Componentes
Químicos da
Célula
Profa. Dra. Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira
Profa. Msc. Rosana Silistino de Souza
Departamento de Biologia
Mestrando Alexandre Vidotto
Programa de Pós-Graduação em Genética - IBILCE/UNESP
Componentes Químicos da Célula:
Composto
Água
Porcentagem
75 a 85%
Íons inorgânicos
1%
Carboidratos
1%
Lípideos
2 a 3%
Proteínas
7 a 10%
Ácidos nucléicos
1%
Classificação dos Compostos Químicos:
Orgânicos: contém ao menos uma molécula de
carbono e uma de hidrogênio em sua
composição
Ex.: Proteínas, carboidratos, etc...
Inorgânicos: São compostos formados em
geral por moléculas (compostos iônicos)
pequenas, em que podem ou não conter carbono
em sua composição.
Ex.: H2O, CO2 HCN, NaCl, etc...
Íons
Os íons são partículas carregadas (+ ou -), onde o nº
de e- não é mesmo que o nº de p+.
- Cátions: derivados de átomos
que perderam e-, carga (+).
Ex: Na+, o át. de Na perdeu 1 e• Íons
- Ânions: derivados de átomos
que ganharam e-, carga (-).
Ex.:Cl-, o át. de Cl ganhou 1 e-
Íons importantes
• Na+: importante para transmissão do impulso
nervoso.
• Ca+2: contração muscular e processo de
cicatrização.
• Mg+2: presente na clorofila. Ex. Rubisco
• Fe+2: hemoglobina.
• Fe-: importante p/a manutenção dos ossos e
dos dentes.
ÁGUA
ÁGUA
componente mais abundante na superfície terrestre
vida originou-se, evoluiu e desenvolveu-se nos oceanos
estruturas e funções celulares: adaptadas as propriedades
físico-químicas da água
não é solvente universal !!!!
solubiliza grande número de substâncias
H2O: quimicamente estável, mas com propriedades incomuns
que fazem dela um bom solvente.
PROPRIEDADES
DA ÁGUA
Molécula de H2O: ESTRUTURA
O
H
O
H
H
Molécula de H2O: é polar
O: átomo muito eletronegativo
H: átomo pouco eletronegativo
Eletronegatividade: afinidade por elétrons
H
PONTES DE HIDROGÊNIO
Definição: ligação não-covalente que se forma entre dois
átomos eletronegativos (O ou N) onde um deles está ligado
covalentemente a um átomo de H (doador).
Ponte de hidrogênio
Ligação covalente
doador
aceptor
H
N ou O
São
ligações
fracas
que
podem
facilmente → grande importância biológica
O
H
N ou O
ser
rompidas
e
refeitas
PONTES DE HIDROGÊNIO
Pontes de hidrogênio entre moléculas de água dão força coesiva
que faz a água líquida à temperatura ambiente e sólida à baixas
temperaturas.
d+
d+
d-
dd+
d- d
d+
PONTES DE HIDROGÊNIO
Cada molécula de H2O pode fazer no máximo 4 pontes de H
com outras moléculas de H2O ao mesmo tempo
O
O
H
H
H
H
O
H
H
O
H
O
H
H
H2O no estado sólido (gelo): 4 ptes H/H2O
H2O no estado líquido: 3,4 ptes H/H2O
H2O no estado gasoso: 1-2 ptes H/H2O
H
Importância Biológica das Ligações Fracas
• Permitem à célula montar, alternar e desmontar estruturas
supramoleculares.
Ex.: Atuação enzimática, formação dos microtúbulos.
• Aumentar a versatilidade e eficiência funcional s/ grandes gastos de
energia.
Obs.: Se as ligações fossem apenas estáveis e de alto
valor energético a atividade celular seria impossível.
