Aula: 21
Temática: Funções bioquímicas das proteínas – parte III
Na aula de hoje, iremos ampliar nossos conhecimentos sobre as
funções das proteínas. Acompanhe!
1) Função Estrutural (Arquitetônica):
Os materiais estruturais dos animais em geral são feitos de proteínas. As
proteínas estruturais são proteínas fibrosas ou cadeias protéicas dispostas
paralelamente de modo a formarem fibras.
As proteínas estruturais participam como matéria-prima na construção de
estruturas celulares e histológicas. Como exemplos de proteínas estruturais,
temos o colágeno, que é uma proteína com considerável resistência à tração.
Pode também ser encontrados nos ossos, tendões, cartilagens e na pele. A
queratina, que é uma escleroproteína encontrada na camada exterior da pele,
unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda
de água. A albumina, presente em abundância no plasma sangüíneo, contribui
para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio hídrico.
2) Função de Defesa:
Um grande grupo de proteínas, classificadas como globulinas, é encontrado no
plasma sangüíneo. Algumas dessas proteínas são produzidas no baço e nas
células linfáticas, em resposta a substâncias estranhas ao organismo
(antígeno). Existem células especializadas na identificação de organismos ou
substâncias estranhas, que estimulam o organismo a produzir outras
substâncias especializadas no combate às invasoras (os anticorpos).
Os anticorpos são proteínas globulinas (imunoglobulinas) produzidas por
glóbulos brancos (leucócitos) especiais denominados plasmócitos. Essas
imunoglobulinas são classificadas em três grupos principais: IgG, IgA e IgM.
Cada classe possui inúmeros subgrupos, que
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são produzidos por células
específicas em indivíduos normais. Cada imunoglobulina completa é feita de
dois pares de cadeias polipeptídicas: um par de cadeias leves (curtas) e um par
de cadeias pesadas (longas).
Os anticorpos combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de
neutralizá-los. Deve-se salientar o fato de que existe uma determinada
especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará
o antígeno que estimulou a sua formação.
3) Função de Transporte:
Como exemplos, temos a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte
de oxigênio no sangue e o citocromo c que tem função no transporte de
elétrons do metabolismo energético da célula.
- Hemoglobina: A hemoglobina é a proteína respiratória de todos os
vertebrados e está localizada exclusivamente nos eritrócitos (glóbulos
vermelhos do sangue). Reagindo reversivelmente com oxigênio molecular,
transporta-o dos pulmões para todas as partes do corpo. Essa proteína carrega
consigo complexos inorgânicos denominados heme tendo como átomo central
um íon de Ferro (fig.1). Diferentemente da mioglobina, que também exerce
papel no transporte de oxigênio e possui apenas um grupo heme, a
hemoglobina possui quatro grupos heme. Este complexo "heme" irá ser
responsável pela fixação e transporte do oxigênio. Cada hemoglobina carrega
quatro moléculas de gás oxigênio ligados a cada um dos complexos heme.
Fig. 1 – Grupo HEME da molécula de hemoglobina.
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A molécula da hemoglobina é uma proteína, conjugada, heterogênea,
composta por quatro cadeias polipeptídicas unidas de forma não-covalente.
Cada cadeia contém um grupo heme contendo um átomo de Fe++ (responsável
pela coloração vermelha da hemoglobina). Uma molécula de oxigênio liga-se
ao átomo de ferro ferroso, nos pulmões, onde o oxigênio é abundante, sendo
liberada mais tarde nos tecidos que necessitam do oxigênio para a respiração
celular. A ferroemoglobina, a forma reduzida da hemoglobina, combina-se
reversivelmente com oxigênio para formar o oxiferroemoglobina, de acordo
com a reação:
Hb4 + 4O2
Hb4 (O2)4.
5) Função de Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação
que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina antihemofílica, etc..
Coagulação é o nome dado ao processo de solidificação do sangue. É um
processo fisiológico, em “cascata”, que leva à formação de uma rede de
filamentos de fibrina. A fibrina é formada quando a protrombina atua sobre o
fibrinogênio. A coagulação sangüínea é um fenômeno que se inicia após o
rompimento de um vaso sangüíneo. Na coagulação, as plaquetas (ou
trombócitos), que são fragmentos celulares, e as células endoteliais, presentes
nos capilares sangüíneos, libertam tromboplastina, que desativa a heparina,
um anticoagulante, e com isso a protrombina converte-se em trombina. A
trombina, por sua vez, transforma o fibrinogênio em fibrina, que é uma proteína
fibrosa e longa e que forma uma rede ao longo da ruptura. As hemácias, os
leucócitos e as plaquetas "encalham" nesta rede e formam o coágulo.
As cascatas enzimáticas são com freqüência empregada em sistemas
bioquímicos para alcançar uma resposta rápida. Em uma cascata, um sinal
inicial dispara urna série de etapas, cada qual catalisada por uma enzima. A
cada etapa, o sinal é amplificado. Por exemplo, se uma molécula sinalizadora
ativar uma enzima, que por sua vez ative 10 de outra e cada uma das 10 por
seu turno ative mais 10, após quatro etapas o sinal original terá sido
amplificado 10.000 vezes. Coágulos sanguíneos são formados por uma
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cascata de ativações de zimogênios. A forma ativada de um fator da
coagulação catalisa a ativação do próximo (Fig. 2). Assim, pequenas
quantidades dos fatores iniciais são suficientes para disparar a cascata,
assegurando uma rápida resposta ao trauma.
Fig. 2 – Esquema dos fatores que ativam a coagulação sangüínea. Uma característica
interessante é o fato da forma ativada de um fator, catalisar a ativação do fator seguinte.
A tromboplastina é a substância presente nos tecidos e no interior das
plaquetas que é responsável pela transformação da protrombina em trombina,
na presença de íons Ca++, tendo papel fundamental no processo de
coagulação sangüínea.
A protrombina é um elemento protéico da coagulação sangüínea, também
denominada de fator II, fabricada no fígado mediante ação da vitamina K, que
se transforma em trombina, a qual atuando sobre o fibrinogênio o transforma
em fibrina, constituindo-se em elemento fundamental da chamada "cascata de
coagulação".
A trombina, ou fator II – ativado, é uma proteína que age como enzima,
quebrando outras proteínas em certos locais. Sua principal função é converter
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o fibrinogênio em fibrina (proteína filamentar), realizando papel fundamental no
processo de coagulação. O fibrinogênio é uma proteína plasmática (encontrada
no plasma sangüíneo).
A parte que melhor caracteriza o processo de coagulação é a transformação de
fibrinogênio em fibrina, pela trombina, uma enzima proteolítica. A trombina cliva
quatro ligações peptídicas, libertando um peptídeo A e um peptídeo B de cada
uma das duas cadeias, chamados de fibrinopeptídeos. Uma molécula de
fibrinogênio destituída destes fibrinopeptídeos é chamada de monômero de
fibrina. Os monômeros de fibrina se juntam espontaneamente em conjuntos
fibrosos, ordenados, chamados de fibrina, formando o coágulo.
6) Função Nutritiva – Uma função importante que geralmente é negligenciada
na discussão sobre proteínas é o seu papel como fonte de aminoácidos
essenciais, necessários ao homem e a outros animais. Tais aminoácidos
essenciais são facilmente sintetizados por plantas, mas devem ser ingeridos
pelo homem, geralmente como proteínas, na dieta.
Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes
naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de
outras proteínas. Nos ovos de muitos animais, existe um material nutritivo
chamado vitelo, que se destina à sustentação do embrião em formação.
Na próxima aula iremos estudar as proteínas que atuam nos
músculos. Até lá!
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