TRADUÇÃO /
SÍNTESE DE PROTEÍNAS
CÓDIGO GENÉTICO



“Dicionário” → correspondência da seqüência
de nucleotídeos levando à seqüência de
aminoácidos;
Códon → 3 bases nucleotídicas no RNAm que
codificam cada aminoácido (“palavra”);
Códon:

RNAm → A, G, C e U;

“escrita” da direção 5’ para 3’;

64 combinações diferentes de bases;
CÓDIGO GENÉTICO
1 códon  3 nucleotídeos no RNAm
7 códons  21 nucleotídeos
CÓDIGO
GENÉTICO
61 dos 64 códons
possíveis codificam os
20 aminoácidos padrão
UAG / UGA / UAA
Códons de terminação ou de
parada ou sem sentido; não
codificam AA.
COMPONENTES DO RIBOSSOMOS DE
EUCARIONTES 80 S
Tipo de rRNA
Número aproximado de
nucleotídeos
Localização da
subunidade
18s
1900
40s
5s
120
60s
5,8s
156
60s
28s
4700
60s
CÓDIGO GENÉTICO

Características:




Especificidade – um determinado
códon sempre codifica o mesmo
AA;
Universalidade – é conservado em
todas as espécies;
Redundância ou Degeneração – um
AA pode ter mais de 1 trinca que o
codifica;
Contínuo – sempre lido de 3 em 3
bases.
Degeneração do código
MUTAÇÕES NO CÓDIGO GENÉTICO

Mutação silenciosa:


Mutação com perda de sentido:


Códon com 1 base alterada ainda codifica o mesmo AA;
Códon com 1 base alterada codifica um AA diferente;
Mutação sem sentido:

Códon com 1 base alterada se torna um dos códons de
terminação;
OUTRAS MUTAÇÕES

Inserções de várias repetições de 1 códon. Ex:
doença de Huntington;
Mutações em sítios de corte-junção:


CÓDIGO GENÉTICO
Expansão de repetições trinucleotídicas:


NO
Alteração de íntrons removidos;
Mutações com alteração de módulo de leitura:

1 ou 2 nucleotídeos perdidos ou adicionados →
seqüência de AAs altera radicalmente.

AAs:


COMPONENTES DA TRADUÇÃO
Dieta → AAs essenciais;
RNAt ou moléculas adaptadoras:


Em humanos existem em torno de 50 espécies de
RNAt, enquanto bactérias possuem em torno de 3040 espécies;
Anticódon → seqüência de 3 nucleotídeos que
reconhece o códon específico do RNAm;
Componentes da Tradução
•RNAT:
50 tipos de RNAt para 20 aa:
alguns aas possuem mais de um RNAt específico
O pareamento códon-anticódon é
complementar e antiparalelo
Estrutura secundária: folha de trevo
1 anticódon pode reconhecer mais de um códon
COMPONENTES

DA
Aminoacil-RNAt sintetase:

Família de enzimas que ligam AA
aos seus RNAt → ↑ especificidade
que aumenta a fidelidade da
tradução da mensagem genética;
TRADUÇÃO

COMPONENTES DA
RNAm (molde);

Ribossomos:
Ribossomos:
proteínas.
grandes
complexos
de
RNAr
e
São as estruturas responsáveis pela síntese
protéica (local da síntese). Livres ou no RER.
RNAr: responsáveis pela estabilização do
complexo de iniciação e dos demais participantes
da tradução
TRADUÇÃO
COMPONENTES
DA
TRADUÇÃO
Ribossomos:
• Sítio P: neste sítio, o códon de iniciação é posicionado para seu pareamento
com o anticódon do RNAt que transposta metionina – primeiro aa da tradução.
• Sítio A: neste sítio, o códon adjacente é posicionado para seu pareamento
com o anticódon do RNAt que transposta o próximo aa da cadeia polipeptídica.
• Sítio E: depois de ser traduzido, o códon é posicionado no sítio E (ou sítio de
saída) para seu desligamento com o RNAt, agora descarregado.