• H2O:
pode
SOLUBILIDADE
EM H2O
realizar
com
outras
substâncias
pontes
de
hidrogênio e interação eletrostática
• Dissolver = “envolver” uma substância com moléculas de água
• SEMELHANTE DISSOLVE SEMELHANTE
substância podem ser classificadas em:
hidrofílicas: solúveis em água
hidrofóbicas: insolúveis em água
anfifílicas ou anfipáticas: a substância apresenta parte
da molécula hidrofóbica e parte hidrofílica
SUBSTÂNCIAS
HIDROFÍLICAS
substância polares: formam pontes de hidrogênio com a H2O.
Exemplos: açúcar, álcool e acetona.
GLICOSE
SUBSTÂNCIAS
HIDROFÓBICAS
substância apolares: não interagem com a H2O, não sendo,
portanto, dissolvidas. Os hidrocarbonetos (composto de C e H
somente) são altamente apolares. Exemplos: gasolina, petróleo,
óleo diesel, etc.
SUBSTÂNCIAS ANFIFÍLICAS
parte da molécula é hidrofóbica e outra parte é hidrofílica.
Exemplos: ácido graxo, detergente, sabão, etc.
Cabeça
Polar
(Hidrofílica)
Cauda apolar
(Hidrofóbica)
REPRESENTAÇÃO
COMPORTAMENTO DE
ANFIFÍLICOS EM H2O
AGITAÇÃO
MICELA: monocamada de anfifílico
AGITAÇÃO INTENSA
VESÍCULA: dupla camada de anfifílico com
água no interior
EMULSIFICAÇÃO
“SOLUBILIZAÇÃO” de gorduras pela formação de uma micela
O
DETERGENTE
GORDURA
H
O
H
H
H
H
H
O
Macromoléculas Orgânicas
Unidades
Macromoléculas ou polímeros repetidas
Monômeros
Unem-se por ligações covalentes
Homopolímeros
Polímeros formados por monômeros
semelhantes .
Heteropolímeros
Polímeros formados por monômeros
diferentes .
Macromoléculas Orgânicas
Polímeros
Grupamentos
químicos
grupamentos polares ou
hidrofílicos
grupamentos apolares ou
hidrofóbicos
Moléculas com alto teor
de grupamentos polares
Carboidratos, DNA, RNA e
proteínas
Moléculas com baixo
teor de grupamentos
polares
Gorduras, parafinas e óleos
Moléculas Anfipáticas
Detergentes, algumas
proteínas e fosfolipídeos
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO PEPTÍDICA
peptídeo: polímeros curtos de aminoácidos (aas)
dipeptídeo: dois resíduos de aas
tripeptídeo: três resíduos de aas
oligopeptídeos: 12 a 20 resíduos de aas.
polipeptídeos: mais de 20 resíduos de aas
Proteínas: compostos formados por uma ou mais
cadeias polipeptídicas
PROTEÍNAS
 Definição - São macromoléculas constituídas por unidades
chamadas de aminoácidos;
 São as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de
funções nos sistemas vivos;
Aminoácidos (aas) – apresenta um
grupo carboxila, um grupo amino e
uma cadeia lateral distinta (“grupo R”)
ligados ao átomo de carbono α
(exceto a prolina, que possui um
grupo imino).
 Embora mais de 300 aas diferentes
tenham sido descritos na natureza,
apenas 20 deles são normalmente
encontrados como constituintes de
proteínas em mamíferos;
 São, principalmente classificados
de acordo com a sua cadeia lateral,
pois é a natureza dessas cadeias que
determina o papel de um aa em uma
proteína: apolares, polares, ácidos,
básicos.
Lehninger, 2004.
PROLINA
Único aminoácido que faz ligação com o carbono alfa
e o grupo amina, formando um composto imino.
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS
PROTEÍNAS
Estrutura primária: a sequência linear de aas em uma
proteína.
 Ligações peptídicas: Os aminoácidos são unidos
entre si por ligações peptídicas, nas quais o grupo
amina de um deles se liga ao grupo carboxila do
próximo, havendo a perda de uma molécula de
água, ou seja, a formação de uma ligação peptídica
é uma síntese por desidratação.
