QUÍMICA
BIOINORGÂNICA
A Química Bioinorgânica, também
chamada de Bioquímica Inorgânica, é o
ramo da Bioquímica que estuda o papel
dos metais (em particular dos metais de
transição) em sistemas biológicos.
O campo de estudos da Química
Bioinorgânica abrange o efeito da adição
de metais exteriores aos sistemas vivos
como por exemplo na avaliação da sua
toxicidade e na determinação da estrutura
e função de metaloproteínas.
HISTÓRICO DA ÁREA
Paul Ehrlich usou organoarsênico no
tratamento da sífilis, numa das primeiras
demonstrações da importância da química
de metais em sistemas vivos.
A descoberta da atividade anticancerígena
da
cisplatina
(cis-PtCl2(NH3)2)
por
Rosenberg reforçou esta importância.
A primeira proteína a ser cristalizada foi a
urease, descobrindo-se mais tarde que
possuía níquel no seu centro ativo.
Dorothy Crowfoot Hodgkin demonstrou a
presença de cobalto na vitamina B12,
usada no tratamento da anemia
perniciosa.
Abundancia relativa dos elementos
(a) Natureza
(b) Crosta Terrestre
(c) Corpo Humano
MATALOPROTEÍNAS
Uma metaloproteína é uma proteína que
contém um ou mais íons metálicos na
sua estrutura, seja diretamente ligados à
cadeia polipeptídica, seja inseridos
numa
molécula
não
protéica
covalentemente
ligada
à
cadeia
polipeptídica.
Metaloproteína chamada de catalase
O metal de transição mais encontrado em
metaloproteínas é o ferro.
Outros metais de transição também
encontrados: zinco, cobre e o molibdênio.
Também se consideram metaloproteínas
aquelas contendo os metais alcalinoterrosos magnésio e cálcio.
EXEMPLOS DE
METALOPROTEÍNAS
HEMOGLOBINA
A
hemoglobina
(frequentemente
abreviada
como
Hb)
é
uma
metaloproteína que contém ferro e que
permite o transporte de oxigênio pelo
sistema circulatório.
A hemoglobina pode ser encontrada
dispersa no sangue dentro das hemácias
dos vertebrados.
ESTRUTURA
Sua molécula é um tetrâmero e cada
subunidade compõem-se de uma cadeia
polipeptídica, a globina, e um grupo
prostético, o heme, um pigmento contendo
ferro que se combina com o oxigênio e
confere à molécula sua capacidade de
transportar oxigênio.
Formação da Hemoglobina
Estrutura da Hemoglobina
COMPLEXO HEME
FUNCIONAMENTO
Atua intensamente no transporte de gases
respiratórios. O oxigênio se combina com
o radical heme, em ligação instável,
surgindo a oxiemoglobina.
ß2 - Cadeia
ß1 - Cadeia
Cadeia Proteica
Grupo
Heme
Histidina (F8)
α2 - Cadeia
α1 - Cadeia
Oxigênio
ligado
Mudança no grupo Heme
com a ligação do O2
RESUMINDO
CATALASE
A catalase é uma enzima intracelular,
encontrada na maioria dos organismos,
que
decompõe
o
peróxido
de
hidrogênio (H2O2) segundo a reação
química
2 H2O2 → 2 H2O + O2
ESTRUTURA
O tipo mais comum de catalase é um
tetrâmero de 240 kDa, ou seja, possui
quatro cadeias polipeptídicas na sua
estrutura quaternária, cada um com cerca
de 60 kDa de massa.
Cada cadeia polipeptídica liga um grupo
heme, semelhante ao que existe na
hemoglobina, possuindo então cada heme
um íon de ferro. É este centro metálico
que reage com o peróxido de hidrogênio.
FUNCIONAMENTO
O peróxido de hidrogênio é um produto
decorrente do metabolismo celular em
organismos
expostos
ao
oxigênio
atmosférico.
Sendo tóxico para as células, o peróxido
tem de ser rapidamente convertido numa
espécie química que seja inócua.
A catalase tem o mais alto número de
turnover (kcat) conhecido em enzimas:
Uma molécula de catalase pode catalisar
a decomposição de até 40.000.000
moléculas de peróxido de hidrogênio por
segundo, tornando-a numa enzima
importante para a desintoxicação desta
substância
H2O2 + Fe(III)
Fe(III)--E → H2O + O=Fe(IV)
O=Fe(IV)--E
H2O2 + O=Fe(IV)
O=Fe(IV)--E → H2O + Fe(III)
Fe(III)--E + O2