das células
• Facilitam o processo de condução de
impulsos nervosos
• K – intracelular Na – extracelular
• Equilíbrio osmótico das células
• Forma ácido clorídrico no estômago
• Principal ânion extracelular
• Atua na permeabilidade das membranas
• Participa na coagulação sanguínea e
contração muscular
• Componente do esqueleto na forma de
fosfato de cálcio e formação dos dentes.
Sais minerais encontrados na
forma iônica
Magnésio (Mg+2 )
Papel biológico
• Componente de muitas coenzimas
• Funcionamento de muitos nervos e
músculos
•Faz parte da molécula de clorofila
Ferro (Fe )
•Faz parte da molécula de hemoglobina,
mioglobina e dos citocromos
• Fundamental para a respiração celular
Fosfato (PO4 )
São componentes dos nucleotídeos e faz
parte da molécula de ATP
É encontrado nos ossos na forma de
fosfato de cálcio
Iodo (I )
Faz parte dos hormônios da tireóide
Cobalto (Co+2)
Faz parte da vitamina B12, essencial ao
crescimento e formação de hemácias
+2
-2
Sais minerais encontrados na
forma iônica
Papel biológico
Cobre
• Componente de muitas enzimas
• Formação da Hemocianina
•Essencial para a síntese da hemoglobina
• Fontes: Fígado,ovos,peixe,trigo e feijões
Flúor (F)
• Componentes dos ossos e dentes
•Fortalece os dentes contra as cáries
•Fonte : Água fluoretada
Enxofre ( S )
•Componente de muitas proteínas
•Essencial para a atividade metabólica
Zinco ( Zn )
•Componente de dezenas de enzimas
•Fonte : Alimentos variados
Selênio ( Se )
•Importante para as enzimas que previnem o
câncer.


Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de
reações, controle do metabolismo e
contração.
Estruturais - Proteínas como o colágeno e
elastina, por exemplo, que promovem a
sustentação estrutural da célula e dos
tecidos.

Estrutura química dos aminoácidos
H H
N
R
C
H
O
C
OH
ESSENCIAIS
São os aminoácidos que um organismo não consegue sintetizar.
NATURAIS
São os aminoácidos que um organismo consegue sintetizar a partir
de outras substâncias.
histidina
alanina
arginina
isoleucina
asparagina
leucina
ácido aspártico
lisina
cisteína
metionina
ácido glutâmico
fenilalanina
glutamina
treonina
glicina
triptofano
prolina
serina
valina
tirosina
H
H
O
H
N
H
C
C
N
O H
R1
H
H
O
C
C
O H
R2
ligação
peptídica
H2O
H
H
H
N
H
O
C
R1
C
N
dipeptídeo
H
O
C
C
R2
O H
Tripeptídeo
H
H
O
N
C
C
H
R1
H2O
H
H
O
N
C
C
R2
OH
H2O
H
H
O
N
C
C
R3
OH
Polipeptídeo
AA
AA
H2O
AA
H2O
AA
H2O
AA
H2O