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Estrutura secundária: consiste em um primeiro nível
de enrolamento helicoidal da proteína, graças às
interações, geralmente pontes de hidrogênio, entre seus
aminoácidos.
 Hélice α: existem várias hélices polipeptídicas
diferentes na natureza, mas a hélice α é a mais
comum. O filamento de aminoácidos se enrola ao
redor de um eixo central, formando uma “escada
helicoidal”. É uma estrutura estável, cujas voltas são
mantidas por pontes de hidrogênio
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
*Exemplos: queratinas – família de proteínas fibrosas intimamente
relacionadas, que constituem os principais componentes de tecidos como
cabelo e a pele!!
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
 Folha β: ao contrário da hélice α, são compostas
de duas ou mais cadeias peptídicas (fitas β) ou
segmentos de cadeias polipeptídicas, as quais
apresentam-se quase totalmente estendidas.
As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao
esqueleto polipeptídico!!!!
As folhas podem ser paralelas ou antiparalelas, e,
ainda, pode ser formada por uma única cadeia,
dobrando-se sobre si mesma!!!
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Glicina
Prolina
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Estrutura terciária: a beta folha ou as alfa hélice começam a
se enrolar fazendo com que interações de aminoácidos que,
antes, estavam distantes, através de ligações de ponte de
hidrogênio e de dissulfeto, se aproximem, e, com isso, a proteína
assume a sua estrutura tridimensional conferindo a atividade
biológica das maiorias das proteínas.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
*As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no interior,
enquanto os grupos hidrofílicos geralmente são encontrados na
superfície da molécula!!
*A estrutura primária determina a terciária!!
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
 Papel das chaperonas no dobramento proteíco: constituem
uma família de muitas proteínas diferentes com função
semelhante: elas usam energia da hidrólise de ATP para
desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa
vez na forma correta ou no lugar correto, e, também, encaminha
a proteína à destruição, caso não seja possível atingir a
configuração correta.
*“chaperons” foram aqueles meninos que
ajudavam os nobres renascentistas a vestir
as roupas complicadíssimas e colocar as
perucas enormes
ESTRUTURA TERCIÁRIA
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
 Estrutura quartenária: duas ou mais cadeias polipeptídicas
interagem através de interações hidrofóbicas, ligações iônicas e
por ponte de hidrogênio. Cada cadeia polipeptídica possui o
terceiro nível de organização.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Desnaturação de proteínas: resulta no desdobramento e na
desorganização das estruturas secundária e terciária, sem que ocorra
hidrólise das ligações peptídicas.
*Agentes: calor, solventes orgânicos, agitação mecância, ácidos e bases
fortes, detergentes e ínos ou metais pesados, como chumbo e mercúrio!!!
*Pode ser reversível ou não!!!
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
TIPOS DE PROTEÍNAS
 Hemeproteínas Globulares: são um grupo especializado de
proteínas, as quais contêm o heme (protoporfirina + íon) como
grupo prostético firmemente ligado e que desempenha diferentes
papéis, de acordo com a estrutura tridimensional da proteína.
 Catalase;
 Citocromo;
 Hemoglobina e mioglobina...
TIPOS DE PROTEÍNAS
 Proteínas fibrosas: o colágeno e a elastina são os exemplos
de proteínas fibrosas bem caracterizados, que apresentam
função estrutural no organismo, Por exemplo, o colágeno e a
elastina são componentes da pele, do parede dos vasos
sanguíneos e da córnea...
Cada
proteína
fibrosa
apresenta propriedades mecânicas especiais, resultado de sua
estrutura única, a qual é obtida pela combinação de aas
específicos em elementos regulares de estrutura secundária!!!!
TIPOS DE PROTEÍNAS
Proteínas de membrana: São proteínas encontradas em
associação com os vários tipos de membrana das células.