Fatores protéicos:


Fatores de
liberação.
ATP e GTP.
iniciação,
alongamento
e
terminação
ou
RECONHECIMENTO DOS CÓDONS PELO RNAT


A ligação entre códon do RNAm e
anticódon do RNAt é antiparalela;
O códon é lido de 5’ para 3’; o
anticódon também deve ser lido
de 5’ para 3’. Portanto a primeira
base do códon pareia com a última
base do anticódon;
Etapa 1

ETAPAS DA SÍNTESE PROTÉICA
Ativação dos AAs:
 Ligação dos AAs aos seus RNAt ocorre no
citosol pelas aminoacil-RNAt sintetases.

Duas lig. de alta energia
Aminoacilação do RNAt
Requer:
• 20 aas
• 20 aminoacil-tRNA sintetases
•Energia – ATP
• RNAt
Etapa 2

ETAPAS DA SÍNTESE PROTÉICA
Iniciação:


O aminoacil-RNAt de iniciação pareia com o códon
AUG, que é o códon que sinaliza o início da
proteína a ser sintetizada;
Em bactérias e na mitocôndria, esse RNAt de
iniciação carrega uma metionina N-formilada
(grupo formila é adicionado pela enzima
transformilase). Nos eucariotos, a metionina não
está formilada;
Etapa 2
INICIAÇÃO
Requer:
• RNAm
• aminoacil-tRNA de iniciação – • Fatores de iniciação
• GTP
metionina
• códon de iniciação - AUG
Formação do complexo de
iniciação em eucariotos
ETAPAS DA SÍNTESE PROTÉICA
Etapa 3

Alongamento:

Fatores de alongamento são necessários (EF-Tu, EF-Ts, EF-G);

Peptidiltransferase (ribozima) → liga o peptídeo em formação e o AA
a ser adicionado;

Após a ligação peptídica se formar, o ribossomo avança 3
nucleotídeos na direção 3’→Translocação (requer energia, GTP) .

O RNAt não-carregado vai para o sítio E antes de ser liberado e o
RNAt carregando o peptídeo vai para o sítio P .
Etapa 3
ALONGAMENTO
Requer:
• Complexo de iniciação
• aminoacil-tRNA
especificados pelos códons
• Fatores de alongamento
• Peptidiltransferase
• GTP
Etapa 3
ALONGAMENTO
TANSLOCAÇÃO
O ribossomo se move em
direção à extremidade 3´do
mRNA, o peptidil-tRNA está,
agora, no sítio P deixando o
sítio A aberto para o terceiro
aminoacil-tRNA. O tRNA nãocarregado é deslocado para o
sítio E, desligando-se
imediatamente do ribossomo. A
translocação envolve o
complexo fator de elongação
EF-G-GTP.
ETAPA 4

Terminação:

Ocorre quando 1 dos 3 códons (UAA, UAG, UGA) de
terminação é “colocado” no sítio A;

Na E. coli, os fatores de terminação ou liberação
reconhecem esses códons e ocorre a liberação do
complexo ribossomal.
Etapa 4
TERMINAÇÃO
-Ocorre quando 1 dos 3 códons (UAA,
UAG, UGA) de terminação é “colocado” no
sítio A;
- Hidrólise da lig. peptidil-RNAt terminal;
-Liberação do peptídeo livre e do RNAt;
-Dissociação do ribossomo
Requer:
• Códons de terminação
• Fatores de liberação
ETAPAS DA SÍNTESE PROTÉICA

Polissomos ou Polirribossomos:

Complexo de 1 RNAm e vários ribossomos.
e a Estrutura
Etapa 5:Modificações Pós-translacionais
Tridimensional
Após a tradução, algumas proteínas, antes de assumirem a sua conformação
nativa, têm a sua estrutura primária alterada por modificações póstranslacionais, como por exemplo:
Fosforilação
Etapa 5: Modificações Pós-translacionais e a
Estrutura Tridimensional
Metilação
Etapa 5: Modificações Pós-translacionais e a
Estrutura Tridimensional
As proteínas assumem a sua conformação nativa com o
auxílio das chaperonas ou proteínas do estresse ou
proteínas do choque térmico (heat shock proteins).
Ajudam as proteínas a se moldar, associar a outras proteínas de maneira estável e
tornarem-se estruturas ativas, evitando a associação de proteínas ainda não dobradas
corretamente
Conformação
Desnaturada
Conformação
Nativa