Ciências da Natureza e suas
Tecnologias - BIOLOGIA
Ensino Médio, 1ª Série
AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA
E FUNÇÕES
BIOLOGIA
, 1º ANO
As proteínas: composição, estrutura e funções
Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido
a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].
Um pouco de história...
Estudos mais tarde acabaram
por
concluir
que
essas
substâncias estão presentes em
todos os seres vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios =
primeiro, primitivo].
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain
Imagem: PDB Database / Modelo molecular da
enzima Helicobacter Pylori Urease /
Disponibilizado por: Jacobolus / Public Domain
• São fundamentais para qualquer ser
vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada
por meio de proteínas.
• Grande
parte dos processos
orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
Imagem: Autor desconhecido /
Virus influenza / United States
Public Domain
Qual a importância das proteínas?
Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados
de AMINOÁCIDOS.
Aminoácidos: os monômeros proteicos
• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo
amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e
um substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Imagem: YassineMrabet / Estrutura
geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Existem 20 tipos de
aminoácidos. Observe
na tabela ao lado:
Nome
Glicina
Alanina
Leucina
Valina
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Serina
Treonina
Cisteina
Tirosina
Asparagina
Glutamina
Aspartato ou Ácido aspártico
Símbolo
Gly, Gli
Ala
Leu
Val
Ile
Pro
Phe ou Fen
Ser
Thr, The
Cys, Cis
Tyr, Tir
Asn
Gln
Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico
Glu
Arginina
Lisina
Histidina
Triptofano
Metionina
Arg
Lys, Lis
His
Trp, Tri
Met
Aminoácidos: os monômeros proteicos
• Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:
 Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos
pelo organismo.
 Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos
pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de
produção de proteínas .
Glicina
Gly, Gli
Alanina
Ala
Leucina
Leu
Valina
Val
Isoleucina
Ile
Prolina
Pro
Fenilalanina
Phe ou Fen
Serina
Ser
Treonina
Thr, The
Cisteina
Cys, Cis
Tirosina
Tyr, Tir
Asparagina
Asn
Glutamina
Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina
Arg
Lisina
Lys, Lis
Histidina
His
Triptofano
Trp, Tri
Metionina
Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Aminoácido 2
Ligação Péptica
Água
Duplo Peptídeo
Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação
peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain
Aminoácido 1
Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.
(2)
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
Estruturas das proteínas
Imagem: Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU
Free Documentation License
(2)
Imagem: National Institutes of Health /
Proteína Alfa-hélice / Disponibilizado por:
G3pro / Public Domain
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
Estruturas das proteínas
Imagem: Rockpocket / Estrutura terciária de uma
proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public
Domain
Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.
Imagem: Parutakupiu / Desenhando representando a
estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de fevereiro
de 2007 / Creative Commons Attribution-Share Alike 2.5
Generic
Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)
Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas
pode
ser
afetada
pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.
– Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.:
Lipoproteínas (transportam colesterol)
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
e
Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
– Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos
para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
Enzimas
• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos. (4)
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Componentes da reação enzimática
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto
Imagem: SEE-PE, redesenhado a partir de
ilustração de autor Desconhecido.
E + S  [ES]  E + P
Enzimas
Imagem: [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima
dependente de NAPD+ / Public Domain
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no
sítio ativo e liga-se à enzima.
• Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento
de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Imagem: Benjah-bmm27 / Hemoglobina / Public Domain
Enzimas
Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela
desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
Reversível (presença de substâncias);
Irreversível (aquecimento excessivo).
temperatura
C°
Imagem: Gal m / Gráfico de atividade enzimática relativa a
temperatura, em 16 de outubro de 2007 / GNU Free Documentation
License
atividade
%
Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é
causada pelo aumento da temperatura.
Referências
Machado, Sídio. Biologia: de olho no mundo do trabalho. 1ª
edição. São Paulo: Scipione, 2003.
Uzunian, Armênio.; Birner, Ernesto. Biologia volume único. 3ª ed.
São Paulo: Harbra, 2008.
Machado, Sídio. Biologia: ciência e tecnologia. 1ª edição. São
Paulo: Scipione, 2009.
Lopes, Sônia.; Rosso, Sérgio. Biologia volume único. 1ª edição. São
Paulo: Saraiva, 2005.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 2ª edição. São Paulo: Moderna, 2004.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.
Tabela de Imagens
Slide
Autoria / Licença
3
Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain
Autor desconhecido / Virus influenza / United
States Public Domain
PDB Database / Modelo molecular da enzima
Helicobacter Pylori Urease / Disponibilizado por:
Jacobolus / Public Domain
YassineMrabet / Estrutura geral de um
aminoácido, em 12 de agosto de 2007 / Public
Domain
YassineMrabet / Formação da ligação peptídica,
em 12 de agosto de 2007 / Public Domain
National Human Genome Research Institute / A
estrutura primária da proteína é uma cadeia de
aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/
VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml /
Public Domain
National Institutes of Health / Proteína Alfahélice / Disponibilizado por: G3pro / Public
Domain
Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU Free
Documentation License
4
4
7
11
12
13a
13b
Link da Fonte
Data do
Acesso
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Breastf 23/03/2012
eeding_infant.jpg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Influen 23/03/2012
za_virus.jpg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Helicob 23/03/2012
acter_Pylori_Urease.png
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Amino 26/03/2012
Acidball.svg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptidf 26/03/2012
ormationball.svg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein 26/03/2012
_primary_structure.svg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:AlphaH 26/03/2012
elixProtein.jpg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Collage 26/03/2012
ntriplehelix.png
Tabela de Imagens
Slide
Autoria / Licença
14 Rockpocket / Estrutura terciária de uma
proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public
Domain
15 Parutakupiu / Desenhando representando a
estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de
fevereiro de 2007 / Creative Commons
Attribution-Share Alike 2.5 Generic
16 Ovo frito, em 22 de julho de 2009 / Fotografia:
cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg / Creative
Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
21 SEE-PE, redesenhado a partir de ilustração de
Autor Desconhecido.
22 [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima
dependente de NAPD+ / Public Domain
Link da Fonte
Data do
Acesso
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Mupwi 27/03/2012
thSBT.jpg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Calcine 27/03/2012
urin.png
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Flickr_- 27/03/2012
_cyclonebill_-_Vagtel-spejl%C3%A6g_(1).jpg
Acervo SEE-PE.
29/03/2012
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Porcine 27/03/2012
_Mitochondrial_IDH_surface_with_greenpocket.
jpg
23 Benjah-bmm27 / Hemoglobina / Public Domain http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Haemo 27/03/2012
globin-3D-ribbons.png
25 Gal m / Gráfico de atividade enzimática relativa a http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Enzym 27/03/2012
temperatura, em 16 de outubro de 2007 / GNU e-temperature.png
Free Documentation License