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
roxa:
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO
DE PROTEÍNAS
Cromatografia
Um dos métodos mais utilizados para separação de proteínas é a
cromatografia;
Primeiramente desenvolvida para separação de moléculas pequenas
como a aminoácidos e açúcares;
Amostra (soluto) interage fiscamente com duas fases- Uma móvel (gás
ou líquido) e um suporte sólido (fase estacionária; solvente ou Matriz). A
fase móvel movimenta o soluto através da fase estacionária. A atração
diferencial do soluto pelas fases móvel e estacionária afetará a sua
mobilidade.
Aplicações:
Separação de misturas complexas de biomoléculas em componentes
individuais para propósitos analíticos ou quantitativos.
Isolamento em uma forma pura de uma biomolécula simples a partir de
uma mistura complexa
Cromatografia de Colunas
Tipos de cromatografia de coluna
Qual a importância das proteínas p/ a cél.?
•
•
•
•
•
•
Estrutura das céls. e tecidos  Ex.:Queratina
Reparos  Ex.: proteínas responsáveis pela coagulação
Crescimento  Ex.:hormônios
Defesa  Ex.:anticorpos
Manutenção do organismo  Ex.: Insulina
Biocatalizadores  Ex.: Enzimas
Regulam milhares de reações
químicas diferentes
Enzimas =
Catalisadores biológicos
• Definição: catalisadores de reações químicas (aceleram as
reações) altamente específicas. A grande maioria são
proteínas (exceção: ribozima)
• Propriedades:
– Aceleram as reações
– Não são consumidos na reação
– Atuam em pequenas concentrações
– Não alteram o equilíbrio das reações
– Podem ter sua atividade regulada
Reações químicas catalisadas (enzimas)
E+S
ES
E+P
Energia de ativação sem enzima
S
Energia de ativação com enzima
P
Caminho da Reação
Enzimas nomenclatura e classificação
• Nomenclatura:
SUBSTRATO + FUNÇÃO + ASE
Ex.: superóxido dismutase, nitrato redutase, isocitrato desidrogenase,
etc.
Enzimas - Cofatores
Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a
atividade das enzimas
Ativador
Porção protéica
APOENZIMA
Cofator
Coenzima
HOLOENZIMA
Grupamento
prostético
Enzimas - Cofatores
• Cofatores inorgânicos: íons metálicos. Exemplos:
– Magnésio
– Manganês
– Zinco -
• Cofatores orgânicos
– Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
– Classificam-se em:
• transportadoras de hidrogênio
• transportadoras de grupos químicos
Enzimas
Centro Catalítico / Sítio Ativo
 Região da molécula enzimática
que participa da reação com o
substrato
 Pode possuir componentes não
protéicos: cofatores
Enzimas
Substratos
Complexo ES (Enzima-Substrato)
Ligação ao Sítio Ativo ou sítio catalítico
Chave-fechadura
Liberação do Produto
+
Enzima inalterada
Fatores que alteram a atividade de uma enzima
• Fatores decorrentes da natureza protéica das enzimas
- pH
- temperatura
• Fatores decorrentes da formação do complexo ES
- concentração do substrato
- concentração da enzima
• Presença de inibidores
LIPÍDEOS
LIPÍDEOS
Classe de moléculas bastante variada
Baixa solubilidade em água, muitos são compostos anfifílicos
Desempenham várias funções no organismo:
 Combustível celular
 Hormônios ou precursores hormonais
 Reserva de energia
 Componente estrutural das membranas biológicas
 Isolamento e proteção de órgãos
 Isolamento térmico
 Vitaminas
A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua
estrutura ácidos graxos.
ÁCIDOS GRAXOS (AG)
ácidos orgânicos com mais de
12 carbonos,
Ácidos
insaturados:
cadeia alquil pode ser
saturada ou insaturada
 Possuem uma
duplas ligações,
Ácidos graxos saturados
Não possuem duplas ligações
 mono ou poliinsaturados;
 Geralmente sólidos à
temperatura ambiente;
 Gorduras de origem animal
são geralmente ricas em AG
saturados
graxos
ou
 geralmente
líquidos
temperatura ambiente;
 Os
óleos
de
vegetal são ricos
insaturados;
mais
à
origem
em AG
TRIACILGLICEROL
(TAG)
lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos
graxos com o glicerol.
