AMINOÁCIDOS
Prof. Marcelo Dias
Aminoácidos
• Unidade fundamental que compõem as
proteínas.
• Molécula orgânica, contém: H, O , C e N
unidos entre si de maneira característica.
• Os aminoácidos se unem através de ligações
peptídicas
• Várias classificações: Destino no corpo, radical
presente, carga elétrica predominante (pH
fisiológico).
aas essenciais
• Aminoácidos não-essenciais: Síntese mais
simples, o corpo produz. Por isso eles não
necessariamente precisam estar na
alimentação.
• aas essenciais: tem que vir da dieta: arginina,
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptofano, histidina e
valina.
Isomeria dos aas
• Isomeria: Exceto glicina, os 20 aas que
compõem todas as proteínas possuem centro
quiral, carbono assimétrico.
• Logo podem ter isômeros, D e L
• Somente os L-aminoácidos são constituintes
das proteínas
Aminoácidos
• Possuem partes: NH2 (amina), COOH (carboxila)
hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e
um radical característico de cada aminoácido.
aas: carga elétrica
• aas possuem 2 grupos que podem sofrer
protonação (adição de H) ou desprotonação
(retirada de H):
+ carregado
• Depende pH
Neutro
Ponto isoelétrico
- carregado
Ponto isoelétrico
• pH acido- Mais H+ predomina forma
positivamente carregada (1). Em pH básico, há
prevalência da forma negativamente
carregada (3).
• A forma eletricamente neutra (2) só poderá
existir, então, numa condição de pH
intermediária. Afeta solubilidade proteica
Ponto isoelétrico
• Dependendo do meio, os aminoácidos podem
atuar como ácidos (protonado, podendo doar
prótons), neutros (a forma protonada e a
forma receptora de prótons em equilíbrio) e
base (base conjugada do ácido
correspondente, ou seja, perdeu prótons, e
agora é receptora deles).
• São anfóteros.
aas: classificações
• Qto ao radical: Do ponto de vista tridimensional
• Aminoácidos apolares: Apresentam radicais
hidrofóbicos, grupo com cadeia lateral apolar. Desse
grupo fazem parte a alanina, a glicina, a valina, a
leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o
triptofano e a metionina.
Alanina
aas: classificações, qto ao radical
• Aminoácidos polares neutros: Apresentam
radicais que tendem a formar ligação de
hidrogênio, grupo tem cadeias laterais polares
eletricamente neutras (sem cargas) em pH
neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a
tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina
aas: classificações, qto ao radical
• Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com
grupo carboxílico.São hidrófilos
• Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido
aspártico, possuem grupos carboxila em suas
cadeias laterais, além daquele presente em
todos os aminoácidos
aas: classificações, qto ao radical
• Aminoácidos polares básicos
• Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a
Arginina) que possuem cadeias laterais
básicas, e em todos e eles cadeia lateral é
carregada positivamente em pH neutro ou
perto dele.
aas: classificações
Quanto ao destino
• Destino cetogênico: Qdo produto da quebra do
aa é intermediário do Ciclo de Krebs na forma
de acetil coa dão origem a corpos cetônicos
(produzido no fígado). mais evidente em
diabéticos.
• Destino glicogênico: Qdo produto da quebra
do aa vai para a via glicolítica.Os aas que são
degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinilcoa, fumarato ou oxaloacetato são
denominados glicogênicos. Pois podem ser
convertidos em glicose ou glicogênio.
Destino da quebra dos aas
Dos 20 aas:
• leucina e a lisina são só cetogênicos
• fenilalanina, triptofano, isoleucina e
tirosina são cetogênicos e
glicogênicos.
• Os demais (14) são só glicogênicos.
• Acetil Coa pode ser gerada a partir
da glicose.