TIPO DE AMINOÁCIDO;
NÚMEROS DE AMINOÁCIDOS;
ARRANJO DOS AMINOÁCIDOS.
PROTEÍNAS SIMPLES
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Estrutura das proteínas
Estrutura primária
leu
No e seqüência de AA
determinado geneticamente
gli
try
pro
arg
Estrutura
secundária
fibrosa
ponte de
hidrgênio
Estrutura
terciária
proteína
globular
a2
b1
a1
b2
hemoglobina
Estrutura
quaternária
Desnaturação
É a alteração da estrutura espacial de uma proteína provocada
por agentes desnaturantes. A
temperatura, a acidez, concentração de sais e alguns fatores
ambientais são exemplos de
agentes desnaturantes.
Albumina
nativa
calor
Albumina
desnaturada
MUTAÇÃO: ALTERAÇÃO NA
ESTRUTURA PRIMÁRIA DAPROTEÍNA
ALTERAÇÃO DA FORMA
ALTERAÇÃO DA FUNÇÃO
Exemplo
hemoglobina normal
leu
tre
pro
leu
tre
pro
glu
val
glu
glu
lis
lis
hemoglobina siclêmica
hemácias
normais
Anemia falciforme
(Siclemia)
•
•
•
•
•
•
•
Insulina – Pâncreas
Hemoglobina – Sangue dos
vertebrados
Caseína – Leite
Queratina – Chifres, unhas e
cascos de animais
Hemocianina – Sangue dos
invertebrados
Pepsina – Suco gástrico
Albumina – Ovo, leite e
sangue
-
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
-
Queratina (pelos, cabelo, unha);
-
Miosina (músculos responsáveis pela contração);
-
Albumina (plasma sangüíneo);
-
Hemoglobina (hemácias – transporta gases).
queratina
actina e miosina
•
ANABOLIZANTES
–Aminoácidos e Esteróides
– EFEITOS COLATERAIS NO HOMEM :
* Impotência sexual
* acne
* calvície
* hipertensão arterial
* esterilidade
* insônia
* dores de cabeça
* aumento do colesterol
* distúrbios testiculares, crescimento de
* distúrbios hormonais
* tumores cancerígenos.
•
Nas mulheres:
hipertrofia clitoriana,
alteração na voz,
crescimento anormal dos
pêlos (como no rosto),
calvície, etc.
Anticorpos são Proteínas
Protetoras ou de Defesa
que
defendem
o
organismo
e
são
produzidos por células
específicas do sistema
imunológico (linfócitos).
IMUNIZAÇÃO
ATIVA
* VACINA
* DOENÇA
IMUNIZAÇÃO
PASSIVA
* SORO
* ALEITAMENTO
MATERNO
* VIA PLACENTÁRIA
ENZIMAS: PROTEÍNAS CATALISADORAS
•Catalisadores Biológicos - São proteínas
com função catalítica.
•Diminuem a Energia de ativação (Energia
mínima capaz de desencadear uma reação
química)


ENZIMAS SIMPLES:
POSSUEM APENAS O GRUPO PROTEICO (AA)

ENZIMAS CONJUGADAS - HOLOENZIMAS
POSSUEM O GRUPO PROTEICO (APOENZIMA)
E O GRUPO PROSTÉTICO (COENZIMA OU COFATOR)

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA


Uma enzima apresenta as seguintes
propriedades:
•especificidade
•reversibilidade
•manutenção da estrutura
•Termolabilidade
Fatores que influenciam na velocidade
da atividade enzimática:
•Temperatura
•pH
•Concentração enzimática
•Concentração do substrato


Muitas substancias se associam a enzimas alterando
a atividade enzimática, de forma a influenciar a
ligação do substrato e/ou seu número de reciclagem
Inibidores são substancias que reduzem a atividade
de uma enzima. Exemplo: A AIDS é tratada quase
exclusivamente com drogas que inibem a atividade
de certas enzimas virais
ANTIBIÓTICOS
PRESERVATIVO
DE ALIMENTOS
VENENOS
Ocorre dois tipos de inibição: Reversível e Irreversível
Reversíveis: diminuem a atividade enzimática por meio
de interações reversíveis
Irreversíveis: chamados de inativadores, ligam se a
enzima de maneira tão forte que bloqueiam
permanentemente a atividade enzimática

OU SEJA:
Inibição Reversível  ocorre ligação não-covalente entre inibidor e enzima.
Após a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade .
Inibição Irreversível  envolve modificações químicas
enzimática, levando a uma inativação definitiva.
da molécula




Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas
levando a inativação definitiva desta. Estes
inibidores são muito tóxicos para o organismo já
que não são específicos, sendo capazes de inativar
qualquer enzima.
Exemplos: * Cianetos e organoclorados.
* A proteína alfa1-antitripsina age inibindo
a ELASTASE. É conhecido por INIBIDOR SUICIDA pois,
uma vez ligado à elastase, é degradado com a
enzima.
* Penicilina

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL.

COMPETITIVA :Os inibidores competitivos são aqueles
que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo.
EXEMPLOS: SULFAS E METANOL



(a) Exemplo de uma reação normal.
(b) Exemplo de inibição reversível competitiva em que o substrato
e o inibidor competem pela enzima. A inibição competitiva pode
ser resolvida aumentando a concentração do substrato.



INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL.
NÃO COMPETITIVA: Os inibidores não competitivos
são aqueles que não se assemelham ao substrato e,
portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo.
Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à
enzima ao mesmo tempo que o substrato, ou seja,
nunca se ligam ao sítio ativo. Quer o complexo E-I,
quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente
inativos.
Mesmo sendo um inibidor REVERSÍVEL, o aumento
da concentração de substrato nunca "reverte" o
quadro inibitório.