ácidos graxos que participam da estrutura
triacilglicerol são geralmente diferentes entre si
de
um
principal função: reserva de energia
armazenados no tecido adiposo
fornecem por grama aproximadamente o dobro da energia
fornecida por carboidratos
(FOSFOLIPÍDEOS)
Lipídios "Polares", que contém fosfato na sua estrutura
desempenham importante função na estrutura e função das
membranas biológicas, por serem anfipáticos.
CERAS
Ceras são insolúveis em H2O têm ação impermeabilizante na
superfície da pele de animais, nas folhas de plantas e nas
penas de aves.
Exemplos:
cera de carnaúba: usada no polimento de carros,
sapatos, pisos, isolante em chips, revestimento de
comprimidos etc.
lanolina: protege a lã. É rapidamente absorvida pela
pele humana sendo por isso utilizada em cosméticos e
produtos farmacêuticos.
ESTERÓIDES
lipídeos que não possuem AG em sua estrutura.
Destes, o principal exemplo é o Colesterol.
COLESTEROL
esteróide importante na estrutura das membranas biológicas,
atua
como
precursor
na
biossíntese
dos
esteróides
biologicamente ativos, como os hormônios esteróides, os ácidos
e sais biliares e a vitamina D.
LIPOPROTEÍNAS
A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e permite a
classificação das mesmas em 5 grupos, de acordo com suas
densidades e mobilidade eletroforética:
Quilomicron
Lipoproteína de muito baixa densidade (VLDL)
Lipoproteína de densidade intermediária (IDL)
Lipoproteína de baixa densidade (LDL)
Lipoproteína de alta densidade (HDL)
LIPOPROTEÍNAS
Quilomícron = É a lipoproteína menos densa, transportadora de
triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea.
VLDL = "Lipoproteína de Densidade Muito Baixa", transporta
triacilglicerol endógeno.
IDL = "Lipoproteína de Densidade Intermediária", é formada na
transformação de VLDL em LDL.
LDL = "Lipoproteína de Densidade Baixa", é a principal
transportadora de colesterol para os tecidos; seus níveis
aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do
miocárdio.
HDL = "Lipoproteína de Densidade Alta"; atua retirando o
colesterol da circulação. Seus níveis aumentados no sangue estão
associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do
miocárdio.
LDL = “colesterol ruim”
HDL = “bom colesterol”
LDL: transporta o colesterol para os tecidos e sua oxidação leva
a produção da placa de ateroma
HDL: tira o excesso de colesterol dos tecidos e leva de volta ao
fígado.
O colesterol é o mesmo em ambas lipoproteínas
Arteriosclerose
1
4
3
2
5
Função Biológica dos Lipídeos
Combustível: reservas energéticas
armazenados nos adipócitos.
(gorduras
e
óleos)
Estrutural: estão relacionados na formação de membranas.
Isolantes: são excelentes isolantes  encontram-se nas
gorduras neutras em tecidos subcutâneos e em torno de alguns
tecidos (proteção térmica e mecânica).
Funções Especiais: sinalização (hormonal), cofatores de reações
enzimáticas (vitamina K) ou ubiquinona. O lipídeo retinal
carotenóide por ser sensível à luz tem papel central no processo
de visão.
CARBOIDRATOS
CARBOIDRATOS
também chamados sacarídeos, glicídios, oses, hidratos de
carbono ou açúcares
biomoléculas mais abundantes na natureza
maior
parte
da
ingestão
calórica
da
maioria
dos
organismos
fórmula geral é: [CH2O]n, daí o nome "carboidrato" ou
"hidrato de carbono"
Fonte de energia
Reserva de energia
Estrutural
Matéria-prima para a biossíntese
Informacional  glicocálix
MONOSSACARÍDEOS
sólidos, cristalinos, incolores, solúveis em H2O, alguns têm
sabor doce
fórmula geral é: [CH2O]n, n≥3
cadeia não ramificada de átomos de C ligados entre si por
ligações simples. Um dos C é ligado ao O por uma dupla ligação
(carbonila), os outros C estão ligados a OH (hidroxila)
Classificação dos monossacarídeos também pode ser baseada
no número de carbonos de suas moléculas:
TRIOSES (3C),
TETROSES (4C),
PENTOSES(5C): Ribose, Arabinose, Xilose
HEXOSES (6C): Glicose, Galactose, Manose, Frutose
etc
POLISSACARÍDEOS
Macromoléculas formadas por centenas a milhares de
unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações
glicosídicas.
