Roteiro de aula prática 1º ano
Prática 6: Proteínas
Pergunta: Qual a unidade básica de uma proteína? Como a alteração da estrutura protéica pode alterar sua
funcionalidade?
Objetivo: Entender a estrutura e funções das proteínas.
I) Introdução
As proteínas (que equivalem, a cerca de, 14% dos componentes químicos das células) são
macromoléculas formadas por pequenas moléculas chamadas aminoácidos, que são unidos uns aos outros
por ligações peptídicas.
Possuem, principalmente, função plástica, mas também podem ser usadas como fonte de energia. Além
disso, elas podem ter vários papéis importantes nos seres vivos, como: as enzimas, os anticorpos, alguns
hormônios.
A estrutura das proteínas pode ser dividida em níveis. A estrutura primária corresponde a sequência
linear dos aminoácidos. As atrações químicas entre os aminoácidos causam dobramentos no que seria
uma molécula linear, passando agora a representar as estruturas secundárias e terciárias das proteínas. Já a
estrutura quaternária corresponde a união de duas ou mais cadeias para formar uma proteína.
Alguns fatores como temperatura e pH, podem alterar a conformação característica da proteína,
alterando assim, sua função.
Figura 1 - Aminoácido
II) Materiais
Prática 1: arames e bolinhas de isopor coloridas.
III) Procedimentos
Prática 1: Estrutura e propriedade das proteínas
1- Usando pedaços de arames e bolinhas coloridas, construa modelos de polipeptídeos (primeiramente
faça a estrutura primária, e com torções no arame represente as estruturas secundárias e terciárias).
2- Polipeptídeos:
1) Fenilalanina – Metionia – Arginina – Leucina – Prolina – Metionia – Glicina – Cisteína – Triptofano – Lisina.
2) Glicina – Leucina – Prolina – Glutamina – Metionia – Arginina – Valina – Lisina – Fenilalanina – Triptofano.
3) Lisina – Metionia – Fenilalanina – Glutamina – Alanina – Leucina Prolina – Triptofano – Valina – Arginina.
4) Lisina – Metionia – Glutamina – Lisina – Alanina – Glicina – Cisteína – Triptofano – Fenilalanina – Tirosina.
5) Valina – Tirosina – Cisteína – Glicina – Alanina – Prolina – Glutamina – Glutamina – Metionia – Lisina.
Legenda dos Aminoácidos:
Azul escuro: Arginina / Azul claro: Lisina / Vermelho: Metionina / Preto: Glutamina / Roxo: Prolina /
Amarelo: Alanina / Laranja: Leucina / Branco: Glicina / Rosa: Cisteína / Marrom: Triptofano / Lilás:
Fenilalanina / Verde claro: Valina / Verde escuro: Tirosina.
Comentários:
O modelo deve ser construído com bolas pequenas de isopor pintadas em cores diferentes,
de modo que cada cor represente um aminoácido. Para construir a estrutura primária é
necessário transpassar um fio de arame pelo centro das bolas, deixando um espaço entre
uma bola e outra.
Para construir a estrutura secundária é preciso que se façam torções no arame para que as
bolas fiquem umas sobre as outras.
A estrutura terciária corresponde ao formato tridimensional da molécula, sendo
caracterizada pela sobreposição de estruturas secundárias. A estrutura quaternária é formada
pela junção de uma ou mais unidades de estruturas terciárias.
É interessante caracterizar ao longo da construção do modelo as diversas estruturas e
relacioná-las à funcionalidade protéica.
Prática 2: Atividade enzimática
1- Observe o modelo didático “chave-fechadura”;
2- Em um pequeno recipiente coloque o extrato de batata e pingue algumas gotas de lugol;
3- Cuspa dentro do recipiente;
4- Observe o que acontece e associe ao modelo didático.
Comentários:
O modelo “chave- fechadura” é construído com uma bola de isopor média, onde se “recorta”
um pequeno pedaço de modo que ele se encaixe completamente no pedaço maior,
simbolizando a especificidade enzimática. É interessante destacar a ação da amilase salivar,
lembrando de explicar o porquê do uso do lugol na solução de batata (já destacada na prática
de carboidratos).
IV) Para pensar:
1- A partir de qual nível estrutural a maioria das proteínas torna-se funcional?
A partir da estrutura terciária.
2- O que ocorre se um dos aminoácidos da estrutura primária for alterado?
Caso ocorra a substituição de um aminoácido na sequência, altera-se totalmente a conformação da
proteína comprometendo a funcionalidade da mesma.
3- O que ocorre durante o cozimento de um ovo?
Durante o cozimento as proteínas presentes no ovo são desnaturadas, perdendo a sua funcionalidade.
4- Qual a importância de manter a temperatura corporal em torno de 36,5°C? O que a febre pode
acarretar?
As enzimas apresentam uma temperatura ótima de catálise que é em torno de 36°C, acima dessa
temperatura pode ocorrer desnaturação protéica, o que explica o perigo das febres altas.
V) Referências
-Figura1-Aminoácido
Disponível em:
http://www.ucs.br/ccet/defq/naeq/material_didatico/textos_interativos_35/estrutura_aminoacido.gif
Acessado em fevereiro de 2009.
-Ciência na culinária.
Disponível em: http://www.cienciaviva.pt/docs/cozinha12.pdf. Acessado em fevereiro de 2009.
-LOPES, S. Bio: volume único. Editora Saraiva ,1ª ed. São Paulo , 2004.