Polissacarídeos importantes → formados pela polimerização da
glicose: amido, glicogênio e celulose.
AMIDO:
polissacarídeo de reserva da célula vegetal
Formado por moléculas de glicose ligadas entre
si através de numerosas ligações
AMILOSE
AMILOPECTINA
GLICOGÊNIO:
Polissacarídeo de reserva da célula animal (fígado – manutenção
da glicemia; e músculos – fornecimento energia exercício intenso).
semelhante ao amido, mas possui um número bem maior de
ligações , o que confere um alto grau de ramificação à sua molécula
Alto número de ramificações facilita a ação da enzima glicogênio
fosforilase (do músculo e do fígado) liberando grandes quantidades
de monossacarídeo rapidamente.
QUEBRA DA LIGAÇÃO GLICOSÍDICA
Digerida
por
a-amilases
(enzimas
que
hidrolisam
a
ligação
glicosídica)
ptialina (ou amilase salivar): inicia a degradação dos carboidratos
na boca dos mamíferos.
Substância de reserva
glicogênio
Célula do
fígado:
Hepatócito
CELULOSE:
Carboidrato mais abundante na natureza.
Função estrutural na célula vegetal, como um componente importante
da parede celular.
Este tipo de ligação glicosídica confere à molécula uma estrutura
espacial muito linear, que forma fibras insolúveis em água e não
digeríveis pelo ser humano.
BIBLIOGRAFIA
•
•
•
•
ALBERTS, B. Biologia molecular da Célula. Artmed, 2004
Earnshaw, W. C.; Pollard T.D. Biologia Celular. Elsevier, 2006
CAMPBELL, M.K. Bioquímica. Artmed, 2000
NELSON, D.L. & COX, M.M. Lehninger Princípios de
Bioquímica. 2002
Obrigado !
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Ácidos Nucléicos
Prof. Msc. Tadaiti Ozato Junior
Profa. Dra. Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira
Histórico
Estrutura do DNA: determinada em 1953
pelos ingleses Watson e Crick (prêmio
Nobel).
Obs.: Britânica Rosalind Franklin teve participação na
determinação da estrutura do DNA
Ácidos Nucleicos
DNA: ácido desoxirribonucleico;
RNA: Ácido ribonucleico
DNA e RNA: principais moléculas informativas das células.
DNA: única função de material genético.
RNA - Diferentes tipos:
RNAm: carrega informação do DNA aos ribossomos servindo
como molde para a síntese proteica.
RNAt e RNAr: envolvidos na síntese proteica.
RNAs: podem catalisar várias reações químicas (ribozimas)
Dogma Central da Biologia
DNA
RNA
Transcrição
Replicação
Proteínas
Tradução
Dogma Central da Biologia
DNA e RNA
•Núcleo – eucariotos
DNA
Cromatina / Cromossomos
(maior parte)
•Citoplasma
(menor parte)
Cloroplastos / Mitocôndrias
•Núcleo – síntese de RNA
RNA
•Citoplasma – síntese de Proteínas
Composição dos Ác. nucleicos
São polímeros compostos por nucleotídeos
• Açúcar - pentose
Nucleotídeo
• Grupo fosfato
• Base nitrogenada
Composição dos Ác. nucleicos
• pentoses:
• numeração da pentose:
• pentose + grupo fosfato
Composição dos Ác. nucleicos
•Bases nitrogenadas:
Composição dos Ác. nucleicos
Ligação Fosfodiéster
O fosfato localizado na
posição 5´ se liga à hidroxila
localizada na posição 3´,
liberando uma molécula de
água.
RNA DNA
DNA
DNA
•Reservatório para informações genéticas
•Constituído de duas cadeias de polinucleotídeos
antiparalelas(direções opostas).
• Dupla hélice em torno do eixo  giro p/ direita.
• Ligações fosfodiéster 5´ 3´.
• Proporciona mecanismo da hereditariedade.
• Replicação semi-conservativa
• As duas cadeias de polinucleotídeos interagem entre
si através das pontes de hidrogênio entre as bases
nitrogenadas, em que a A pareia com T e C com G.
DNA
Tipos de DNA
• DNA B: maior parte do DNA  giro p/ direita (10
nucleotídeos por volta), conformação mais estável e
alto grau de hidratação.
• DNA Z: região do DNA rica em (G-C)  giro p/
esquerda (12 nucleotídeos por volta), conformação
mais flexível  mais sucetível a mutações.
• DNA A: Aparece em algumas partes do DNA
natural quando há alta conc. de cátions e baixa
hidratação, possuindo 11 nucleotídeos por volta.
• Obs.: Os DNAs C e D são subclasses do DNA tipo B
Tipo C: grau de hidratação menor que 45%.
Tipo D: somente obtido de forma artificial.
Existe também uma forma de Tripla hélice
Tipos de DNA
Genes
• Seqüência específica de nucleotídeos, que codifica
informações necessárias para a síntese de
proteínas.
Esquema de um
gene de
eucarioto.
Obs.:Em
íntrons.
procariotos
raramente
há ocorrência
de
RNA
Existem três tipos de RNA:
•RNA mensageiro (RNAm): atua transferindo a
informação contida no DNA para a síntese de proteínas
nos ribossomos.
• RNA transportador (RNAt): possuem o formato de
trevo e atuam no transporte de aminoácidos para os
ribossomos para a síntese proteica.
• RNA ribossômico (RNAr): faz parte da composição dos
ribossomos (50% da massa)  proporciona suporte
molecular para a síntese de polipeptídeos.
RNA
Molécula de
RNA
1 cadeia de
polinucleotídeos
• Não é uma estrutura linear
simples.
• Bases complementares em
certas regiões.
• Pontes de hidrogênio entre
A-U e C-G  conseqüência a
molécula se dobra formando
alças  ao DNA.
RNA transportador (RNAt)
• Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico 
cromossomos descondensados)
• Moléculas menores com forma de trevo.
• Propriedade de se ligar à aminoácidos.
• Reconhece determinados locais na molécula de
RNAm (códon)  RNAt (anti-códon)  seqüências
complementares.
• Ocorrem ponte de H  segmentos formados por
dupla-hélice.
RNA transportador (RNAt)
RNAt
RNAt
Síntese de RNAt
ver transparência
RNA mensageiro (RNAm)
• Sintetizado na cromatina (núcleo
cromossomos descondensados).
interfásico

• Transcrição de uma das cadeias da hélice de DNA
•Prolongamento (cauda de poli-A) 
adicionado na extremidade 3´ ainda no
núcleo logo após a transcrição.
RNAm
•Na outra extremidade (5´) do RNAm há a
adição de um cap (capuz nucleotídico)
Processamento do RNAm (splicing alternativo)
RNAm
RNA ribossômico (RNAr)
• Mais abundante que os outros tipos de RNA  80%
do RNA celular.
• Combinado
com
com
(ribonucleoproteínas)
proteínas

RNP
• Formam os ribossomos  principal constituinte.
• Ribossomos + RNAm  polirribossomos.
• Função dos Ribossomos: Tradução de proteínas.
RNAr
RNAr
Polirribossomos
(polissomos)
Ribossomos livres no citoplasma
RNAr
Polirribossomos
(polissomos)
Ribossomos aderidos ao RERER